Przeczytaj

bg‑azure

Struktury przestrzenne białek

BiałkabiałkaBiałka to wielocząsteczkowe związki naturalne występujące w organizmach. Mogą one powstawać z $20$ różnych aminokwasówaminokwasyaminokwasów zwanych aminokwasami białkowymi. Aminokwasy w białkach są połączone wiązaniem peptydowymwiązanie peptydowewiązaniem peptydowym (wiązaniem amidowym). Wiązanie to tworzy się pomiędzy grupą karboksylową jednego i grupą aminową drugiego aminokwasu. Cząsteczki białek mają różnorodną i bardzo skomplikowaną budowę. Zarówno budowa, jak i właściwości białek zależą od wchodzących w ich skład aminokwasów.

Wyróżnia się cztery rodzaje struktury białek: pierwszorzędową, drugorzędową, trzeciorzędową i czwartorzędową.

RoME5TDfWCGqZ1

Grafika przedstawia cztery struktury białek pierwszo-, drugo-, trzecio- oraz czwartorzędową. Strukturę pierwszorzędową tworzy łańcuch polipeptydowy, w którym to reszty aminokwasów połączone są za pomocą wiązań peptydowych, zatem jest pojedyncza liniowa struktura, w której nie występują inne oddziaływania stabilizujące makro kształt cząsteczki białka. Na schemacie strukturę tę przedstawiono w postaci małych kuleczek reprezentujących reszty aminokwasowe, które to są ze sobą połączone, tworząc łańcuch zaczynający się od N-końca, w którym wyróżniono grupę

{NH}_{2}

, a kończący się na C-końcu grupy

{COO}^{-}

pochodzącej od ostatniego aminokwasu w łańcuchu polipeptydowym. Struktura drugorzędowa opisuje przestrzenne ułożenie reszt aminokwasowych łańcucha polipeptydowego w określony sposób dzięki tworzeniu wiązań oraz oddziaływań stabilizujących strukturę przestrzenną białka. Prowadzi to do wyróżnienia alfa-helisy i beta-harmonijki zaliczanych do struktur drugorzędowych. Są stabilizowane są przez wiązania wodorowe, które tworzą się między atomami tlenu grup C wiązanie podwójne O i atomami wodoru grup N H aminokwasów w danym łańcuchu polipeptydowym. Helisa zbudowana jest z łańcucha peptydowego, to znaczy, łańcucha, który stanowią aminokwasy połączone ze sobą za pomocą wiązań peptydowych oraz stabilizowana przez wiązania wodorowe występujące z reguły pomiędzy atomami wodoru grup N H oraz atomami tlenu. Wiązanie wodorowe utworzone jest co około cztery aminokwasy w łańcuchu, co prowadzi do powstania helisy, skręconego kształtu, który to przypomina sprężynę. Obok przedstawiono schematycznie strukturę beta harmonijki, zwanej również beta kartką. Łańcuch polipeptydowy jest zgięty tak, że fragmenty przed zgięciem i za zgięciem są do siebie równoległe i mają kształt harmonijki lub przypominający dwa zygzaki. Na ilustracji zaznaczono atomy tlenu, wodoru, azotu i węgla tworzące wiązania peptydowe w łańcuchu oraz reszty aminokwasów symbolizowane literą R. Grupy N H oraz grupy karboksylowe budujące równoległe fragmenty łączą się za sobą za pomocą wiązań wodorowych, w których to biorą udział atomy wodoru i tlenu. Struktura przypomina pozginaną w harmonijkę kartkę, jak sugeruje nazwa struktury. Struktura trzeciorzędowa określa wzajemne położenie struktur drugorzędowych. Stabilizowana jest wiązaniami dwusiarczkowymi, wodorowymi, oddziaływaniami hydrofobowymi i jonowymi oraz siłami van der Waalsa. Symbolizowana jest tutaj przez poskręcane łańcuchy, wśród nich beta-harmonijki, alfa-helisy. Struktura czwartorzędowa określa wzajemne położenie łańcuchów polipeptydowych oraz grup prostetycznych i stabilizowana jest przez oddziaływania hydrofobowe i van der Waalsa oraz oddziaływania jonowe i składa się z kilku dużych podjednostek, które łączą się w większe aglomeracje i oddziałują ze sobą. 1. Struktura pierwszorzędowa – kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. W strukturze tej występują jedynie wiązania peptydowe., 2. Aminokwas, 3. Wiązanie peptydowe, 4. Struktura drugorzędowa opisuje przestrzenne ułożenie reszt aminokwasowych łańcucha polipeptydowego. Rodzajami struktur drugorzędowych są alfa-helisa i beta-harmonijka. Struktury te stabilizowane są przez wiązania wodorowe, które tworzą się między grupami –CO– i –NH– różnych aminokwasów tego samego łańcucha., 5. Wiązanie wodorowe, 6. Wiązanie wodorowe, 7. Struktura trzeciorzędowa określa wzajemne położenie struktur drugorzędowych. Stabilizowana jest wiązaniami dwusiarczkowymi, wodorowymi, oddziaływaniami hydrofobowymi i jonowymi oraz siłami van der Waalsa., 8. Wiązanie dwusiarczkowe, 9. Struktura czwartorzędowa określa wzajemne położenie kilku różnych łańcuchów polipeptydowych oraz grup prostetycznych. Stabilizowana jest przez oddziaływania hydrofobowe i van der Waalsa oraz oddziaływania jonowe., 10. Białko składające się z czterech podjednostek

{NH}_{2}

, a kończący się na C-końcu grupy

{COO}^{-}

Cztery poziomy struktury białek.

Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

bg‑lime

Struktura pierwszorzędowa

Struktura pierwszorzędowa opisuje kolejność (sekwencję aminokwasów), w której reszty aminokwasowe są połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi. Sekwencję tę wyznacza dziedziczna informacja genetyczna, zawarta w kolejności nukleotydów w DNA lub RNA, która jest odczytywana i wyrażana podczas ekspresji genów. Biosynteza białekbiosynteza białkaBiosynteza białek polega więc na tłumaczeniu kolejności nukleotydów na kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, a proces ten nazywa się translacją.

Struktura pierwszorzędowa ma zasadnicze znaczenie w kształtowaniu struktur o wyższej rzędowości, jest w niej bowiem zawarta informacja o rozmieszczeniu w przestrzeni wszystkich atomów cząsteczki danego białka – czyli o jego stereochemii. Struktura drugo- i trzeciorzędowa białka zależy od natury szkieletu i łańcuchów bocznych (grup R) aminokwasów budujących dany polipeptyd.

RuHZ81JP3L9aO1

Grafika przedstawia fragment białka z zaznaczonym na niebiesko wiązaniem peptydowym. Występuje ono pomiędzy atomem węgla grupy C wiązanie podwójne O, pochodzącej od jednej reszty aminokwasu, a atomem azotu grupy N wiązanie pojedyncze H pochodzącej od drugiej reszty aminokwasu tworzącego łańcuch polipeptydowy. Atom węgla grupy C wiązanie podwójne O, łączy się z grupą C H podstawioną grupą R1 oraz grupą N H, od której atomu azotu odchodzi wiązanie łączące go z resztą łańcucha polipeptydowego nieuwzględnionego na schemacie. Z kolei atom azotu grupy N H biorącej udział w tworzeniu wiązania peptydowego łączy się z pozostałym fragmentem reszty aminokwasu, to znaczy z grupą C H połączoną z podstawnikiem R2 oraz atomem węgla związanym za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu, a także za pomocą wiązania pojedynczego z pozostałą częścią łańcucha polipeptydowego nieuwzględnionego na rysunku. — Fragment białka z zaznaczonym na niebiesko wiązaniem peptydowym.
Źródło: Doxepine, Wikimedia Commons, domena publiczna.

bg‑lime

Struktura drugorzędowa

Struktura drugorzędowa, opisująca przestrzenne ułożenie reszt aminokwasowych łańcucha polipeptydowego, odnosi się do tych fragmentów cząsteczki białka, w których grupy $— C (O) —$ i $— NH —$ szkieletu aminokwasów uczestniczą w tworzeniu wiązań wodorowychwiązanie wodorowewiązań wodorowych. Powoduje to zwijanie i fałdowanie się łańcucha polipeptydowego, wpływające na kształt cząsteczki całego białka.

Jedną ze struktur drugorzędowych jest alfa‑helisa, będąca spiralą, w której wiązania wodorowe łączą co czwarty aminokwas. Skok spirali w alfa‑helisie wynosi $0,54 nm$ i zawiera $3,6$ reszty aminokwasowej, a średnica spirali jest równa $0,50 nm$ .

Innym rodzajem struktury drugorzędowej jest beta‑harmonijka, określana także strukturą pofałdowanej kartki. Wiązania wodorowe powstają pomiędzy znajdującymi się obok siebie rejonami jednego łańcucha polipeptydowego (lub różnych łańcuchów polipeptydowych). Łańcuchy polipeptydowe mogą być ułożone w tym samym kierunku (równolegle) lub w kierunku przeciwnym (antyrównolegle). Struktura beta‑harmonijki jest zazwyczaj przedstawiana w postaci płaskiej strzałki skierowanej w stronę końca karboksylowego łańcucha polipeptydowego.

R1PdGKSf4Vezn1

Grafika przedstawia alfa helisę oraz beta harmonijkę. Helisa zbudowana jest z łańcucha peptydowego, to znaczy, łańcucha, który stanowią aminokwasy połączone ze sobą za pomocą wiązań peptydowych oraz stabilizowana przez wiązania wodorowe występujące z reguły pomiędzy atomami wodoru grup N H oraz atomami tlenu grup C wiązanie podwójne O. Wiązanie wodorowe utworzone jest co około cztery aminokwasy w łańcuchu, co prowadzi do powstania helisy, skręconego kształtu, który to przypomina sprężynę. Obok znajduje się struktura o kształcie sprężyny symbolizująca łańcuch polipeptydowy z oddali. Dalej przedstawiono schematycznie strukturę beta kartki. Łańcuch polipeptydowy jest zgięty tak, że fragmenty przed zgięciem i za zgięciem są do siebie równoległe i mają kształt harmonijki lub przypominający dwa zygzaki. Na ilustracji zaznaczono atomy tlenu, wodoru, azotu i węgla tworzące wiązania peptydowe w łańcuchu oraz reszty aminokwasów symbolizowane literą R. Grupy N H oraz grupy karboksylowe budujące równoległe fragmenty łączą się za sobą za pomocą wiązań wodorowych., w których to biorą udział atomy wodoru i tlenu. Struktura przypomina pozginaną w harmonijkę kartkę, jak sugeruje nazwa struktury. — Wiązania wodorowe utrzymują strukturę drugorzędową, mogącą mieć postać alfa‑helisy (u góry) lub beta‑harmonijki (u dołu), zwanej także strukturą pofałdowanej kartki.
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o, licencja: CC BY 3.0.

Budowa drugorzędowa białka jest uwarunkowana dwoma najważniejszymi założeniami:

Wiązanie peptydowe $— C (O) — NH —$ ma częściowo charakter wiązania podwójnego, co powoduje, że wszystkie atomy wiązania peptydowego znajdują się w jednej płaszczyźnie i nie mogą ulegać rotacji wokół niego, natomiast wokół pozostałych wiązań łańcucha polipeptydowego może zachodzić swobodna rotacja.
Zarówno grupy $— C (O) —$ , jak i $— NH —$ są zdolne do tworzenia między sobą wiązań wodorowych (pierwsza jest akceptorem, druga donorem atomu wodoru), a powstawanie takich wiązań jest energetycznie korzystne.

bg‑lime

Struktura trzeciorzędowa

Struktura trzeciorzędowa białka określa wzajemny układ w przestrzeni elementów struktury drugorzędowej. Jest ona warunkowana przez wiązania chemiczne i oddziaływania międzycząsteczkowe pomiędzy łańcuchami bocznymi aminokwasów, takie jak: oddziaływania jonowewiązanie jonowe (elektrowalencyjne)oddziaływania jonowe i hydrofoboweoddziaływania hydrofobowehydrofobowe, siły van der Waalsasiły van der Waalsasiły van der Waalsa i wiązania wodorowe. Dodatkowo kształt białka jest stabilizowany wiązaniami kowalencyjnymi, zwanymi mostkami dwusiarczkowymimostek dwusiarczkowymostkami dwusiarczkowymi. Powstają one pomiędzy dwoma aminokwasami – cysteinami, które zawierają w swoich łańcuchach bocznych grupy tiolowe ( $— SH$ ). Podczas zwijania się białka siarka jednej cysteiny wiąże się z siarką pochodzącą z drugiej cysteiny ( $— S — S —$ ), spinając ze sobą oba fragmenty białka. Obecność wszystkich tych wiązań w polipeptydzie decyduje o odpowiednim kształcie i specyficznej aktywności biologicznej białka.

Wiązania dwusiarczkowe (mostki dwusiarczkowe)

Wiązania dwusiarczkowe (mostki dwusiarczkowe) to najsilniejsze wiązania między resztami aminokwasów, nadające trwałość strukturze trzeciorzędowej. Powstają między dwoma atomami siarki ( $— S — S —$ ) w wyniku utlenienia dwóch reszt cysteinowych, zawierających grupę tiolową ( $— SH$ ). Cysteina jest jednak jednym z najrzadziej występujących aminokwasów, więc obecność mostków dwusiarczkowych może co najwyżej wspomagać zwijanie się białek.

Oddziaływania jonowe

Oddziaływania jonowe występują między łańcuchami bocznymi aminokwasów zasadowych (lizyna, histydyna, arginina) a grupami karboksylowymi $— COOH$ aminokwasów kwasowych (kwas asparaginowy, kwas glutaminowy). Grupy aminowe $— {NH}_{2}$ , $— NHR$ , $— NR' R$ lub guanidynowe $HN = C {({NH}_{2})}_{2}$ aminokwasów zasadowych w roztworze przyjmują zjonizowaną formę ${NH}_{3}^{+}$ , oddziałując z jonami ${COO}^{-}$ .

Oddziaływania hydrofobowe

Cząsteczka białka przyjmuje taki kształt, by grupy hydrofobowe aminokwasów alifatycznychaminokwasy alifatyczneaminokwasów alifatycznych (walina, cysteina, melatonina, glicyna, alanina, izoleucyna, leucyna, prolina) lub aromatycznychaminokwasy aromatycznearomatycznych (tryptofan, fenyloalanina, tyrozyna) znalazły się jak najdalej od otaczających białko cząsteczek wody. Oddziaływania hydrofobowe stanowią jeden z najsilniejszych mechanizmów odpowiedzialnych za zwijanie białka. Łańcuch aminokwasów musi mieć dostateczną liczbę aminokwasów hydrofobowych, by móc stać się białkiem globularnym.

Siły van der Waalsa

Siły van der Waalsa to oddziaływania związane z kwantową naturą powłok elektronowych atomów lub cząsteczek obojętnych elektrycznie. Wzbudzenia tymczasowo przenoszące elektrony ze stanu podstawowego do stanów wzbudzonych powodują pojawienie się „resztkowych” oddziaływań elektrycznych między odległymi atomami. W atomach indukują się wówczas dipoledipol elektrycznydipole, które oddziałują ze sobą. Dzięki siłom van der Waalsa zachodzić mogą procesy enzymatyczne – enzymy zawierają tzw. kieszenie, które stanowią „pułapkę” dla polaryzowalnychpolaryzowalnośćpolaryzowalnych grup (np. fragmentów łańcuchów węglowych), a jednoczenie nie przyciągają cząsteczek polarnychpolarnośćpolarnych (np. woda).

Wiązania wodorowe

Oprócz tego, że są odpowiedzialne za istnienie struktury podwójnej helisy DNA, wiązania wodorowe odgrywają kluczową rolę w powstawaniu i stabilizacji struktur przestrzennych białek.

Więcej informacji znajdziesz w e‑materiale pt. Wiązania chemiczne i grupy funkcyjne istotne dla procesów życiowychPTX10DgduWiązania chemiczne i grupy funkcyjne istotne dla procesów życiowych.

R10x4mN3aYGZB1

Ilustracja przedstawiająca oddziaływania determinujące kształt struktury białka. Fragment białka, który reprezentowany jest przez helikalny łańcuch peptydowy, który to jest miejscami poskręcany, a poszczególne jego fragmenty w miejscach zwijania łączą wiązania lub stabilizują oddziaływania. Pierwsze stanowi oddziaływanie hydrofobowe, które to występuje pomiędzy dwiema grupami

2 </math-propylowymi odchodzącymi od łańcucha peptydowego i składającymi się z grupy

CH

podstawionymi dwiema grupami metylowymi

{CH}_{3}

. Jako drugie zostało przedstawione wiązanie wodorowe o nieco mniejszym zasięgu, które to występuje pomiędzy atomem wodoru połączonym z heteroatomem a wolną parą elektronową atomu o znacznej elektroujemności. Tutaj jest to atom wodoru pochodzący od grupy hydroksylowej

OH

połączonej z grupą metylenową

{CH}_{2}

oraz atom tlenu z trzema wolnymi parami elektronowymi, a zatem obdarzony ładunkiem ujemnym i należący do grupy karboksylanowej

{COO}^{-}

związanej z grupą metylenową, która również tutaj odchodzi od łańcucha peptydowego. Kolejne wiązanie to mostek disiarczkowy, który to stanowi oddziaływanie o najkrótszym zasięgu i stanowią je łączące reszty aminokwasowe cysteiny dwa związane ze sobą atomy siarki pochodzące z łańcuchów bocznych cysteiny, a zatem atomy te łączy wiązanie pojedyncze, a każdy z nich łączy się z grupą metylenową, z których każda pochodzi od innej reszty cysteinowej. Obie reszty znajdują się w różnych częściach łańcucha polipeptydowego. Jako ostatnie przedstawiono wiązanie jonowe, oddziaływanie o najdalszym zasięgu. Występujące pomiędzy naładowanymi elektrycznie fragmentami łańcucha polipeptydowego. W przykładzie podano ujemnie naładowaną grupę karboksylanową

{COO}^{-}

związanej z grupą metylenową, która również tutaj odchodzi od łańcucha peptydowego. Zaś dodatnio naładowany fragment to grupa

{NH}_{3}^{+}

połączona z pierwszą z czterech kolejno połączonych ze sobą grup metylenowych, z których ostatnia odchodzi od łańcucha polipeptydowego. 1. Oddziaływanie hydrofobowe , 2. Wiązanie wodorowe , 3. Wiązanie dwusiarczkowe (mostek dwusiarczkowy) , 4. Oddziaływanie jonowe

Wiązania utrzymujące strukturę trzeciorzędową.

Źródło: Englishsquare.pl sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

RMeqlmsQUeTQy

Na ilustracji znajduje się struktura mioglobiny w modelu wstęgowym. Białko tworzą liczne nieregularnie rozmieszczone alfa helisy symbolizowane przez sprężynokwate twory. Struktura stabilizowana jest przez oddziaływania hydrofobowe, które skierowania są do wnętrza białka. Grupy polarne z kolei tworzące łańcuch polipetydowe znajdują się na zewnątrz struktury. Między helisami znajduje się hem będący grupą prostetyczną białka. Jego atom centralny stanowi żelazo na drugim stopniu utlenienia. — Model wstążkowy cząsteczki mioglobiny to przykład struktury trzeciorzędowej. Grupę prostetyczną, czyli niebiałkowy składnik białka niezbędny dla jego prawidłowego funkcjonowania, w mioglobinie stanowi hem, w którego centrum znajduje się jon żelaza ${Fe}^{2 +}$ . Utlenienie jonu żelaza ${Fe}^{2 +}$ do ${Fe}^{3 +}$ powoduje utratę aktywności biologicznej białka.
Źródło: Wikimedia Commons, domena publiczna.

Ważne!

Wiązania, które stabilizują strukturę trzeciorzędową, są generalnie słabe, dlatego większość białek jest wrażliwa na zmiany temperatury. W warunkach ustrojowych podniesienie temperatury powyżej $40$ do $45 ° C$ prowadzi do zniszczenia struktury trzeciorzędowej. Zachodzi wówczas proces denaturacjidenaturacjadenaturacji. Denaturacja powoduje zmianę właściwości biologicznych (np. utratę aktywności enzymatycznej) i fizykochemicznych białek (zmniejszenie rozpuszczalności i wytrącenie z roztworu, zmianę lepkości oraz skręcalności optycznej, rozpad na podjednostki).

bg‑lime

Struktura czwartorzędowa

Niektóre białka, mające cząsteczki złożone z dwóch lub więcej oddzielnych łańcuchów polipeptydowych, przyjmują strukturę czwartorzędową. Odpowiednie dopasowanie się poszczególnych łańcuchów (podjednostek polipeptydowych) jest możliwe dzięki występowaniu tych samych rodzajów wiązań, które warunkują strukturę trzeciorzędową białka. Utworzona w ten sposób funkcjonalna makrocząsteczka może składać się z takich samych bądź różnych podjednostek.

Przykładem białka wytwarzającego strukturę czwartorzędową jest hemoglobina, składająca się z czterech łańcuchów polipeptydowych: dwóch łańcuchów $α$ i dwóch łańcuchów $β$ . Każdy z nich jest połączony z hememhemhemem, stanowiącym grupę prostetycznągrupa prostetycznagrupę prostetyczną hemoglobiny.

R1Dvvc4HWkDW31

Ilustracja przedstawiająca model wstęgowy struktury hemoglobiny. Hemoglobina to białko mające postać licznych helis - sprężynek, splątanych ze sobą. W strukturze można wyróżnić cztery podjednostki, dwie alfa oraz dwie beta ułożone naprzemiennie w ten sposób, że tworzą trójwymiarową obręcz. Każda podjednostka to łańcuch polipeptydowy o określonej konformacji - przestrzennym zorganizmowaniu. W każdej z czterech podjednostek zlokalizowana jest jedna cząsteczka hemu z atomem centralnym, którym jest atom żelaza na drugim stopniu utlenienia. Cała makrocząsteczka tworzy białko o strukturze czwartorzędowej. — Model **hemoglobiny** z zaznaczoną na zieloną grupą prostetyczną (hemem) w każdym z czterech łańcuchów polipeptydowych. **Struktura czwartorzędowa.**
Źródło: Zephyris, Wikimedia Commons, licencja: CC BY-SA 3.0.

bg‑lime

Rola chaperonów w zwijaniu się białek

Chaperony (ang. chaperone – opiekun), czyli białka opiekuńcze to białka biorące udział w nadawaniu właściwej struktury przestrzennej innym białkom lub kompleksom białek. Są odpowiedzialne za zwijanie się innych białek do konformacjikonformacjakonformacji, która jest najbardziej korzystna energetycznie.

R17h8u6PpnEln1

Schemat działania chaperonów (białek opiekuńczych).

Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Ciekawostka

Przykładem białek o funkcji chaperonowej są krystaliny, które będąc obecne w soczewce oka pomagają innym białkom uzyskać prawidłową strukturę przestrzenną. Mutacja w genie krystaliny, prowadząca do utraty jej aktywności, wywołuje zaćmę (kataraktę), która objawia się nieostrym widzeniem, a nawet jego całkowitą utratą. Stan ten wywołany jest gromadzeniem się w soczewce nieprawidłowo zwiniętych białek, prowadząc do jej zmętnienia. Zaćmę leczy się operacyjnie poprzez zastąpienie zmętnionej soczewki jej sztucznym odpowiednikiem, co na stałe prowadzi do przywrócenia ostrości widzenia.

RVPHaObm215MS

Na zdjęciu znajdują się zmętnione soczewki oczu dziecka w przebiegu zaćmy dziedzicznej w znacznym zbliżeniu. — Zmętnione soczewki oczu dziecka w przebiegu zaćmy dziedzicznej.
Źródło: Centers for Disease Control and Prevention, United States Department of Health and Human Services, Wikimedia Commons, domena publiczna.

Dla zainteresowanych

Więcej na ten temat przeczytasz w e‑materiale Fałdowanie białek w komórce i jego znaczenie.

Słownik

aminokwasy

związki organiczne powszechnie występujące w organizmach żywych, zawierające w cząsteczce co najmniej jedną grupę karboksylową ( $— COOH$ ) i co najmniej jedną grupę aminową ( $— {NH}_{2}$ ); tworzą peptydy i białka

aminokwasy alifatyczne

aminokwasy hydrofobowe zawierające łańcuch alifatyczny, w którym atomy węgla są połączone ze sobą w otwarte, proste (liniowe) lub rozgałęzione łańcuchy; do tej grupy należą: walina, cysteina, melatonina, glicyna, alanina, izoleucyna, leucyna, prolina

aminokwasy aromatyczne

aminokwasy hydrofobowe, których łańcuch podstawnika zawiera pierścienie sześciowęglowe; do tej grupy należą: tryptofan, fenyloalanina, tyrozyna

białka

związki wielkocząsteczkowe zbudowane z reszt aminokwasowych połączonych wiązaniem peptydowym; występują we wszystkich żywych organizmach

biosynteza białka

zachodzący w żywych organizmach enzymatyczny proces łączenia aminokwasów w łańcuchy polipeptydowe o specyficznej sekwencji aminokwasów, uwarunkowany genetycznie

denaturacja

zaburzenie struktury cząsteczek białkowych wynikające z rozerwania wiązań chemicznych (wodorowych, jonowych, mostków dwusiarczkowych) stabilizujących ich strukturę drugo-, trzecio- i czwartorzędową; struktura pierwszorzędowa nie ulega zmianie; denaturacja białka zachodzi pod wpływem różnych czynników fizycznych (temperatura, ciśnienie, ultradźwięki) i chemicznych

dipol elektryczny

układ dwóch jednakowych co do wartości, lecz przeciwnego znaku ładunków elektrycznych ( $+ q$ i $- q$ ) znajdujących się w małej odległości od siebie

grupa prostetyczna

niebiałkowy składnik wielu białek, zwłaszcza enzymatycznych, niezbędny do aktywności biologicznej białek; grupy prostetyczne występujące w enzymach są zwane koenzymami

hem

połączenie chemiczne żelaza występującego na $II$ stopniu utlenienia ${Fe}^{2 +}$ z jedną z porfiryn (protoporfiryna $IX$ ); barwna grupa prostetyczna hemoglobiny i mioglobiny

konformacja

każde z nieskończonej liczby możliwych w przestrzeni rozmieszczeń atomów (lub grup atomów) w cząsteczce związku chemicznego

mostek dwusiarczkowy

wiązanie powstające między dwoma atomami siarki ( $— S — S —$ ); w białkach wiązania dwusiarczkowe powstają między atomami siarki dwóch reszt cysteinowych, dając cystynę; biorą one udział w tworzeniu i stabilizowaniu struktury trzeciorzędowej białka

oddziaływania hydrofobowe

łączenie się grup hydrofobowych w celu ochrony cząsteczek przed oddziaływaniem na nie wody; występują w białkach o trzeciorzędowej i czwartorzędowej strukturze

peptydy

(gr. péptō – trawię) związki organiczne zbudowane z reszt aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym

polarność

występowanie w cząsteczce chemicznej elektrycznego momentu dipolowego, tj. nierównomiernego rozłożenia atomów o różnych elektroujemnościach

polaryzowalność

zdolność wiązań chemicznych do polaryzacji wymuszonej, tzn. odkształcania się pod wpływem zewnętrznego pola elektrycznego i tworzenia dipoli elektrycznych

siły van der Waalsa

słabe dwuciałowe oddziaływania związane z kwantową naturą powłok elektronowych elektrycznie obojętnych atomów lub cząsteczek; wzbudzenie atomów przez chwilowe przenoszenie elektronów powoduje powstanie oddziaływań elektrycznych między odległymi atomami

struktura białek

budowa chemiczna i przestrzenna białek; wyróżnia się zwykle: strukturę pierwszorzędową, drugorzędową, trzeciorzędową i czwartorzędową

wiązanie jonowe (elektrowalencyjne)

wiązanie cząsteczkowe; tworzy się wskutek elektrostatycznego przyciągania się układów o różnoimiennych ładunkach elektrycznych; powstaje między dwoma atomami, z których jeden – atom $A$ – łatwo oddaje, a drugi – atom $B$ – łatwo przyłącza elektrony (odznacza się dużą elektroujemnością); elektron z powłoki walencyjnej atomu $A$ przechodzi wówczas na powłokę walencyjną atomu $B$ , w wyniku czego powstaje kation $A^{+}$ i anion $B^{-}$

wiązanie peptydowe

wiązanie amidowe między grupą alfa‑karboksylową jednego aminokwasu a grupą alfa‑aminową drugiego; występuje w peptydach, białkach

wiązanie wodorowe

rodzaj oddziaływania międzycząsteczkowego lub wewnątrzcząsteczkowego za pośrednictwem atomu wodoru; w wiązaniach wodorowych atom wodoru tworzy mostek łączący dwa elektroujemne atomy $X — H \dots Y$ ; z jednym z nich ( $X$ ) połączony jest wiązaniem kowalencyjnym, a z drugim – siłami elektrostatycznymi

Wprowadzenie

Animacja

Struktury przestrzenne białek

Struktura pierwszorzędowa

Struktura drugorzędowa

Struktura trzeciorzędowa

Struktura czwartorzędowa

Rola chaperonów w zwijaniu się białek

Słownik