Białka to substancje o dużej masie cząsteczkowej, składające się wyłącznie lub w większości z reszt aminokwasów. Przyjmuje się, że białka są biopolimerami o masach cząsteczkowych, większych od 10 tysięcy daltonów, tj. zbudowane są z co najmniej 90 reszt aminokwasowych. Związki stworzone z mniejszej liczby reszt aminokwasowych nazywane są peptydami. Podział ten ma charakter umowny, a różnice między małymi białkami a dużymi peptydami nie są tak istotne. Reszty aminokwasowe w białkach są ze sobą połączone za pomocą wiązań peptydowych. Poniżej przedstawiono fragment białka z zaznaczonym na niebiesko ugrupowaniem peptydowym.

RTo0MhFp05Ahi

Na schemacie przedstawiono fragment białka. Wyróżniono wiązanie peptydowe NH oraz atom tlenu. Tlen połączony jest wiązaniem podwójnym z atomem węgla. Łańcuch główny ma kształt zygzaka. Zbudowany jest dodatkowo między innymi z grupy R1, R2, NH oraz atomu tlenu połączonego z atomem węgla wiązaniem podwójnym.

Obejrzyj film przedstawiający sposób łączenia się cząsteczek aminokwasów oraz powstawanie wiązania peptydowego. Następnie rozwiąż przygotowane zadania, aby sprawdzić i utrwalić zdobytą wiedzę.

Zaznaczony w poprzednich równaniach układ atomów, nosi nazwę wiązania peptydowego. Układ atomów tworzących wiązanie peptydowe jest płaski, sztywny i prawie zawsze występuje w formie trans.

Zgodnie z ogólnie przyjętą umową wzory strukturalne peptydów przedstawia się, umieszczając wzór aminokwasu z wolną grupą aminową po lewej stronie (grupa N–terminalna lub N–końcowa), a aminokwasu z wolną grupą karboksylową na końcu szeregu po prawej stronie (grupa C–terminalna lub C–końcowa).

Ze względu na skład cząsteczki, białka można podzielić na:

• białka proste – zbudowane tylko z reszt aminokwasowych, np. insulina, albumina, lizozym;

• białka złożone – zbudowane z reszt aminokwasowych oraz części niebiałkowej, tzw. grupy prostetycznej (może nią być np. jon metalu, pierścień porfirynowy ze skoordynowanym jonem żelaza(II) lub magnezu, reszty cukrowe połączone wiązaniem kowalencyjnym z wybranymi aminokwasami, np. z treoniną).

Białka możemy podzielić ze względu na kształt cząsteczki. Właściwości wyodrębnionych w ten sposób typów białek zestawiono w poniższej tabeli.

W celu zrozumienia kształtu lub konformacji białek, wprowadzono pojęcie rzędowości białka. Za pomocą tego terminu struktura białka jest opisywana na czterech poziomach:

1

Struktura pierwszorzędowa

Struktura pierwszorzędowa

Sekwencja, łańcuch aminokwasów, w którym reszty aminokwasowe połączone są ze sobą wiązaniami peptydowymi. Ta struktura jest najtrwalsza, ponieważ dopiero działanie enzymów lub kwasów może spowodować hydrolizęhydrolizahydrolizę wiązania peptydowego. Sekwencja aminokwasów w łańcuchu białkowym jest zapisana w genie kodującym dane białko.

R13zaowEdF2t7

Ilustracja przedstawia strukturę pierwszorzędową – kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, fibroiny. Łańcuch główny tworzy zygzak. Znajduje się w nawiasie kwadratowym. Jest n razy wzięty. Zbudowany jest między innymi z grup NH, OH, atomów tlenu i grup metylowych. Od lewej strony do prawej pod poszczególnymi fragmentami łańcucha są następujące oznaczenia: Gly, Ser, Gly, Ala, Gly, Ala.

Struktura drugorzędowa

Struktura drugorzędowa

Układ w łańcuchu białkowym, np. helis αalfa lub/i arkuszy βbeta (beta‑harmonijka).

Opisuje przestrzenne ułożenie reszt aminokwasowych łańcucha polipeptydowego; odnosi się do tych fragmentów cząsteczki białka, w których wszystkie grupy –CO– i –NH– uczestniczą w tworzeniu wiązań wodorowychwiązanie wodorowewiązań wodorowych. Mogą one powstawać zarówno wewnątrz jednego łańcucha, jak i między wieloma łańcuchami polipeptydowymi, tworząc struktury regularne.

RE6wQ4Ki7zHet

Ilustracja przedstawia strukturę α‑helisy i beta-harmonijki: α‑helisy ma kształt sprężyny, łączy się z beta kartką. Beta kartka to dwie wstążki połączone cienką nicią. Pierwsza wstążka, połączona cienką nicią z α‑helisą, jest zakończona strzałką skierowaną w górę, druga wstążka beta kartki ma grot strzałki skierowany w dół.

Struktura trzeciorzędowa

Struktura trzeciorzędowa

Ułożenie zwiniętego łańcucha peptydowego w przestrzeni, stabilizowanego przez wiązania wodorowe, mostki disiarczkowe i wiązania jonowe (tzw. mostki solne).

RPeSf0z5OZ0LR

Ilustracja przedstawia model wstążkowy cząsteczki mioglobiny. Cząsteczki to sprężyny, splątane ze sobą i ustawione w różnych kierunkach.

Struktura czwartorzędowa

Struktura czwartorzędowa

Asocjacja podjednostek białka o określonej strukturze trzeciorzędowej w większe agregaty. Struktura czwartorzędowa opisuje sposób wzajemnego dopasowania się poszczególnych łańcuchów z wytworzeniem agregatów, zawierających identyczne lub różne łańcuchy polipeptydowe, między którymi nie występują wiązania kowalencyjne. Przykładem białka, wytwarzającego strukturę czwartorzędową, jest hemoglobina, złożona z czterech prawie identycznych łańcuchów, upakowanych w formie tetraedru (czworościanu).

RLnpBX1OjH0pQ

Ilustracja przedstawia model hemoglobiny. To splątane ze sobą sprężyny - niebieskie i czerwone występujące w grupach naprzemiennie. Cała struktura tworzy kształt zbliżony do koła. Pomiędzy sprężynami są zielone łańcuchy zbudowane z sześciokątów.

Zapoznaj się z filmem poniżej, aby dokładnie zrozumieć, czym polega struktura białek. Następnie wykonaj ćwiczenia sprawdzające.

Każda z tych rzędowości jest stabilizowana przez różnego rodzaju oddziaływania. Teraz omówimy każdą z nich po kolei wraz z oddziaływaniami odpowiedzialnymi za stabilizację tej struktury.

Wiązania jonowe

W białkach występują najczęściej pomiędzy dodatnio naładowanymi grupami aminowymi a ujemnie naładowanymi grupami karboksylowymi.

R8UZbSRV9K9pd

Na ilustracji przedstawiono wiązanie jonowe w białkach. W strukturze pierwszorzędowej białka zaznaczono wiązanie jonowe: ${\mathrm{N}\mathrm{H}}_3^{+-}\mathrm{O}$.

Oddziaływania hydrofobowe

Oddziaływania hydrofobowe występują w cząsteczkach zawierających zarówno fragmenty hydrofilowe (polarne, dobrze oddziałujące z wodą), jak i hydrofobowe (niepolarne, unikające kontaktu z wodą). W środowisku wodnym fragmenty hydrofilowe kierują się na zewnątrz cząsteczki, natomiast hydrofobowe zostają ukryte wewnątrz. Dzięki temu cząsteczka zmienia swój kształt, ograniczając kontakt części hydrofobowych z wodą. Oddziaływania hydrofobowe zostały zaprezentowane na poniższym obrazku:

Siły van der Waalsa

Siły van der Waalsa to słabe oddziaływania występujące między atomami i cząsteczkami znajdującymi się blisko siebie. Odgrywają ważną rolę w stabilizacji struktury białek oraz w oddziaływaniach między białkami, np. podczas rozpoznawania antygenu przez przeciwciało.

Wyróżnia się kilka rodzajów sił van der Waalsa:

• oddziaływanie dipol - dipol - dwie cząsteczki mające moment dipolowy przyciągają się,

• oddziaływanie dipol - dipol indukowany - jedna cząsteczka z momentem dipolowym indukuje moment dipolowy u drugiej cząsteczki i dochodzi do ich przyciągania,

• oddziaływanie dipol indukowany - dipol indukowany - obie cząsteczki nie posiadające momentu dipolowego uzyskują chwilowe momenty dipolowe i przyciągają się.

Wiązanie wodorowe

Jest rodzajem oddziaływania elektrostatycznego pomiędzy atomem wodoru a atomem elektroujemnym, który zawiera wolne pary elektronowe. W białkach wiązanie wodorowe powstaje pomiędzy grupą karbonylową jednego aminokwasu a grupą iminową drugiego aminokwasu. Rolą wiązania wodorowego w białkach jest stabilizacja struktury alfa‑helisy i beta‑kartki.

RZSofMZz8MIY9

Na ilustracji przedstawiono oddziaływanie wodorowe w białku. W strukturze pierwszorzędowej białka zaznaczono wykropkowaną linią oddziaływanie pomiędzy atomem wodoru z grupy hydroksylowej, a atomem tlenu leżącym poniżej tej grupy.

Mostki disiarczkowe

Te struktury powstają, gdy dwie grupy tiolowe ($-\mathrm{SH}$) połączą się ze sobą. Grupy te mogą występować w dwóch różnych związkach albo w jednym. Odgrywają ważną rolę w fałdowaniu i stabilności wielu białek. Utrzymuje części białka razem stabilizując jego zwiniętą formę. Mostki disiarczkowe mogą również tworzyć centra hydrofobowe – regiony hydrofobowe białka układają się wokół mostków disiarczkowych, tym samym ograniczając swój kontakt z wodą. Mostek disiarczkowy zaprezentowano na galerii poniżej.

Slajd 1 z 2

R1Aj6OvJ9yyX6

Na ilustracji przedstawiono białko mające postać wstęgi tworzącej zakola. Po wewnętrznej stronie zakoli są połączone liniami dwie litery S - to atomy siarki. Tworzą one mostki.

R1Yk01tGufW8A

Na ilustracji jest wzór strukturalny cysteiny. Składa się z dwóch grup aminowych, dwóch grup hydroksylowych, dwóch atomów wodoru, dwóch atomów tlenu oraz dwóch atomów siarki.

Wykonaj polecenie 2 i zastanów się, które wiązania stablizują poszczególne struktury białek.