EnzymyenzymEnzymy to makrocząsteczki biologiczne pełniące funkcję katalizatorówbiokatalizatorkatalizatorów, czyli czynników chemicznych przyspieszających przebieg reakcji chemicznych, podczas których same nie ulegają zużyciu. Zdecydowaną większość enzymów stanowią białkabiałkabiałka, ale istnieją również cząsteczki RNA wykazujące właściwości katalityczne. Enzymy występują we wszystkich komórkach organizmów żywych oraz wirusach.

RVfakjFi2C8tv

Zdjęcie przedstawia cząsteczkę kwasu rybonukleinowego. To struktura trzeciorzędowa. Bardzo podobna do struktury przestrzennej enzymów. Przypomina splątane, wielokolorowe grzebienie. Czerwono, niebiesko, pomarańczowo, zielono, żółte. O spiralnym kształcie. Z nici cząsteczki wystają charakterystyczne, pozostające w niewielkiej odległości od siebie prostopadle ułożone linie. Tego rodzaju cząsteczka może katalizować reakcje biochemiczne. To biokatalizator przyśpieszający reakcje chemiczne.

Pod względem chemicznym enzymy to przede wszystkim białkabiałkabiałka zbudowane z co najmniej kilkudziesięciu aminokwasów. Nieliczne biokatalizatorybiokatalizatorbiokatalizatory są białkami prostymi, czyli takimi, które zawierają wyłącznie aminokwasy – należy do nich np. pepsyna, która jest produkowana przez ścianę żołądka i wydzielana do światła narządu, gdzie uczestniczy w trawieniu białek. Większość enzymów to białka złożone (holoenzymy), które składają się z części białkowej (apoenzymu) i części niebiałkowej (kofaktoru). Kofaktory, które łączą się nietrwale z apoenzymem to tzw. koenzymy. Należą do nich np. witaminy lub pochodne nukleotydów. Kofaktorami łączącymi się trwale z apoenzymem za pomocą wiązań kowalencyjnych są jony metali (np. ZnIndeks górny 2+²⁺, MgIndeks górny 2+²⁺) lub drobne cząsteczki organiczne tzw. grupy prostetyczne – np. pochodne witamin. Niezależnie od sposobu połączenia się kofaktora z apoenzymem jest on elementem niezbędnym, nadającym części białkowej aktywność enzymatyczną.

Wszystkie enzymy łączy jedna cecha budowy – obecność tzw. centrum aktywnegocentrum aktywnecentrum aktywnego, przez które białko enzymatyczne łączy się z substratemsubstratsubstratem reakcji chemicznej. Centrum aktywne enzymu tworzone jest przez kilka grup funkcyjnych aminokwasów. Łączą się one z substratem za pomocą nietrwałych, słabych wiązań (wodorowych, jonowych, oddziaływań hydrofobowych i sił van der Waalsa).

Budowa enzymów ma kluczowe znaczenie dla pełnionych przez nie funkcji katalitycznych. W układach biologicznych enzym łączy się z substratem przez centrum aktywne, tworząc kompleks enzym–substrat. Powstanie takiego połączenia determinuje zmianę kształtu enzymu, co wytwarza odpowiednie warunki do zajścia reakcji. Pojawiają się napięcia w odpowiednich wiązaniach cząsteczki substratu, w wyniku czego dochodzi do ich zerwania, lub następuje zbliżenie i odpowiednie ustawienie substratów, które ze sobą reagują. Zerwanie jednych wiązań i utworzenie nowych skutkuje powstaniem kompleksu enzym–produktproduktprodukt. Nowy związek chemiczny ma mniejsze powinowactwo do enzymu, dlatego kompleks enzym–produkt rozpada się i dochodzi do zwolnienia centrum aktywnego. Enzym jest gotowy do przeprowadzenia kolejnej reakcji chemicznej.

Działanie enzymu opiera się więc na przyłączaniu odpowiedniego substratu do centrum aktywnego, które zbudowane jest z konkretnej sekwencji aminokwasów.

Bardziej szczegółowe informacje na temat mechanizmu działania enzymów znajdziesz tutaj.

W związku z ogromną różnorodnością enzymów zaistniała potrzeba ich generalnej klasyfikacji. Dokonała tego w roku 1984 Komisja Enzymatyczna, która opracowała system porządkowania enzymów ze względu na rodzaj katalizowanej reakcji chemicznej. Każdy enzym można zapisać w postaci ciągu czterech liczb oddzielonych kropką i poprzedzonych literami EC (od angielskiej nazwy tej komisji: Enzymatic Comission). Pierwsza, a zarazem najważniejsza liczba odpowiada klasie enzymu, a kolejne podklasom.

Słownik