Białka to substancje o dużej masie cząsteczkowej, składające się wyłącznie lub w większości z reszt aminokwasówaminokwasyaminokwasów. Przyjmuje się, że białka są biopolimerami o masach cząsteczkowych, większych od 10 tysięcy daltonówdalton, Dadaltonów, tj. zbudowane są z co najmniej 90 reszt aminokwasowych. Związki stworzone z mniejszej liczby reszt aminokwasowych nazywane są peptydami. Podział ten ma charakter umowny, a różnice między małymi białkami a dużymi peptydami nie są tak istotne. Reszty aminokwasowe w białkach są ze sobą połączone za pomocą wiązań peptydowych. Poniżej przedstawiono fragment białka z zaznaczonym na niebiesko ugrupowaniem peptydowym.

RTo0MhFp05Ahi

Na schemacie przedstawiono fragment białka. Wyróżniono wiązanie peptydowe NH oraz atom tlenu. Tlen połączony jest wiązaniem podwójnym z atomem węgla. Łańcuch główny ma kształt zygzaka. Zbudowany jest dodatkowo między innymi z grupy R1, R2, NH oraz atomu tlenu połączonego z atomem węgla wiązaniem podwójnym.

Ze względu na skład cząsteczki, białka można podzielić na:

• białka proste – zbudowane tylko z reszt aminokwasowych, np. insulina, albumina, lizozym;

• białka złożone – zbudowane z reszt aminokwasowych oraz części niebiałkowej, tzw. grupy prostetycznej (może nią być np. jon metalu, pierścień porfirynowy ze skoordynowanym jonem żelaza(II) lub magnezu, reszty cukrowe połączone wiązaniem kowalencyjnym z wybranymi aminokwasami, np. z treoniną).

Białka możemy podzielić ze względu na kształt cząsteczki. Właściwości wyodrębnionych w ten sposób typów białek zestawiono w poniższej tabeli.

W celu zrozumienia kształtu lub konformacji białek, wprowadzono pojęcie rzędowości białka. Za pomocą tego terminu struktura białka jest opisywana na czterech poziomach:

1

Struktura pierwszorzędowa

Struktura pierwszorzędowa

Sekwencja, łańcuch aminokwasów, w którym reszty aminokwasowe połączone są ze sobą wiązaniami peptydowymi. Ta struktura jest najtrwalsza, ponieważ dopiero działanie enzymów lub kwasów może spowodować hydrolizęhydrolizahydrolizę wiązania peptydowego. Sekwencja aminokwasów w łańcuchu białkowym jest zapisana w genie kodującym dane białko.

R13zaowEdF2t7

Ilustracja przedstawia strukturę pierwszorzędową – kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, fibroiny. Łańcuch główny tworzy zygzak. Znajduje się w nawiasie kwadratowym. Jest n razy wzięty. Zbudowany jest między innymi z grup NH, OH, atomów tlenu i grup metylowych. Od lewej strony do prawej pod poszczególnymi fragmentami łańcucha są następujące oznaczenia: Gly, Ser, Gly, Ala, Gly, Ala.

Struktura drugorzędowa

Struktura drugorzędowa

Układ w łańcuchu białkowym, np. helis αalfa lub/i arkuszy βbeta (beta‑harmonijka).

Opisuje przestrzenne ułożenie reszt aminokwasowych łańcucha polipeptydowego; odnosi się do tych fragmentów cząsteczki białka, w których wszystkie grupy –CO– i –NH– uczestniczą w tworzeniu wiązań wodorowychwiązanie wodorowewiązań wodorowych. Mogą one powstawać zarówno wewnątrz jednego łańcucha, jak i między wieloma łańcuchami polipeptydowymi, tworząc struktury regularne.

RE6wQ4Ki7zHet

Ilustracja przedstawia strukturę α‑helisy i beta-harmonijki: α‑helisy ma kształt sprężyny, łączy się z beta kartką. Beta kartka to dwie wstążki połączone cienką nicią. Pierwsza wstążka, połączona cienką nicią z α‑helisą, jest zakończona strzałką skierowaną w górę, druga wstążka beta kartki ma grot strzałki skierowany w dół.

Struktura trzeciorzędowa

Struktura trzeciorzędowa

Ułożenie zwiniętego łańcucha peptydowego w przestrzeni, stabilizowanego przez wiązania wodorowe, mostki disiarczkowe i wiązania jonowe (tzw. mostki solne).

RPeSf0z5OZ0LR

Ilustracja przedstawia model wstążkowy cząsteczki mioglobiny. Cząsteczki to sprężyny, splątane ze sobą i ustawione w różnych kierunkach.

Struktura czwartorzędowa

Struktura czwartorzędowa

Asocjacja podjednostek białka o określonej strukturze trzeciorzędowej w większe agregaty. Struktura czwartorzędowa opisuje sposób wzajemnego dopasowania się poszczególnych łańcuchów z wytworzeniem agregatów, zawierających identyczne lub różne łańcuchy polipeptydowe, między którymi nie występują wiązania kowalencyjne. Przykładem białka, wytwarzającego strukturę czwartorzędową, jest hemoglobina, złożona z czterech prawie identycznych łańcuchów, upakowanych w formie tetraedru (czworościanu).

RLnpBX1OjH0pQ

Ilustracja przedstawia model hemoglobiny. To splątane ze sobą sprężyny - niebieskie i czerwone występujące w grupach naprzemiennie. Cała struktura tworzy kształt zbliżony do koła. Pomiędzy sprężynami są zielone łańcuchy zbudowane z sześciokątów.

Zapoznaj się z filmem poniżej, aby dokładnie zrozumieć, czym polega struktura białek. Następnie wykonaj ćwiczenia sprawdzające.

Stabilizacja struktur białkowych

Każda z tych rzędowości jest stabilizowana przez różnego rodzaju oddziaływania. Teraz omówimy każdą z nich po kolei wraz z oddziaływaniami odpowiedzialnymi za stabilizację tej struktury.

Wiązania jonowe

W białkach występują najczęściej pomiędzy dodatnio naładowanymi grupami aminowymi a ujemnie naładowanymi grupami karboksylowymi.

R8UZbSRV9K9pd

Na ilustracji przedstawiono wiązanie jonowe w białkach. W strukturze pierwszorzędowej białka zaznaczono wiązanie jonowe: ${\mathrm{N}\mathrm{H}}_3^{+-}\mathrm{O}$.

Oddziaływania hydrofobowe

Oddziaływania te występują w cząsteczkach, które posiadają w swojej budowie regiony hydrofobowe i hydrofilowe. Regiony hydrofilowe to takie części cząsteczki, o których można powiedzieć, że „lubią” wodę, co naukowo znaczy – mają budowę polarną. Woda jest cząsteczką polarną, co oznacza, że w swojej cząsteczce ma ładunki elektryczne, rozłożone nierównomiernie. W myśl zasady: podobne rozpuszcza się w podobnym – w wodzie rozpuszczają się cząsteczki polarne. $\text{Na}$tomiast regiony hydrofobowe to takie części cząsteczki, które przeciwnie do regionów hydrofilowych „boją się wody”, czyli mają budowę niepolarną. Dzięki tej różnicy, występującej w związkach, może dochodzić do oddziaływań hydrofobowych. Polegają one na ograniczeniu dostępu do wody tym częściom cząsteczki, które są hydrofobowe. Jeżeli w jednej, dużej cząsteczce występują odpowiednio regiony hydrofobowe i hydrofilowe, to taka cząsteczka ulega zwijaniu i zmianom w położeniu do takiego stopnia, aby zmniejszyć kontakt z wodą odcinkom hydrofobowym. Używając obrazowego języka możemy stwierdzić, że cząsteczka na zewnątrz, czyli w kierunku cząsteczek wody, kieruje swoje hydrofilowe fragmenty, a fragmenty hydrofobowe chowa niejako do swojego wnętrza. Oddziaływania hydrofobowe zostały zaprezentowane na poniższym obrazku:

Siły van der Waalsa

Są to bardzo słabe oddziaływania pomiędzy atomami występującymi blisko siebie. Większość części białka jest upakowanych, dzięki czemu siły van der Waalsa mogą między nimi zachodzić. Mają bardzo duże znaczenie w przyrodzie, ponieważ to dzięki nim zachodzi wiele procesów fizykochemicznych. Odpowiedzialne za budowę białek czy adsorpcję, są powszechnie występującymi oddziaływaniami. Odgrywają ważną rolę w oddziaływaniach białko‑białko, gdzie dochodzi do dopasowania, jak klucza do zamku. Przykładem takiej sytuacji jest rozpoznawanie antygenu przez przeciwciało.

Wyróżnia się kilka rodzajów sił van der Waalsa:

• oddziaływanie dipol - dipol - dwie cząsteczki mające moment dipolowy przyciągają się,

• oddziaływanie dipol - dipol indukowany - jedna cząsteczka z momentem dipolowym indukuje moment dipolowy u drugiej cząsteczki i dochodzi do ich przyciągania,

• oddziaływanie dipol indukowany - dipol indukowany - obie cząsteczki nie posiadające momentu dipolowego uzyskują chwilowe momenty dipolowe i przyciągają się.

Wiązanie wodorowe

Jest rodzajem oddziaływania elektrostatycznego pomiędzy atomem wodoru a atomem elektroujemnym, który zawiera wolne pary elektronowe. W białkach wiązanie wodorowe powstaje pomiędzy grupą karbonylową jednego aminokwasu a grupą iminową drugiego aminokwasu. Rolą wiązania wodorowego w białkach jest stabilizacja struktury alfa‑helisy i beta‑kartki.

RZSofMZz8MIY9

Na ilustracji przedstawiono oddziaływanie wodorowe w białku. W strukturze pierwszorzędowej białka zaznaczono wykropkowaną linią oddziaływanie pomiędzy atomem wodoru z grupy hydroksylowej, a atomem tlenu leżącym poniżej tej grupy.

Mostki disiarczkowe

Te struktury powstają, gdy dwie grupy tiolowe ($-\mathrm{SH}$) połączą się ze sobą. Grupy te mogą występować w dwóch różnych związkach albo w jednym. Odgrywają ważną rolę w fałdowaniu i stabilności wielu białek. Utrzymuje części białka razem stabilizując jego zwiniętą formę. Mostki disiarczkowe mogą również tworzyć centra hydrofobowe – regiony hydrofobowe białka układają się wokół mostków disiarczkowych, tym samym ograniczając swój kontakt z wodą. Mostek disiarczkowy zaprezentowano na galerii poniżej.

Slajd 1 z 2

R1Aj6OvJ9yyX6

Na ilustracji przedstawiono białko mające postać wstęgi tworzącej zakola. Po wewnętrznej stronie zakoli są połączone liniami dwie litery S - to atomy siarki. Tworzą one mostki.

R1Yk01tGufW8A

Na ilustracji jest wzór strukturalny cysteiny. Składa się z dwóch grup aminowych, dwóch grup hydroksylowych, dwóch atomów wodoru, dwóch atomów tlenu oraz dwóch atomów siarki.

Wykonaj polecenie 2 i zastanów się, które wiązania stablizują poszczególne struktury białek.