Sprawdź się
Hemoglobina jest związkiem białka (globiny) i hemu (kofaktor porfirynowy zawierający żelazo). Każda cząsteczka hemoglobiny składa się z dwóch par łańcuchów polipeptydowych globiny, do których dołączone są cztery cząsteczki hemu.
Podczas translacji dochodzi do syntezy łańcucha polipeptydowego, który jednak nie jest jeszcze w pełni ustrukturyzowanym białkiem. W dalszej kolejności łańcuch polipeptydowy przechodzi przez szereg procesów, prowadzących do uformowania jego ostatecznej konformacji, zwanej „stanem natywnym”. Jeśli fałdowanie nie dojdzie do skutku lub przebiegnie nieprawidłowo, białko najczęściej ulega degradacji, choć może być akumulowane w organizmie, prowadząc do różnych chorób – przykładem są złogi -amyloidu występujące w chorobie Alzheimera.
Priony to białka, które wykazują właściwości zakaźne i powstają, kiedy prawidłowe białko komórkowe gospodarza (nazywane ) ulegnie modyfikacji, dając strukturę . Obie formy PrP różnią się konformacją. Forma fizjologiczna przyjmuje postać kilku połączonych spirali alfa‑helisy, natomiast forma zakaźna ma formę beta‑harmonijki. W momencie, gdy forma napotka formę , tworzą one heterodimer w błonach komórkowych neuronów organizmu, a po przekształceniach powstają z niego dwie cząsteczki . Nowo powstałe, zakaźne białko może zmieniać w ten sposób konformację kolejnych białek gospodarza.