Białka

Białka należą do najbardziej zróżnicowanych cząsteczek w organizmach żywych. Są niezbędne do prawidłowego funkcjonowania wszystkich komórek, tkanek i narządów. Białka zbudowane są z aminokwasów, które łączą się ze sobą w różnorodne sekwencje, tworząc unikalne struktury. Dzięki tej różnorodności białka pełnią szereg kluczowych funkcji w organizmach, takich jak kataliza reakcji chemicznych, transport substancji, czy obrona przed patogenami.

Aminokwasy - budowa i właściwości

Aminokwasy to związki organiczne występujące powszechnie we wszystkich organizmach żywych. Spośród ponad 300 poznanych aminokwasów wyróżnia się 20 αalfa‑L-aminokwasów będących składnikami białek. Pozostałe występują w komórkach w stanie wolnym w tzw. puli aminokwasowej, różnej dla poszczególnych tkanek i organizmów.

Cząsteczka αalfa‑L-aminokwasu zawiera centralnie umieszczony atom węgla, zwany CIndeks dolny αalfa Indeks dolny koniec_αalfawokół którego rozmieszczone są cztery różne podstawniki:

• grupa aminowa (–NHIndeks dolny 2₂)

• grupa karboksylowa   (–COOH)

• atom wodoru

• łańcuch boczny  (-R)

R10kFLSw1ENIX

Ilustracja przedstawia ogólny wzór strukturalny aminokwasu w modelu kulkowo‑pręcikowym. Atomy węgla zaznaczono jako szare kulki, atomy wodoru jako żółte mniejsze, tlenu jako większe czerwone i atom azotu jako średnią kulkę niebiską. Podstawnik R reprezentujący łańcuch boczny zaznaczono w postaci szarego prostokąta. Wiązania reprezentowane są przez pojedyncze lub podwójne pręciki łączące poszczególne atomy, w zależności od krotności wiązań. Cząsteczka zbudowana jest grupy aminowej utworzonej przez atom azotu podstawiony dwoma atomami wodoru. Grupa ta łączy się z atomem węgla związanym z atomem wodoru, łańcuchem bocznym R oraz grupą karboksylową, którą stanowi atom węgla połączony za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązania pojedynczego z drugim atomem tlenu podstawionym atomem wodoru.

Rodzaj łańcucha bocznego decyduje o właściwościach fizycznych i chemicznych aminokwasów i jest podstawą ich klasyfikacji.

Dla zainteresowanych

Aminokwasy mogą występować w postaci jonów obojnaczychjon obojnaczyjonów obojnaczych. Oznacza to, że jeden ich koniec ma ładunek dodatni, a drugi ujemny. Z grupy karboksylowej (–COOH) uwalnia się proton (HIndeks górny +⁺), zmieniając ją w jon  –COOIndeks górny -^-, podczas gdy grupa aminowa (–NHIndeks dolny 2₂), przyjmując proton, przekształca się w jon  –NHIndeks dolny 3₃Indeks górny +⁺. Protony mogą więc być dołączane do grupy aminowej i odłączane od grupy karboksylowej. Wartość pH roztworu, w którym możliwie największa ilość danego aminokwasu występuje w postaci jonu obojnaczego, nazywa się punktem izoelektrycznym (pI).

RpLFuDCEpZ6Lo

Ilustracja przedstawia wzór półstrukturalny aminokwasu w postaci jonu obojnaczego składający się z grupy $\text{CH}$ połączonej z zaznaczonym na pomarańczowo podstawnikiem R, a także z grupą ${{\text{NH}}_3}^{+}$ oraz grupą karboksylanową ${\text{COO}}^{-}$.

R1OPykS0g15v0

Ilustracja przedstawia równowagę pomiędzy formą cząsteczkową aminokwasu a odpowiadającym jej jonem obojnaczym, którego tworzenie jest faworyzowane w punkcie izoelektrycznym. Cząsteczka aminokwasu zbudowana jest z atomu węgla połączonego za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązań pojedynczych z grupą $\text{OH}$ i z grupą $\text{CH}$. Ostatnia, to jest grupa $\text{CH}$ łączy się z łańcuchem bocznym R, atomem wodoru oraz grupą ${\text{NH}}_2$. Strzałka w prawo, poniżej krótsza strzałka w lewo, za strzałkami jon obojnaczy zbudowany z atomu węgla połączonego za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązań pojedynczych z atomem tlenu obdarzonym ładunkiem ujemnym i z grupą $\text{CH}$. Ostatnia, to jest grupa $\text{CH}$ łączy się z łańcuchem bocznym R, atomem wodoru oraz grupą ${{\text{NH}}_3}^{+}$.

Podział aminokwasów

Aminokwasy mające polarnepolarnypolarne łańcuchy boczne (np. -SH, -OH, -NHIndeks dolny 2₂, -COOH)  są hydrofilowehydrofilowośćhydrofilowe. Wśród nich wyróżnia się cząsteczki nieobdarzone ładunkiem elektrycznym oraz takie, których łańcuch boczny jest naładowany dodatnio lub ujemnie. Aminokwasy posiadające w łańcuchu bocznym dodatnio naładowaną grupę aminową (-NHIndeks dolny 2₂) nazywane są aminokwasami zasadowymi.
Te, których łańcuch boczny jest naładowany ujemnie i zawiera albo grupę karboksylową (-COOH) to aminokwasy kwasowe.

R1OZyLRSGCXuV

Ilustracja przedstawiająca aminokwasy białkowe podzielone na trzy grupy. Na niebiesko zaznaczono aminokwasy obojętne, na czerwono - aminokwasy kwasowe, a na zielono - aminokwasy zasadowe. Każdy aminokwas stanowi grupa $\text{CH}$, do której przyłączone są grupa aminowa ${\text{NH}}_2$, grupa karboksylowa $\text{COOH}$ oraz determinujący omawiany podział łańcuch boczny. Dla każdego aminokwasu podano również nazwy oraz powszechnie używane skróty. Obojętne łańcuchy boczne posiadają: cysteina (Cys), glutamina (Gln), treonina (Thr), asparagina (Asn) oraz seryna (Ser). W cysteinie (Cys) łańcuch boczny stanowi grupa metylenowa ${\text{CH}}_2$ podstawiona grupą tiolową $\text{SH}$. W glutaminie (Gln) to dwie kolejno połączone ze sobą grupy metylenowe, z których druga wiąże się z grupą amidową ${\text{CONH}}_2$, gdzie wiązanie pomiędzy atomem tlenu i węgla jest wiązaniem podwójnym. W treoninie (Thr) grupa $\text{CH}$ podstawiona grupą hydroksylową $\text{OH}$ oraz grupą metylową. W tyrozynie (Tyr) łańcuch boczny to grupa metylenowa połączona z pierścieniem fenylowym podstawionym w pozycji czwartej grupą hydroksylową. W asparaginie (Asn) jest to grupa metylenowa połączona z ugrupowaniem amidowym ${\text{CONH}}_2$. W serynie (Ser) łańcuch boczny stanowi grupa ${\text{CH}}_2$ podstawiona grupą hydroksylową $\text{OH}$. Drugą grupę stanowią aminokwasy kwasowe, wśród których przedstawiono kwas asparaginowy (Asp) oraz kwas glutaminowy (Glu). W kwasie asparaginowym (Asp) łańcuch boczny stanowi grupa metylenowa podstawiona grupą karboksylową $\text{COOH}$. W kwasie glutaminowym (Glu) są to dwie połączone ze sobą kolejno grupy metylenowe, z których ostatnia podstawiona jest grupą karboksylową $\text{COOH}$. W ostatniej grupie wyrózniono aminokwasy zasadowe, do których należą lizyna (Lys), arginina (Arg) oraz histydyna (His). W lizynie (Lys) czterowęglowy łańcuch zbudowany z czterech grup ${\text{CH}}_2$, z których ostatnia podstawiona jest grupą aminową ${\text{NH}}_2$. W argininie (Arg) łańcuch boczny stanowią trzy kolejno połączone ze sobą grupy metylenowe ${\text{CH}}_2$, z których ostatnia wiąże się z grupą $\text{NH}$ związaną z atomem węgla połączonym za pomocą wiązania podwójnego z kolejną grupą $\text{NH}$ oraz za pomocą wiązania pojedynczego z grupą ${\text{NH}}_2$. W histydynie łańcuch boczny zbudowany jest z grupy metylenowej związanej z pierścieniem imidazolu, to jest pięcioczłonowym pierścieniem, który stanowią kolejno połączony z wspomnianą grupą metylenową atom węgla łączący się za pomocą wiązania pojedynczego z atomem azotu, który to za pomocą wiązania podwójnego łączy się z grupą $\text{CH}$. Grupa ta wiąże się z grupą $\text{NH}$ związaną z kolejną grupą $\text{CH}$ połączoną za pomocą wiązania podwójnego z wspomnianym na początku atomem węgla, co zamyka pięcioczłonowy pierścień.

Aminokwasy z niepolarnyminiepolarnyniepolarnymi łańcuchami bocznymi są mniej lub bardziej hydrofobowehydrofobowośćhydrofobowe. Do tej grupy należą cząsteczki posiadające w łańcuchu bocznym atom wodoru, obojętne elektrycznie łańcuchy węglowodorowe (proste lub rozgałęzione) lub pierścień aromatyczny.

RCH8rMSWwTFFj

Ilustracja przedstawiająca aminokwasy niepolarne. Każdy aminokwas stanowi grupa C H, do której przyłączone są grupa aminowa N H indeks dolny, dwa, koniec indeksu dolnego, grupa karboksylowa C O O H oraz determinujący omawiany podział łańcuch boczny. Dla każdego aminokwasu podano również nazwy oraz powszechnie używane skróty. Niepolarne łańcuchy boczne posiadają: tryptofan, prolina, alanina, leucyna, izoleuczyna, walina, glicyna, metionina oraz fenyloalanina. W tryptofanie (Trp) łańcuch boczny to grupa metylenowa podstawiona fragmentem pochodzącym od indolu, to jest dwupierścieniowej, heteroaromatycznej struktury składającej się z sześcioczłonowego i pięcioczłonowego pierścienia, w skład ostatniego wchodzi atom azotu. Nieco odmienną strukturę ma prolina (Pro), która to składa się z pięcioczłonowego, nasyconego pierścienia zawierającego w swej strukturze grupę N H. Atom węgla grupy C H sąsiadujący z grupą N H podstawiony jest grupą karboksylową, zatem fragment aminowy aminokwasu wbudowany jest w pierścień. W alaninie (Ala) grupa boczna to grupa metylowa C H indeks dolny, trzy, koniec indeksu dolnego. W leucynie (Leu) łańcuch boczny buduje grupa metylenowa C H indeks dolny, dwa, koniec indeksu dolnego połączona z grupą dwa-propylową. W izoleucynie (Ile) grupa C H podstawiona grupami metylową C H indeks dolny, trzy, koniec indeksu dolnego oraz etylową C H indeks dolny, dwa, koniec indeksu dolnego, C H indeks dolny, trzy, koniec indeksu dolnego. W walinie (Val) grupa dwa-propylowa, to jest grupa zbudowana z grupy C H połączonej z dwiema grupami metylowymi. W glicynie (Gly) łańcuch boczny stanowi atom wodoru. W metioninie (Met) łańcuch boczny to dwie kolejno połączone ze sobą grupy metylenowe, z których druga łączy się z atomem siarki podstawionym grupą metylową C H indeks dolny, trzy, koniec indeksu dolnego. W fenyloalaninie (Phe) grupa metylenowa podstawiona pierścieniem fenylowym, to jest sześcioczłonowym pierścieniem aromatycznym.

Więcej na temat budowy i właściwości aminokwasów dowiesz się z materiałów zamieszczonych w module „Podsumowanie wątku” w Bibliotece wątku.

Tworzenie wiązań peptydowych

W cząsteczkach białek aminokwasy połączone są ze sobą wiązaniami peptydowymi, które powstają między grupą karboksylową jednego aminokwasu, a grupą aminową drugiego. Reakcja prowadząca do wytworzenia wiązania peptydowego jest reakcją kondensacji, a jej produktem ubocznym jest woda.

R1QoqWWhSHmR8

Ilustracja przedstawia powstawanie wiązania peptydowego. Aminokwasy, tutaj w formie jonów obojnaczych, ulegają kondensacji. Cząsteczka pierwszego aminokwasu zbudowana z grupy ${{\text{NH}}_3}^{+}$ połączonej z grupą $\text{CH}$, która to związana jest z podstawnikiem ${\text{R}}_{\text{1}}$ oraz z grupą karboksylanową składającą się z atomu węgla połączonego za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązania pojedynczego z drugim atomem węgla obdarzonym ładunkiem ujemnym. Dodać cząsteczkę drugiego aminokwasu zbudowaną z grupy ${{\text{NH}}_3}^{+}$ połączonej z grupą $\text{CH}$, która to łączy się z podstawnikiem ${\text{R}}_{\text{2}}$ oraz z grupą karboksylanową składającą się z atomu węgla połączonego za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązania pojedynczego z drugim atomem tlenu obdarzonym ładunkiem ujemnym i zaznaczonym na żółto. Strzałka, od strzałki odchodzi cząsteczka wody powstająca w reakcji, za strzałką znajduje się cząsteczka dipeptydu zbudowanego z grupy ${{\text{NH}}_3}^{+}$ stanowiącej N‑koniec peptydu, w którym to zaznaczono na żółto dwa atomy wodoru. Grupa ta łączy się z grupą $\text{CH}$, która związana jest z podstawnikiem ${\text{R}}_{\text{1}}$ oraz z atomem węgla połączonym za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązania pojedynczego z atomem azotu grupy $\text{NH}$. Grupa ta łączy się z grupą $\text{CH}$ związaną z podstawnikiem ${\text{R}}_{\text{2}}$ oraz grupą karboksylanową karboksylanową składającą się z atomu węgla połączonego za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązania pojedynczego z drugim atomem tlenu obdarzonym ładunkiem ujemnym. Grupa ta stanowi C‑koniec dipeptydu. W cząsteczce zaznaczono również wiązanie peptydowe, które występuje pomiędzy atomem węgla związanym za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu, a atomem azotu grupy $\text{NH}$.

Peptydy i białka

W rezultacie połączenia się aminokwasów przez wiązanie peptydowe powstaje peptyd. Jeśli łączą się dwa aminokwasy, produktem jest dipeptyd,  przyłączenie kolejnego aminokwasu tworzy tripeptyd, a następnego - tetrapeptyd. W ten sposób powstają oligopeptydy, czyli krótkie łańcuchy zbudowane z 2 do 10 reszt aminokwasowych. Te utworzone z od 11 do 100 reszt aminokwasowych nazywa się polipeptydami. Łańcuchy aminokwasów utworzone z co najmniej 101 reszt aminokwasów nazywane są białkami. Na jednym końcu każdego łańcucha peptydowego znajduje się wolna grupa aminowa (N‑koniec), a na drugim wolna grupa karboksylowa (C‑koniec).

Białka w organizmie powstają z udziałem 20. aminokwasów. Łączą się one ze sobą w różnych kombinacjach, dzięki czemu tworzą różnorodne białka.

Podział białek

Ze względu na skład białka dzieli się na proste i złożone.

Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów, natomiast białka złożone zawierają w składzie dodatkowe, nieaminokwasowe składniki. Nieaminokwasowy składnik, zwany grupą prostetyczną, może być związkiem organicznym, metalem lub połączeniem obu tych elementów.

Rodzaje białek złożonych

Ze względu na kształt białka dzieli się na globularne i fibrylarne.

Białka globularne mają kształt kulisty lub sferoidalny. Zbudowane są z silnie pofałdowanych lub pozwijanych łańcuchów peptydowych. Są rozpuszczalne w wodzie lub wodnych roztworach kwasów, zasad i soli; w roztworach często tworzą koloidy. Stanowią większość białek występujących w organizmach, pełniąc różne funkcje. Do białek globularnych należą albuminyalbuminyalbuminy, globulinyglobulinyglobuliny oraz histonyhistonyhistony.

Białka fibrylarne charakteryzują się wydłużoną, włóknistą strukturą, co nadaje im dużą wytrzymałość mechaniczną i sprężystość. Są praktycznie nierozpuszczalne w wodzie i roztworach soli i odporne na działanie kwasów i zasad. Białka fibrylarne występują w dużych ilościach w tkance łącznej, np. keratyna - główny budulec wytworów rogowych naskórka (włosów, paznokci) oraz elastyna i kolagen nadające m.in. elastyczność i wytrzymałość skórze oraz ścięgnom.

Struktury przestrzenne białek

Białka to duże cząsteczki organiczne, które wykazują kilka poziomów organizacji przestrzennej zwanej rzędowością. Wyróżnia się cztery poziomy rzędowości białka.

Struktura pierwszorzędowa opisuje kolejność, w której aminokwasy są połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi (tzw. sekwencja aminokwasów).

RwJYmR9mCkCJC

Ilustracja przedstawia strukturę pierwszorzędową, czyli kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym fibroiny. Jest to fragment powtarzającej się sekwencji aminokwasów: (Gly‑Ser‑Gly‑Ala‑Gly‑Ala)n.

Struktura pierwszorzędowa jest zakodowana w genie i decyduje o strukturach wyższego rzędu.

Struktura drugorzędowa powstaje w wyniku oddziaływań pomiędzy grupami >C=O i >N‑H aminokwasów w łańcuchu peptydowym budującym białko. Rezultatem tych oddziaływań jest zwinięcie łańcucha lub jego sfałdowanie.

Wyróżnia się dwa rodzaje struktur drugorzędowych białka: αalfa‑helisę oraz
βbeta‑harmonijkę (nazywana też βbeta‑kartką). Obydwie struktury są stabilizowane przez wiązania wodorowe, które tworzą się pomiędzy atomem tlenu (O) grupy karboksylowej jednego wiązania peptydowego, a atomem wodoru (H) grupy aminowej innego wiązania peptydowego. Udział  αalfa‑helisy  i  βbeta‑harmonijki w budowie poszczególnych białek jest różny.  βbeta‑harmonijka powstaje w tych fragmentach łańcucha peptydowego, w których przeważają aminokwasy o niewielkich łańcuchach bocznych (np. glicyna, alanina).

Struktura trzeciorzędowa określa kształt białka. Powstaje w wyniku pofałdowania łańcucha o strukturze drugorzędowej. Jest warunkowana oddziaływaniami hydrofobowymi oraz wiązaniami wodorowymi, jonowymi i kowalencyjnymi między grupami bocznymi (-R) aminokwasów. Szczególną rolę w stabilizowaniu struktury trzeciorzędowej pełnią kowalencyjne mostki dwusiarczkowe powstające między grupami -SH cysteiny.

RNZFH2Z1V2221

Na ilustracji znajduje się struktura mioglobiny w modelu wstęgowym. Białko tworzą liczne nieregularnie rozmieszczone alfa helisy symbolizowane przez sprężynokwate twory. Struktura stabilizowana jest przez oddziaływania hydrofobowe, które skierowania są do wnętrza białka. Grupy polarne z kolei tworzące łańcuch polipetydowe znajdują się na zewnątrz struktury. Między helisami znajduje się hem będący grupą prostetyczną białka. Jego atom centralny stanowi żelazo na drugim stopniu utlenienia.

Strukturę czwartorzędową posiadają tylko niektóre białka, mające cząsteczki złożone z dwóch lub więcej oddzielnych łańcuchów polipeptydowych (m.in. hemoglobina) o określonej strukturze trzeciorzędowej. Białka posiadające strukturę czwartorzędową nazywane są wielopodjenostkowymi.

R1QZ9QJJ7KJAH

Ilustracja przedstawiająca model wstęgowy struktury hemoglobiny. Hemoglobina to białko mające postać licznych helis - sprężynek, splątanych ze sobą. W strukturze można wyróżnić cztery podjednostki, dwie alfa oraz dwie beta ułożone naprzemiennie w ten sposób, że tworzą trójwymiarową obręcz. Każda podjednostka to łańcuch polipeptydowy o określonej konformacji - przestrzennym zorganizmowaniu. W każdej z czterech podjednostek zlokalizowana jest jedna cząsteczka hemu z atomem centralnym, którym jest atom żelaza na drugim stopniu utlenienia. Cała cząsteczka tworzy białko o strukturze czwartorzędowej.

Właściwości fizykochemiczne białek

Koagulacja białek

Koagulacja polega na łączeniu cząstek, naturalnie występujących w stanie rozproszonym, w większe skupienia - agregaty. Jest to proces przejścia od rozproszonego stanu koloidalnego (wodnego roztworu białek nazywanego zolemzolzolem) do stabilniejszej i bardziej zwartej struktury nazywanej żelemżelżelem.

Proces ten zachodzi pod wpływem: dodania elektrolitów, środków odwadniających (np. aceton), działań mechanicznych (np. wstrząsanie, mielenie, ucieranie), wysalaniawysalaniewysalania przez soli metali lekkich lub odparowywania.

Proces odwrotny do koagulacji to peptyzacja. Polega on na rozpuszczeniu żelu w wodzie i powstaniu zolu (roztworu koloidalnego).

R10wlovXMO3fm

Zdjęcie przedstawia majonez w misce. Majonez jest mieszany za pomocą metalowej trzepaczki wykonanej ze stali nierdzewnej w postaci połączonych ze sobą, wychodzących z rączki metalowych prętów. Majonez ma konsystencję emulsji.

Denaturacja białek

Denaturacja białka to zaburzenie struktury łańcuchów polipeptydowych wynikające z rozerwania wiązań chemicznych, przede wszystkim wodorowych, jonowych i mostków dwusiarczkowych, które stabilizują jego strukturę drugo-, trzecio- i czwartorzędową. W wyniku denaturacji struktura pierwszorzędowa nie ulega zmianie.

Denaturacja białka zachodzi pod wpływem różnych czynników fizycznych i chemicznych – zostały one wyszczególnione na poniższym schemacie.

Denaturacja to proces powodujący zmianę nie tylko struktury białka, ale także jego właściwości biologicznych (np. utratę aktywności enzymatycznej) i fizykochemicznych (zmniejszenie rozpuszczalności i wytrącenie z roztworu, rozpad na mniejsze podjednostki).

Odwrotnym procesem do denaturacji jest renaturacja polegająca na przywracaniu drugo- i trzeciorzędowej struktury białek. Proces ten zachodzi pod wpływem powolnego przywracania warunków sprzed denaturacji (np. poprzez ochładzanie). Jednak nie wszystkie białka ulegają renaturacji. Proces ten dotyczy m.in. enzymu rybonukleazy, biała osocza krwi – albuminy oraz obecnej w erytrocytach hemoglobiny.

Znaczenie biologiczne białek

Podsumowanie

1. Aminokwasy

• Aminokwasy to związki organiczne zbudowane z grupy aminowej (-NH2), grupy karboksylowej (-COOH), atomu wodoru oraz specyficznego łańcucha bocznego  (-R).

• Istnieje 20 podstawowych aminokwasów, które w zależności od charakteru łańcucha bocznego dzieli się na niepolarne i polarne oraz kwaśne i zasadowe.

2. Budowa białek

• Białka są związkami organicznymi zbudowanymi z aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi (-CO‑NH-).

• Rodzaj i kolejność aminokwasów decydują o strukturze, właściwościach fizykochemicznych i biologicznych białka.

3. Podział białek

• Białka proste – zbudowane wyłącznie z aminokwasów (np. albuminy, histony).

• Białka złożone – zawierają dodatkowe grupy niebiałkowe, np. cukry (glikoproteiny), metale (metaloproteiny) lub lipidy (lipoproteiny).

4. Struktura białek

• I‑rzędowa – sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym.

• II‑rzędowa – przestrzenne ułożenie fragmentów łańcucha polipeptydowego w białku stabilizowane wiązaniami wodorowymi między tlenem (O) grupy karboksylowej jednego wiązania peptydowego, a wodorem (H) grupy aminowej innego wiązania peptydowego (αalfa‑helisa, βbeta‑harmonijka).

• III‑rzędowa – przestrzenne ułożenie całego łańcucha polipeptydowego w białku, stabilizowane m.in. mostkami dwusiarczkowymi, oddziaływaniami hydrofobowymi oraz wiązaniami jonowymi i wodorowymi.

• IV‑rzędowa – sposób połączenia kilku łańcuchów polipeptydowych w białkach wielopodjednostkowych (np. hemoglobina).

5. Wpływ czynników fizycznych i chemicznych na białka

• Koagulacja – przejściowa zmiana struktury białka pod wpływem soli (np. wysalanie albumin).

• Denaturacja – zmiana struktury białka pod wpływem wysokiej temperatury, kwasów, zasad, alkoholi, promieniowania UV itp.

6. Biologiczne znaczenie białek

• Albuminy – transport substancji we krwi, regulacja ciśnienia osmotycznego.

• Globuliny – funkcja odpornościowa (przeciwciała).

• Histony – białka zasadowe połączone z DNA w jądrze komórkowym.

• Kolagen – składnik tkanki łącznej, zapewnia wytrzymałość skóry i ścięgien.

• Keratyna – buduje włosy, paznokcie, skórę.

• Hemoglobina – transport tlenu w erytrocytach.

• Mioglobina – magazynuje tlen w mięśniach.

Ćwiczenia utrwalające

1

Ćwiczenie 5

Na rycinie przedstawiono dwa aminokwasy.

Zapoznaj się z opisem ilustracji, która przedstawia dwa aminokwasy.

R1bsfmLJH28Qd

Ilustracja przedsatwia dwa wzory: glicyny i cysteiny. Glicyna posiada wzór C indeks dolny dwa koniec indeksu H indeks dolny pięć koniec indeksu NO indeks dolny dwa koniec indeksu. Cysteina posiada wzór C indeks dolny 3 koniec indeksu H indeks dolny siedem koniec indeksu NO indeks dolny dwa koniec indeksu S.

R1QRa7QGpbeHh

Wybierz jedno nowe słowo poznane podczas dzisiejszej lekcji i ułóż z nim zdanie.

Wybierz jedno nowe słowo poznane podczas dzisiejszej lekcji i ułóż z nim zdanie.

R1LaT1Yzwyxx2

Wskazówki i klucze odpowiedzi

Pokaż podpowiedź

Wiązanie peptydowe to wiązanie pomiędzy atomem węgla grupy karboksylowej jednego aminokwasu a atomem azotu grupy aminowej drugiego.

Pokaż odpowiedź

RiiAckrif0IyQ

Ilustracja przedstawia wzór związku. Wzór ma strukturą liniową. N indeks dolny dwa koniec indeksu dolnego H, wiązanie pojedyncze, C H indeks dolny dwa koniec indeksu dolnego, wiązanie pojedyncze prowadzi dowiązania peptydowego: C wiązanie podwójne O, wiązanie pojedyncze N H, koniec wiązania peptydowego, wiązanie pojedyncze, C H wiązanie pojedyncze w dół C H indeks dolny dwa koniec indeksu dolnego, wiązanie pojedyncze, S H, powrót do struktury liniowej, wiązanie pojedyncze C O O H. Zapis sumaryczny: N H indeks dolny dwa koniec indeksu dolnego C H indeks dolny dwa koniec indeksu dolnego C O N H C H C H indeks dolny dwa koniec indeksu dolnego S H C O O H.

Polecenie 1

Obejrzyj film i na jego podstawie odpowiedz na poniższe pytania.

RG74RxjKtv0hj

Film określa struktury przestrzenne białek.

Film określa struktury przestrzenne białek.

Film dostępny pod adresem /preview/resource/RG74RxjKtv0hj

Film określa struktury przestrzenne białek.

a) Scharakteryzuj strukturę drugorzędową białek. W odpowiedzi uwzględnij znaczenie wiązań wodorowych dla struktury przestrzennej białek.

b) Wykaż związek pomiędzy kształtem białek a ich funkcją.

c) Wykaż różnicę między wiązaniami wodorowymi utrzymującymi drugorzędową i trzeciorzędową strukturę białek.

R1UMLZOM52J6X