Spośród poniższych wybierz prawdziwe zdania dotyczące wpływu inhibicji na aktywność enzymów. Możliwe odpowiedzi: 1. Wpływu inhibitora niekompetycyjnego na funkcjonowanie enzymu nie można odwrócić przez zwiększenie stężenia substratu, ponieważ ten rodzaj inhibicji jest nieodwracalny., 2. Im większe stężenie substratu, tym większa szybkość działania enzymu poddanego działaniu inhibitora kompetycyjnego., 3. Inhibitor kompetycyjny obniża szybkość reakcji przez konkurencję z substratem o to samo miejsce aktywne danego enzymu., 4. Inhibitory nieodwracalne łączą się na stałe wyłącznie z miejscem allosterycznym enzymu, co całkowicie wyłącza funkcjonalność enzymu
RjrJal1JE5yZo2
Ćwiczenie 3
Przyporządkuj opisy do odpowiedniego rodzaju inhibicji. Inhibicja kompetycyjna Możliwe odpowiedzi: 1. Inhibitor i substrat mogą zostać przyłączone do enzymu jednocześnie., 2. Inhibitor i substrat współzawodniczą o miejsce w centrum aktywnym enzymu., 3. Działanie inhibitora jest przezwyciężane dużym stężeniem substratu., 4. Inhibitor wiąże się z enzymem w innym miejscu niż substrat., 5. Przyłączenie inhibitora powoduje zmianę konformacji białka., 6. Inhibitor ma budowę podobną do struktury substratu., 7. Działanie inhibitora jest niwelowane dużym stężeniem substratu. Inhibicja niekompetycyjna Możliwe odpowiedzi: 1. Inhibitor i substrat mogą zostać przyłączone do enzymu jednocześnie., 2. Inhibitor i substrat współzawodniczą o miejsce w centrum aktywnym enzymu., 3. Działanie inhibitora jest przezwyciężane dużym stężeniem substratu., 4. Inhibitor wiąże się z enzymem w innym miejscu niż substrat., 5. Przyłączenie inhibitora powoduje zmianę konformacji białka., 6. Inhibitor ma budowę podobną do struktury substratu., 7. Działanie inhibitora jest niwelowane dużym stężeniem substratu.
Przyporządkuj opisy do odpowiedniego rodzaju inhibicji. Inhibicja kompetycyjna Możliwe odpowiedzi: 1. Inhibitor i substrat mogą zostać przyłączone do enzymu jednocześnie., 2. Inhibitor i substrat współzawodniczą o miejsce w centrum aktywnym enzymu., 3. Działanie inhibitora jest przezwyciężane dużym stężeniem substratu., 4. Inhibitor wiąże się z enzymem w innym miejscu niż substrat., 5. Przyłączenie inhibitora powoduje zmianę konformacji białka., 6. Inhibitor ma budowę podobną do struktury substratu., 7. Działanie inhibitora jest niwelowane dużym stężeniem substratu. Inhibicja niekompetycyjna Możliwe odpowiedzi: 1. Inhibitor i substrat mogą zostać przyłączone do enzymu jednocześnie., 2. Inhibitor i substrat współzawodniczą o miejsce w centrum aktywnym enzymu., 3. Działanie inhibitora jest przezwyciężane dużym stężeniem substratu., 4. Inhibitor wiąże się z enzymem w innym miejscu niż substrat., 5. Przyłączenie inhibitora powoduje zmianę konformacji białka., 6. Inhibitor ma budowę podobną do struktury substratu., 7. Działanie inhibitora jest niwelowane dużym stężeniem substratu.
R1QWU4IHoSzqg2
Ćwiczenie 4
Oceń poprawność poniższych stwierdzeń.. Inhibitorami enzymów mogą być niektóre leki.. Możliwe odpowiedzi: Prawda, Fałsz. Jedynymi czynnikami wpływającymi na aktywność enzymów są temperatura i pH.. Możliwe odpowiedzi: Prawda, Fałsz. Rola enzymów polega na podwyższeniu energii aktywacji.. Możliwe odpowiedzi: Prawda, Fałsz. Aktywność enzymu może być kontrolowana na drodze sprzężenia zwrotnego.. Możliwe odpowiedzi: Prawda, Fałsz
Oceń poprawność poniższych stwierdzeń.. Inhibitorami enzymów mogą być niektóre leki.. Możliwe odpowiedzi: Prawda, Fałsz. Jedynymi czynnikami wpływającymi na aktywność enzymów są temperatura i pH.. Możliwe odpowiedzi: Prawda, Fałsz. Rola enzymów polega na podwyższeniu energii aktywacji.. Możliwe odpowiedzi: Prawda, Fałsz. Aktywność enzymu może być kontrolowana na drodze sprzężenia zwrotnego.. Możliwe odpowiedzi: Prawda, Fałsz
Rpv1VRaeJ7weK2
Ćwiczenie 5
Zatrucie metanolem jest dla organizmu człowieka bardzo groźne, ponieważ produkty jego utleniania (aldehyd mrówkowy i kwas mrówkowy) są silnie toksyczne (spożycie 8–10 gramów powoduje ślepotę, a 12–20 gramów śmierć). Utlenianie metanolu katalizuje dehydrogenaza alkoholowa. Enzym ten katalizuje również proces utleniania etanolu, ale produktem tej reakcji jest aldehyd octowy, który jest znacznie mniej toksyczny dla organizmu człowieka. Pierwsza pomoc osobom, u których podejrzewa się zatrucie metanolem, polega na jak najszybszym podaniu (około 100 ml) alkoholu etylowego. Hamowanie aktywności dehydrogenazy alkoholowej poprzez podanie etanolu osobom zatrutym metanolem jest przykładem inhibicji kompetycyjnejinhibicji niekompetycyjnej.
Zatrucie metanolem jest dla organizmu człowieka bardzo groźne, ponieważ produkty jego utleniania (aldehyd mrówkowy i kwas mrówkowy) są silnie toksyczne (spożycie 8–10 gramów powoduje ślepotę, a 12–20 gramów śmierć). Utlenianie metanolu katalizuje dehydrogenaza alkoholowa. Enzym ten katalizuje również proces utleniania etanolu, ale produktem tej reakcji jest aldehyd octowy, który jest znacznie mniej toksyczny dla organizmu człowieka. Pierwsza pomoc osobom, u których podejrzewa się zatrucie metanolem, polega na jak najszybszym podaniu (około 100 ml) alkoholu etylowego. Hamowanie aktywności dehydrogenazy alkoholowej poprzez podanie etanolu osobom zatrutym metanolem jest przykładem inhibicji kompetycyjnejinhibicji niekompetycyjnej.
2
Ćwiczenie 6
RHYRO5tV2EO2b
Ilustracja przedstawia wykres zależności prędkości reakcji od stężenia substratu. Linią zieloną oznaczono tę zależność w przypadku braku inhibitora, w tym przypadku prędkość reakcji wzrasta gwałtownie. Linią żółtą oznaczono zależność dla inhibitora kompetycyjnego, dla którego prędkość reakcji wzrasta wolniej niż w przypadku braku inhibitora, ale przy wysokim stężeniu substratu osiąga podobną prędkość maksymalną. Niebieską linią oznaczono zależność dla inhibitora niekompetycyjnego, dla którego prędkość reakcji wzrasta najwolniej i osiąga znacznie mniejszą prędkość maksymalną niż w pozostałych dwóch przypadkach.
Wpływ inhibitora kompetycyjnego i niekompetycyjnego na szybkość reakcji enzymatycznej.
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
R1QhSSTMmxgxM
Przeanalizuj powyższy wykres, a następnie uzupełnij luki w tekście poprawnymi wyrażeniami. Prędkość reakcji podczas inhibicji kompetycyjnej i niekompetycyjnej jest 1. inhibitora, 2. aktywatora, 3. takie samo, 4. różna, 5. inhibicji niekompetycyjnej, 6. nie jest możliwa, 7. niższe, 8. wyższe, 9. jest możliwa, 10. taka sama, 11. inhibicji kompetycyjnej. W 1. inhibitora, 2. aktywatora, 3. takie samo, 4. różna, 5. inhibicji niekompetycyjnej, 6. nie jest możliwa, 7. niższe, 8. wyższe, 9. jest możliwa, 10. taka sama, 11. inhibicji kompetycyjnej szybkość katalizowanej reakcji nigdy nie osiąga maksymalnego poziomu możliwego do uzyskania bez inhibitorów. W przypadku 1. inhibitora, 2. aktywatora, 3. takie samo, 4. różna, 5. inhibicji niekompetycyjnej, 6. nie jest możliwa, 7. niższe, 8. wyższe, 9. jest możliwa, 10. taka sama, 11. inhibicji kompetycyjnej maksymalna prędkość reakcji 1. inhibitora, 2. aktywatora, 3. takie samo, 4. różna, 5. inhibicji niekompetycyjnej, 6. nie jest możliwa, 7. niższe, 8. wyższe, 9. jest możliwa, 10. taka sama, 11. inhibicji kompetycyjnej do osiągnięcia tylko w wtedy, gdy stężenie substratu jest 1. inhibitora, 2. aktywatora, 3. takie samo, 4. różna, 5. inhibicji niekompetycyjnej, 6. nie jest możliwa, 7. niższe, 8. wyższe, 9. jest możliwa, 10. taka sama, 11. inhibicji kompetycyjnej niż w przypadku reakcji zachodzącej bez udziału 1. inhibitora, 2. aktywatora, 3. takie samo, 4. różna, 5. inhibicji niekompetycyjnej, 6. nie jest możliwa, 7. niższe, 8. wyższe, 9. jest możliwa, 10. taka sama, 11. inhibicji kompetycyjnej.
Przeanalizuj powyższy wykres, a następnie uzupełnij luki w tekście poprawnymi wyrażeniami. Prędkość reakcji podczas inhibicji kompetycyjnej i niekompetycyjnej jest 1. inhibitora, 2. aktywatora, 3. takie samo, 4. różna, 5. inhibicji niekompetycyjnej, 6. nie jest możliwa, 7. niższe, 8. wyższe, 9. jest możliwa, 10. taka sama, 11. inhibicji kompetycyjnej. W 1. inhibitora, 2. aktywatora, 3. takie samo, 4. różna, 5. inhibicji niekompetycyjnej, 6. nie jest możliwa, 7. niższe, 8. wyższe, 9. jest możliwa, 10. taka sama, 11. inhibicji kompetycyjnej szybkość katalizowanej reakcji nigdy nie osiąga maksymalnego poziomu możliwego do uzyskania bez inhibitorów. W przypadku 1. inhibitora, 2. aktywatora, 3. takie samo, 4. różna, 5. inhibicji niekompetycyjnej, 6. nie jest możliwa, 7. niższe, 8. wyższe, 9. jest możliwa, 10. taka sama, 11. inhibicji kompetycyjnej maksymalna prędkość reakcji 1. inhibitora, 2. aktywatora, 3. takie samo, 4. różna, 5. inhibicji niekompetycyjnej, 6. nie jest możliwa, 7. niższe, 8. wyższe, 9. jest możliwa, 10. taka sama, 11. inhibicji kompetycyjnej do osiągnięcia tylko w wtedy, gdy stężenie substratu jest 1. inhibitora, 2. aktywatora, 3. takie samo, 4. różna, 5. inhibicji niekompetycyjnej, 6. nie jest możliwa, 7. niższe, 8. wyższe, 9. jest możliwa, 10. taka sama, 11. inhibicji kompetycyjnej niż w przypadku reakcji zachodzącej bez udziału 1. inhibitora, 2. aktywatora, 3. takie samo, 4. różna, 5. inhibicji niekompetycyjnej, 6. nie jest możliwa, 7. niższe, 8. wyższe, 9. jest możliwa, 10. taka sama, 11. inhibicji kompetycyjnej.
Ćwiczenie 6
RntoFxCi2xzhx
Wybierz jedno nowe słowo poznane podczas dzisiejszej lekcji i ułóż z nim zdanie.
311
Ćwiczenie 7
Na poniższym schemacie przedstawiono jeden z mechanizmów regulacji aktywności enzymów w szlaku metabolicznym.
ROyNyGjz1FsT6
Schemat przedstawia szlak metaboliczny złożony z trzech etapów, katalizowanych przez enzymy E1, E2 i E3. Od produktu do enzymu E1 poprowadzono strzałkę podpisaną „Nadmiar produktu” i „Hamowanie”.
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
R67BEV7uJQZUk
Przeanalizuj powyższy schemat, a następnie wyjaśnij, na czym polega przedstawiony proces. (Uzupełnij).
Zastanów się, na czym polega działanie przedstawionego mechanizmu regulacji aktywności enzymów.
Na schemacie przedstawiono mechanizm sprzężenia zwrotnego ujemnego. Jego działanie polega na tym, że produkt końcowy hamuje działanie enzymu katalizującego pierwszy etap reakcji. Dzięki temu nie dochodzi do niepotrzebnego zużycia substratów, zmarnowania energii oraz gromadzenia sie produktów.
Ćwiczenie 7
R1Zdfh3rzxxQJ
Wymyśl pytanie na kartkówkę związane z tematem materiału.
Wymyśl pytanie na kartkówkę związane z tematem materiału.
311
Ćwiczenie 8
RVaPyJe67iXCO
Ilustracja przedstawia dwa schematy podpisane „I” oraz „II”. Pierwszy z nich przedstawia schematycznie szlak metaboliczny złożony z trzech etapów, katalizowanych przez enzymy E1, E2 i E3. Za pomocą strzałki przerywanej z napisem „produkty” zaznaczono hamujący wpływ produktu końcowego szlaku na pierwszy etap, przeprowadzany przez enzym E1. Drugi schemat przedstawia szlak metaboliczny, w którym produkt końcowy oznaczony literą C może być włączony do dwóch następnych szlaków za pośrednictwem enzymów E3 i E6. Za pomocą przerywanych strzałek z napisem „produkty” oznaczono hamowanie enzymów E3 i E6 przez produkty końcowe tych szlaków, jak również hamowanie przez produkt C pierwszego enzymu szlaku, w którym on powstaje.
(I) Elementy od E1 do E3 – enzymy; A – substrat, B i C – produkty pośrednie, D – produkt końcowy; (II) od E1 do E9 – enzymy; od A – substrat, B, D, E, G, H, I – produkty pośrednie, C, F, J – produkty końcowe.
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
RfAPg3aIcgzi5
Przeanalizuj powyższe schematy i wyjaśnij różnicę pomiędzy inhibicją na drodze sprzężenia zwrotnego (I) a sekwencyjnego sprzężenia zwrotnego (II). (Uzupełnij).
Zwróć uwagę na to, w którym miejscu szlaku metabolicznego znajduje się enzym hamowany przez dany produkt.
Kontrola aktywności enzymu na drogach sprzężenia zwrotnego oraz sekwencyjnego sprzężenia zwrotnego polega na hamowaniu przez końcowy produkt enzymu uczestniczącego na początku danego szlaku metabolicznego. Jednak w przypadku sekwencyjnego sprzężenia zwrotnego dochodzi do hamowania enzymów katalizujących reakcje na początku każdego etapu szlaku metabolicznego przez produkt końcowy utworzony przed rozgałęzieniem się szlaku.
Ćwiczenie 8
R1PUfhPW8orfq
Wybierz jedno nowe słowo poznane podczas dzisiejszej lekcji i ułóż z nim zdanie.
Wybierz jedno nowe słowo poznane podczas dzisiejszej lekcji i ułóż z nim zdanie.
