Przeczytaj
Biosynteza białka
Biosynteza białka to zachodzący w żywych organizmach enzymatyczny proces łączenia aminokwasów w łańcuchy polipeptydowe o specyficznej sekwencji aminokwasów, uwarunkowany genetycznie.
Podczas transkrypcjitranskrypcji informacja zawarta w sekwencji nukleotydów zostaje przepisana w komplementarną do niej sekwencję RNA, a następnie jako gotowa matryca (mRNA) przemieszcza się do cytoplazmy komórki, gdzie w procesie translacjitranslacji jest syntetyzowany łańcuch białkowy. Proces translacji jest ostatnim etapem ekspresji informacji genetycznej w komórce.
W przypadku E. coli do tworzącego się łańcucha polipeptydowego w czasie 1 sekundy przyłącza się od 10 do 20 aminokwasów, natomiast u organizmów eukariotycznych wartość ta jest mniejsza, np. u myszy jest to 6 aminokwasów na sekundę, a u ludzi – 5 aminokwasów. Czas trwania procesu translacji zależy od wielkości powstającego na bazie mRNA białka lub peptydu. Największe znane białko to tytyna, znajdująca się w mięśniach poprzecznie prążkowanych – w zależności od izoformy składa się z od 27 tys. do 33 tys. aminokwasów. Proces translacji tak dużego białka zajmuje zatem ponad godzinę. Natomiast najmniejszym funkcjonalnie polipeptydem jest glutation, w skład którego wchodzą jedynie 3 aminokwasy. Synteza tak małego peptydu zajmuje niecałą sekundę. Cząsteczka mRNA u E. coli jest degradowana po ok. 3 minutach i może w tym czasie służyć za matrycę do powstania od ok. 10 do 100 białek.
Translacja jednak nie kończy procesu powstawania w komórce funkcjonalnego białka. Tuż po zakończeniu syntezy łańcuch polipeptydowy występuje w formie nieustrukturyzowanej i nie ma odpowiedniej konformacji, aby pełnić swoje funkcje. Z tego powodu następuje fałdowanie białka, czyli przyjęcie zorganizowanej struktury, charakteryzującej się stabilną konformacją. Proces fałdowania białek następuje bardzo szybko i wynika z właściwości fizykochemicznych aminokwasów wchodzących w jego skład.
Wszelkie błędy podczas procesu translacji skutkujące zmianą sekwencji aminokwasowej białka mogą wpływać na jego strukturę przestrzenną i prowadzić do powstawania białek o charakterze toksycznym, czy też złogów białkowych, charakterystycznych dla niektórych chorób neurodegeneracyjnych.
Kolejnym krokiem w budowie białka są modyfikacje potranslacyjne, wpływające na aktywność i stabilność powstających białek. Wyróżnia się wiele typów modyfikacji, m.in. fosforylacjęfosforylację (przyłączenie grupy fosforanowej), hydroksylację (przyłączenie grupy wodorotlenowej), glikozylację (przyłączenie reszt cukrowych) i modyfikację poprzez przyłączenie innego białka (sumoilacjasumoilacja, ubikwitynacjaubikwitynacja).
Do modyfikacji potranslacyjnych zalicza się także obróbkę proteolityczną, prowadzącą do odcięcia fragmentu łańcucha polipeptydowego w powstałym białku. Częstą modyfikacją tego typu jest odcięcie kodowanej przez kodon START metioniny na N‑końcu białka bądź usunięcie sekwencji sygnalnych, odpowiadających za proces sortowania białek w komórce. Powstające białka mogą również tworzyć struktury wyższego rzędu, wchodząc w kompleksy z innymi białkami lub białkami identycznymi.
Proces syntezy białka jest niezmiernie ważny i skomplikowany. Prawidłowe funkcjonowanie komórek zależy w dużej mierze od aktywności tworzących je białek. W związku z tym powstające białka są po pewnym czasie degradowane. Dzięki temu możliwe jest usuwanie białek źle sfałdowanych, a także enzymów, których funkcjonowanie nie jest już niezbędne.
Powstałe w komórce białko zostaje zdegradowane średnio po 8 godz. Do jednych z najszybciej degradowanych białek należy dekarboksylaza ornityny, której czas półtrwania to jedynie 11 min. Dłuższy czas półtrwania mają z kolei białka strukturalne, takie jak miozyna i aktyna (około miesiąca).
Więcej o transkrypcji w e‑materiale: Transkrypcja eukariotyczna – etapy i przebiegTranskrypcja eukariotyczna – etapy i przebieg.
Więcej o translacji w e‑materiale: Przebieg translacji u EukaryotaPrzebieg translacji u Eukaryota.
Więcej o modyfikacjach potranslacyjnych białek w e‑materiale: Modyfikacje potranslacyjne białekModyfikacje potranslacyjne białek.
Słownik
zachodząca w żywych organizmach endoergiczna (endoenergetyczna) reakcja przyłączania reszty fosforanowej z nieorganicznego fosforanu przez kwas adenozynodifosforowy (ADP), z utworzeniem kwasu adenozynotrifosforowego (ATP), sprzężona w komórkach z procesami dostarczającymi energii
organelle występujące w komórkach prokariotycznych i eukariotycznych, zbudowane z białek i rybosomowych kwasów rybonukleinowych (rRNA), służące do syntezy łańcuchów polipeptydowych, z których są zbudowane białka
przyłączenie białek SUMO (ang. small ubiquitin‑related modifier) do białka docelowego, powodujące zmianę jego funkcji i właściwości
proces syntezy RNA, podczas którego na matrycy DNA jest syntetyzowana komplementarna nić RNA
drugi etap ekspresji genu, podczas którego, na podstawie informacji zapisanej w nici mRNA, jest syntetyzowany polipeptyd
przyłączenie małocząsteczkowego białka – ubikwityny – do białka docelowego, powodujące zmianę jego funkcji i właściwości; poliubikwitynacja jest sygnałem do rozpoczęcia degradacji białka