Przeczytaj
Struktury przestrzenne białek
BiałkaBiałka to wielocząsteczkowe związki naturalne występujące w organizmach. Mogą one powstawać z różnych aminokwasówaminokwasów zwanych aminokwasami białkowymi. Aminokwasy w białkach są połączone wiązaniem peptydowymwiązaniem peptydowym (wiązaniem amidowym). Wiązanie to tworzy się pomiędzy grupą karboksylową jednego i grupą aminową drugiego aminokwasu. Cząsteczki białek mają różnorodną i bardzo skomplikowaną budowę. Zarówno budowa, jak i właściwości białek zależą od wchodzących w ich skład aminokwasów.
Wyróżnia się cztery rodzaje struktury białek: pierwszorzędową, drugorzędową, trzeciorzędową i czwartorzędową.
Struktura pierwszorzędowa
Struktura pierwszorzędowa opisuje kolejność (sekwencję aminokwasów), w której reszty aminokwasowe są połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi. Sekwencję tę wyznacza dziedziczna informacja genetyczna, zawarta w kolejności nukleotydów w DNA lub RNA, która jest odczytywana i wyrażana podczas ekspresji genów. Biosynteza białekBiosynteza białek polega więc na tłumaczeniu kolejności nukleotydów na kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, a proces ten nazywa się translacją.
Struktura pierwszorzędowa ma zasadnicze znaczenie w kształtowaniu struktur o wyższej rzędowości, jest w niej bowiem zawarta informacja o rozmieszczeniu w przestrzeni wszystkich atomów cząsteczki danego białka – czyli o jego stereochemii. Struktura drugo- i trzeciorzędowa białka zależy od natury szkieletu i łańcuchów bocznych (grup R) aminokwasów budujących dany polipeptyd.
Struktura drugorzędowa
Struktura drugorzędowa, opisująca przestrzenne ułożenie reszt aminokwasowych łańcucha polipeptydowego, odnosi się do tych fragmentów cząsteczki białka, w których grupy i szkieletu aminokwasów uczestniczą w tworzeniu wiązań wodorowychwiązań wodorowych. Powoduje to zwijanie i fałdowanie się łańcucha polipeptydowego, wpływające na kształt cząsteczki całego białka.
Jedną ze struktur drugorzędowych jest alfa‑helisa, będąca spiralą, w której wiązania wodorowe łączą co czwarty aminokwas. Skok spirali w alfa‑helisie wynosi i zawiera reszty aminokwasowej, a średnica spirali jest równa .
Innym rodzajem struktury drugorzędowej jest beta‑harmonijka, określana także strukturą pofałdowanej kartki. Wiązania wodorowe powstają pomiędzy znajdującymi się obok siebie rejonami jednego łańcucha polipeptydowego (lub różnych łańcuchów polipeptydowych). Łańcuchy polipeptydowe mogą być ułożone w tym samym kierunku (równolegle) lub w kierunku przeciwnym (antyrównolegle). Struktura beta‑harmonijki jest zazwyczaj przedstawiana w postaci płaskiej strzałki skierowanej w stronę końca karboksylowego łańcucha polipeptydowego.
Budowa drugorzędowa białka jest uwarunkowana dwoma najważniejszymi założeniami:
Wiązanie peptydowe ma częściowo charakter wiązania podwójnego, co powoduje, że wszystkie atomy wiązania peptydowego znajdują się w jednej płaszczyźnie i nie mogą ulegać rotacji wokół niego, natomiast wokół pozostałych wiązań łańcucha polipeptydowego może zachodzić swobodna rotacja.
Zarówno grupy , jak i są zdolne do tworzenia między sobą wiązań wodorowych (pierwsza jest akceptorem, druga donorem atomu wodoru), a powstawanie takich wiązań jest energetycznie korzystne.
Struktura trzeciorzędowa
Struktura trzeciorzędowa białka określa wzajemny układ w przestrzeni elementów struktury drugorzędowej. Jest ona warunkowana przez wiązania chemiczne i oddziaływania międzycząsteczkowe pomiędzy łańcuchami bocznymi aminokwasów, takie jak: oddziaływania jonoweoddziaływania jonowe i hydrofobowehydrofobowe, siły van der Waalsasiły van der Waalsa i wiązania wodorowe. Dodatkowo kształt białka jest stabilizowany wiązaniami kowalencyjnymi, zwanymi mostkami dwusiarczkowymimostkami dwusiarczkowymi. Powstają one pomiędzy dwoma aminokwasami – cysteinami, które zawierają w swoich łańcuchach bocznych grupy tiolowe (). Podczas zwijania się białka siarka jednej cysteiny wiąże się z siarką pochodzącą z drugiej cysteiny (), spinając ze sobą oba fragmenty białka. Obecność wszystkich tych wiązań w polipeptydzie decyduje o odpowiednim kształcie i specyficznej aktywności biologicznej białka.
Więcej informacji znajdziesz w e‑materiale pt. Wiązania chemiczne i grupy funkcyjne istotne dla procesów życiowychWiązania chemiczne i grupy funkcyjne istotne dla procesów życiowych.
Wiązania, które stabilizują strukturę trzeciorzędową, są generalnie słabe, dlatego większość białek jest wrażliwa na zmiany temperatury. W warunkach ustrojowych podniesienie temperatury powyżej do prowadzi do zniszczenia struktury trzeciorzędowej. Zachodzi wówczas proces denaturacjidenaturacji. Denaturacja powoduje zmianę właściwości biologicznych (np. utratę aktywności enzymatycznej) i fizykochemicznych białek (zmniejszenie rozpuszczalności i wytrącenie z roztworu, zmianę lepkości oraz skręcalności optycznej, rozpad na podjednostki).
Struktura czwartorzędowa
Niektóre białka, mające cząsteczki złożone z dwóch lub więcej oddzielnych łańcuchów polipeptydowych, przyjmują strukturę czwartorzędową. Odpowiednie dopasowanie się poszczególnych łańcuchów (podjednostek polipeptydowych) jest możliwe dzięki występowaniu tych samych rodzajów wiązań, które warunkują strukturę trzeciorzędową białka. Utworzona w ten sposób funkcjonalna makrocząsteczka może składać się z takich samych bądź różnych podjednostek.
Przykładem białka wytwarzającego strukturę czwartorzędową jest hemoglobina, składająca się z czterech łańcuchów polipeptydowych: dwóch łańcuchów i dwóch łańcuchów . Każdy z nich jest połączony z hememhemem, stanowiącym grupę prostetycznągrupę prostetyczną hemoglobiny.
Rola chaperonów w zwijaniu się białek
Chaperony (ang. chaperone – opiekun), czyli białka opiekuńcze to białka biorące udział w nadawaniu właściwej struktury przestrzennej innym białkom lub kompleksom białek. Są odpowiedzialne za zwijanie się innych białek do konformacjikonformacji, która jest najbardziej korzystna energetycznie.
Przykładem białek o funkcji chaperonowej są krystaliny, które będąc obecne w soczewce oka pomagają innym białkom uzyskać prawidłową strukturę przestrzenną. Mutacja w genie krystaliny, prowadząca do utraty jej aktywności, wywołuje zaćmę (kataraktę), która objawia się nieostrym widzeniem, a nawet jego całkowitą utratą. Stan ten wywołany jest gromadzeniem się w soczewce nieprawidłowo zwiniętych białek, prowadząc do jej zmętnienia. Zaćmę leczy się operacyjnie poprzez zastąpienie zmętnionej soczewki jej sztucznym odpowiednikiem, co na stałe prowadzi do przywrócenia ostrości widzenia.
Więcej na ten temat przeczytasz w e‑materiale Fałdowanie białek w komórce i jego znaczenie.
Słownik
związki organiczne powszechnie występujące w organizmach żywych, zawierające w cząsteczce co najmniej jedną grupę karboksylową () i co najmniej jedną grupę aminową (); tworzą peptydy i białka
aminokwasy hydrofobowe zawierające łańcuch alifatyczny, w którym atomy węgla są połączone ze sobą w otwarte, proste (liniowe) lub rozgałęzione łańcuchy; do tej grupy należą: walina, cysteina, melatonina, glicyna, alanina, izoleucyna, leucyna, prolina
aminokwasy hydrofobowe, których łańcuch podstawnika zawiera pierścienie sześciowęglowe; do tej grupy należą: tryptofan, fenyloalanina, tyrozyna
związki wielkocząsteczkowe zbudowane z reszt aminokwasowych połączonych wiązaniem peptydowym; występują we wszystkich żywych organizmach
zachodzący w żywych organizmach enzymatyczny proces łączenia aminokwasów w łańcuchy polipeptydowe o specyficznej sekwencji aminokwasów, uwarunkowany genetycznie
zaburzenie struktury cząsteczek białkowych wynikające z rozerwania wiązań chemicznych (wodorowych, jonowych, mostków dwusiarczkowych) stabilizujących ich strukturę drugo-, trzecio- i czwartorzędową; struktura pierwszorzędowa nie ulega zmianie; denaturacja białka zachodzi pod wpływem różnych czynników fizycznych (temperatura, ciśnienie, ultradźwięki) i chemicznych
układ dwóch jednakowych co do wartości, lecz przeciwnego znaku ładunków elektrycznych ( i ) znajdujących się w małej odległości od siebie
niebiałkowy składnik wielu białek, zwłaszcza enzymatycznych, niezbędny do aktywności biologicznej białek; grupy prostetyczne występujące w enzymach są zwane koenzymami
połączenie chemiczne żelaza występującego na stopniu utlenienia z jedną z porfiryn (protoporfiryna ); barwna grupa prostetyczna hemoglobiny i mioglobiny
każde z nieskończonej liczby możliwych w przestrzeni rozmieszczeń atomów (lub grup atomów) w cząsteczce związku chemicznego
wiązanie powstające między dwoma atomami siarki (); w białkach wiązania dwusiarczkowe powstają między atomami siarki dwóch reszt cysteinowych, dając cystynę; biorą one udział w tworzeniu i stabilizowaniu struktury trzeciorzędowej białka
łączenie się grup hydrofobowych w celu ochrony cząsteczek przed oddziaływaniem na nie wody; występują w białkach o trzeciorzędowej i czwartorzędowej strukturze
(gr. péptō – trawię) związki organiczne zbudowane z reszt aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym
występowanie w cząsteczce chemicznej elektrycznego momentu dipolowego, tj. nierównomiernego rozłożenia atomów o różnych elektroujemnościach
zdolność wiązań chemicznych do polaryzacji wymuszonej, tzn. odkształcania się pod wpływem zewnętrznego pola elektrycznego i tworzenia dipoli elektrycznych
słabe dwuciałowe oddziaływania związane z kwantową naturą powłok elektronowych elektrycznie obojętnych atomów lub cząsteczek; wzbudzenie atomów przez chwilowe przenoszenie elektronów powoduje powstanie oddziaływań elektrycznych między odległymi atomami
budowa chemiczna i przestrzenna białek; wyróżnia się zwykle: strukturę pierwszorzędową, drugorzędową, trzeciorzędową i czwartorzędową
wiązanie cząsteczkowe; tworzy się wskutek elektrostatycznego przyciągania się układów o różnoimiennych ładunkach elektrycznych; powstaje między dwoma atomami, z których jeden – atom – łatwo oddaje, a drugi – atom – łatwo przyłącza elektrony (odznacza się dużą elektroujemnością); elektron z powłoki walencyjnej atomu przechodzi wówczas na powłokę walencyjną atomu , w wyniku czego powstaje kation i anion
wiązanie amidowe między grupą alfa‑karboksylową jednego aminokwasu a grupą alfa‑aminową drugiego; występuje w peptydach, białkach
rodzaj oddziaływania międzycząsteczkowego lub wewnątrzcząsteczkowego za pośrednictwem atomu wodoru; w wiązaniach wodorowych atom wodoru tworzy mostek łączący dwa elektroujemne atomy ; z jednym z nich () połączony jest wiązaniem kowalencyjnym, a z drugim – siłami elektrostatycznymi