Przeczytaj

Barwniki oddechowe należą do białek złożonych z grupy metaloproteinmetaloproteinymetaloprotein. Składają się z części białkowej oraz niebiałkowej. Tę drugą tworzą jony bądź atomy metali, m.in. żelaza lub miedzi. Mogą się one łączyć z białkiem bezpośrednio albo przez część niebiałkową – grupę hemowąhemgrupę hemową (prostetycznągrupa prostetycznaprostetyczną). U zwierząt kręgowych głównymi barwnikami oddechowymi są: zawarta w krwinkach czerwonych (erytrocytach) hemoglobina (nie występuje np. u larw węgorza oraz niektórych ryb antarktycznych) oraz obecna w mięśniach poprzecznie prążkowanych mioglobina.

bg‑red

Hemoglobina

Hemoglobina (Hb) zbudowana jest z dwóch części:

białka globiny;
części niebiałkowej, zwanej grupą prostetyczną lub grupą hemową (hemem), w której centrum znajduje się jon żelaza.

R12YIXu0iq3px1

Schemat hemoglobiny. Zamknięta w erytrocycie cząsteczka w 96% zbudowana jest z globiny. Składają się na nią dwie pary łańcuchów polipeptydowych oznaczonych symbolami α, β, γ, δ, z których każdy zawiera jedną grupę hemową. W jej centrum znajduje się atom żelaza Fe²⁺. Żelazo łączy się odwracalnie z cząsteczką tlenu.

Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Hemoglobina składająca się z dwóch łańcuchów polipeptydowych alfa oraz dwóch beta, oznaczana jako HbAIndeks dolny 1, stanowi 97% wszystkich cząsteczek hemoglobiny w organizmie dorosłego człowieka. Oprócz tej formy występują jeszcze dwie inne: hemoglobina HbAIndeks dolny 2, zbudowana z dwóch łańcuchów polipeptydowych alfa i dwóch delta (2% hemoglobiny), oraz hemoglobina płodowahemoglobina płodowa (HbF)hemoglobina płodowa, zbudowana z dwóch łańcuchów alfa i dwóch gamma (1% hemoglobiny w organizmie dorosłego człowieka).

Każdy z czterech łańcuchów polipeptydowych związany jest z jedną cząsteczką barwnika krwi – hemu.

R6YV0WvqeTMxq

Na ilustracji przedstawiona jest cząsteczka hemoglobiny za pomocą wiązań chemicznych. W środkowej części znajduje się symbol żelaza. Żelazo łączy się z czterema atomami azotu. Wokół żelaza znajdują się pięciokąty. Jest osiem pięciokątów, przylegają do siebie, przypominając kwadratowy plaster miodu. Pięciokąt w lewym dolnym rogu ma w środku liczbę 1, leżący w górnym lewym rogu ma liczbę 2, w górnym prawym rogu - 3, w dolnym prawym rogu - 4. Wzór tworzą także cztery grupy metylowe, dwie metylenowe oraz dwie grupy COOH (na dole wzoru). — Wzór strukturalny hemu. Hem (grupa hemowa) składa się z centralnie położonego jonu żelaza na drugim stopniu utlenienia (Fe²⁺), zdolnego do wiązania tlenu i połączonego z atomami azotu **pierścieni pirolowych** (1, 2, 3, 4) – w ten sposób tworzy się tzw. **układ (pierścień) porfirynowy**.
Źródło: Yikrazuul, Wikimedia Commons, domena publiczna.

Każda cząsteczka hemu może nietrwale przyłączyć jedną cząsteczkę tlenu (OIndeks dolny 2), nie zmieniając stopnia utlenienia żelaza. Na jedną cząsteczkę hemoglobiny przypadają cztery łańcuchy polipeptydowe, a zatem cztery grupy prostetyczne z czterema atomami dwuwartościowego żelaza – tym samym jedna cząsteczka hemoglobiny ma zdolność do przeniesienia czterech cząsteczek tlenu (lub innego gazu, o czym przeczytasz nieżej).

Wiązanie z tlenem jest nietrwałe, a jego odłączanie wywołuje zmiany w układzie przestrzennym hemoglobiny. W związku z tym białko to występuje w dwóch postaciach:

zwartej T (gdy tlen jest odłączony) – tzw. hemoglobina odtlenowana;
luźnej R (gdy tlen jest przyłączony) – tzw. hemoglobina utlenowana.

W zależności od tego, ile cząsteczek tlenu przyłącza hemoglobina, wyróżniamy hemoglobinę odtlenowaną (deoksyhemoglobina) i utlenowaną (oksyhemoglobinaoksyhemoglobinaoksyhemoglobina).

R18sASFmlc2vd1

Ilustracja interaktywna przedstawia łańcuchy globiny tworzące cztery podjednostki. W środku podjednostek zaznaczono różne rodzaje hemoglobiny. W lewym górnym rogu jest

{F e}^{2 +}

deoksyHb, czyli deoksyhemoglobina. Hemoglobina odtlenowana: atom żelaza na drugim stopniu utlenienia. W prawym górnym rogu w środku podjednostki jest

{F e}^{2 +}

połączony z dwuatomowym tlenem, oksyHb - oksyhemoglobina. To hemoglobina utlenowana: atom żelaza na drugim stopniu utlenienia. W podjednostce po lewej stronie na dole jest

{F e}^{4 +}

, FerryloHb, ferrylohemoglobina. Zawiera żelazo na stopniu utlenienia

4^{+}

. W podjednostce po prawej stronie na dole jest

{F e}^{3 +}

MetHb, methemoglobina. Zawiera żelazo na stopniu utlenienia

3^{+}

Schemat utleniania hemoglobiny. Wyjściowa – zredukowana cząsteczka hemoglobiny zwana deoksyhemoglobiną zawiera atom żelaza na stopniu utlenienia 2⁺. Gdy przyłączy się do niej cząsteczka tlenu, powstaje oksyhemoglobina, w której stopień utlenienia żelaza nie ulega zmianie. Około 0,5 do 3% oksyhemoglobiny ulega autoutlenianiu, w wyniku czego powstaje methemoglobina, w której żelazo zmienia stopień utlenienia z Fe²⁺ na Fe³⁺. Methemoglobina jest zdolna do wiązania cząsteczek wody, ale już brak jej zdolności do wiązania tlenu. Utlenienie Fe²⁺ do Fe⁴⁺ powoduje powstanie ferrylohemoglobiny i jej denaturację.

Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

U większości gatunków zwierząt kręgowych w okresie życia płodowego występuje specjalny typ hemoglobiny. Jest to hemoglobina płodowa (HbF). Tworzą ją dwa łańcuchy polipeptydowe alfa oraz dwa gamma. U ludzi zanika przed 6. miesiącem życia dziecka – w organizmie dorosłego człowieka pozostaje ok. 1%.

RVDXqG0Ywwof51

Wykres zależności wysycenia hemoglobiny tlenem podanej w procentach od ciśnienia parcjalnego tlenu podanego w milimetrach słupa rtęci. Na osi Y są wartości od zera do 100%, na osi X od zera do 100. Są dwie krzywe. Rozpoczynają się w punkcie 0. Pierwsza krzywa dotyczy hemoglobiny płodowej (HbF) rośnie liniowo do poziomu 50% wysycenia hemoglobiny tlenem dla wartości ciśnienia 19 milimetrów słupa rtęci. Krzywa biegnie do 100% wysycenia hemoglobiny tlenem dla wartości 100 milimetrów słupa rtęci. Druga krzywa przedstawiająca hemoglobinę (HbA) jest podobna, do pierwszej, ale osiąga 50% wysycenia hemoglobiny tlenem przy ciśnieniu 27 milimetrów słupa rtęci. Zbiega się z krzywą HbF przy wysyceniu 100% dla ciśnienia 100 milimetrów słupa rtęci. Wartości przedstawione są w dodatkowych jednostkach: wysycenie hemoglobiny tlenem w mililitrach

O_{2}

na litr krwi, a ciśnienie parcjalne tlenu w ciśnieniu tlenu w kilopaskalach.

Krzywe saturacji hemoglobiny (HbA) i hemoglobiny płodowej (HbF). P₅₀ oznacza ciśnienie parcjalne tlenu, przy którym barwnik wysycony jest tlenem w 50%. Hemoglobina płodowa wykazuje większe powinowactwo do tlenu niż hemoglobina dorosłego człowieka, co ułatwia „przejmowanie” tlenu transportowanego przez hemoglobinę matki w krążeniu płodowym. Jednocześnie ma też mniejsze powinowactwo do CO₂, co ułatwia jego usuwanie z organizmu płodu przez związanie z hemoglobiną matki.

Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY 3.0.

Karbaminohemoglobina

Hemoglobina jako barwnik oddechowy transportuje również ok. 10% dwutlenku węgla (COIndeks dolny 2) będącego produktem oddychania komórkowego. Dwutlenek węgla zgodnie z poniższym równaniem łączy się wiązaniem kowalencyjnym z grupami aminowymidysocjacja tlenugrupami aminowymi łańcuchów białkowych hemoglobiny (nie łączy się z żelazem), tworząc karbaminohemoglobinękarbaminohemoglobinę (HbCOIndeks dolny 2), czemu towarzyszy odłączenie protonów wodorowych. Jedna cząsteczka hemoglobiny może przyjąć maksymalnie 4 cząsteczki COIndeks dolny 2. Związanie dwutlenku węgla zmniejsza powinowactwo pozostałych łańcuchów powstałej karbaminohemoglobiny do tlenu poprzez efekt Bohraefekt Bohraefekt Bohra, więc jest on łatwo uwalniany w tkankach o wyższym metabolizmie.

Hb–NHIndeks dolny 2 + COIndeks dolny 2 → Hb–NH–COOIndeks górny − + HIndeks górny +

Karboksyhemoglobina

Żelazo zawarte w hemoglobinie wiąże się nie tylko z tlenem, lecz także z bezwonnym tlenkiem węgla (CO), potocznie zwanym czadem, tworząc karboksyhemoglobinękarboksyhemoglobina (HbCO)karboksyhemoglobinę (HbCO). Tlenek węgla ma 250 razy większe powinowactwo do hemoglobiny (deoksyhemoglobiny) niż tlen, a dysocjacjadysocjacja tlenudysocjacja karboksyhemoglobiny zachodzi 10 razy wolniej niż w przypadku oksyhemoglobiny. Sprawia to, że już bardzo mała ilość CO, wiążąc się trwale z hemoglobiną, uniemożliwia przyłączenie OIndeks dolny 2 (jak również COIndeks dolny 2): przy 0,1‑procentowym stężeniu tlenku węgla w powietrzu następuje zablokowanie prawie całej hemoglobiny w organizmie, co skutkuje śmiercią przez uduszenie spowodowaną niedotlenieniem.

RLJ1dJrKlLZ6i1

Schemat wiązania gazów oddechowych przez cząsteczki hemoglobiny. Jest ona zbudowana z czterech podjednostek, więc może związać maksymalnie cztery cząsteczki gazów oddechowych, także różnych. Związanie dwutlenku węgla zmniejsza powinowactwo pozostałych łańcuchów hemoglobiny do tlenu, natomiast związanie tlenku węgla trwale uniemożliwia związanie zarówno tlenu, jak i dwutlenku węgla.

Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Hemoglobina u niektórych zwierząt nie tylko transportuje gazy oddechowe, ale także stanowi ich magazyn. U większości jednak, funkcje magazynu pełni mioglobina.

RO6qdANxIjxek1

Na ilustracji przedstawiony jest mały ślimak. Ma on okrągłą muszlę. Znajduje się na liściu. — Hemoglobina zawarta w hemolimfie słodkowodnego ślimaka zatoczka rogowego ( *Planorbarius corneus*) ma zdolność do magazynowania tlenu (podobnie jak mioglobina). Dzięki temu mięczak ten może przebywać w warunkach beztlenowych do 20 minut.
Źródło: Pixabay, domena publiczna.

bg‑red

Mioglobina

W mięśniach poprzecznie prążkowanych (mięśniach czerwonych) ssaków, a także w tkankach bezkręgowców występuje barwnik oddechowy mioglobina (Mb), która podobnie jak hemoglobina ma zdolność do nietrwałego wiązania tlenu: jedna cząsteczka mioglobiny wiąże jedną jego cząsteczkę.

R1dYPd5ly19JN1

Ilustracja przedstawia splątaną strukturę mioglobiny. W jej środku do płaskiego prostokąta przyczepiona jest czerwona kulka. — Schemat struktury przestrzennej mioglobiny – zbudowana jest ona z jednego łańcucha polipeptydowego i jednej cząsteczki hemu (zawierającej żelazo na drugim stopniu utlenienia).
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

U większości zwierząt mioglobina stanowi 1% masy mięśni. U zwierząt nurkujących, przebywających dłuższy czas pod wodą, zawartość mioglobiny jest większa, np. u delfina wynosi 3,3%, a u foki – 7,7%. U ludzi jej ilość wzrasta w czasie treningów oraz podczas intensywnej pracy.

Mioglobina wykazuje większe powinowactwo do tlenu niż hemoglobina, a nawet hemoglobina płodowa. Jej funkcją jest magazynowanie tlenu. Jedna cząsteczka mioglobiny magazynuje jedną cząsteczkę tlenu. Gdy krew przepływa przez tkankę mięśniową poprzecznie prążkowaną, tlen odłącza się od hemoglobiny i część trafia do komórek, a część zostaje przechwycona przez mioglobinę. Zmagazynowany przez mioglobinę tlen uwalniany jest wówczas, gdy jego ciśnienie parcjalneciśnienie parcjalneciśnienie parcjalne w pracujących mięśniach spada. Gdy zapasy tlenu się wyczerpią, mięśnie przechodzą na proces oddychania beztlenowego.

R17MrhiCY5i8x1

Wykres zależności wysycenia hemoglobiny tlenem podanej w procentach od ciśnienia parcjalnego tlenu podanego w milimetrach słupa rtęci. Na osi Y są wartości od zera do 100%, na osi X od zera do 100. Są trzy krzywe. Rozpoczynają się w punkcie 0. Dotyczą mioglobiny (Mb), hemoglobiny płodowej (HbF) i hemoglobiny (HbA). Pierwsza krzywa dotyczy mioglobiny (Mb). Rośnie, osiągając 50% wysycenia hemoglobiny tlenem dla wartości ciśnienia 2 milimetry słupa rtęci. Krzywa biegnie do 100% wysycenia hemoglobiny tlenem dla wartości 100 milimetrów słupa rtęci, tam zbiega się z krzywymi HbF i HbA. Druga krzywa dotyczy hemoglobiny płodowej (HbF) - rośnie do poziomu 50% wysycenia hemoglobiny tlenem dla wartości ciśnienia 19 milimetrów słupa rtęci. Krzywa biegnie do 100% wysycenia hemoglobiny tlenem dla wartości 100 milimetrów słupa rtęci. Trzecia krzywa przedstawiająca hemoglobinę (HbA) jest podobna, do pierwszej i drugiej, ale osiąga 50% wysycenia hemoglobiny tlenem przy ciśnieniu 27 milimetrów słupa rtęci. Zbiega się z krzywą HbF i mioglobiny przy wysyceniu 100% dla ciśnienia 100 milimetrów słupa rtęci. Wartości przedstawione są w dodatkowych jednostkach: wysycenie hemoglobiny tlenem w mililitrach

O_{2}

na litr krwi, a ciśnienie parcjalne tlenu w ciśnieniu tlenu w kilopaskalach.

Porównanie krzywych saturacji mioglobiny(Mb), hemoglobiny (HbA) oraz hemoglobiny płodowej (HbF). P₅₀ oznacza ciśnienie parcjalne tlenu, przy którym barwnik wysycony jest tlenem w 50%. Mioglobina ma znacznie większe powinowactwo do tlenu niż hemoglobina. Uwalnianie tlenu z mioglobiny jest trudniejsze niż jego wiązanie i następuje w warunkach znacznego spadku ciśnienia parcjalnego tlenu.

Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

bg‑red

Barwniki oddechowe u zwierząt bezkręgowych

Zwierzęta bezkręgowe o małych rozmiarach i małym tempie metabolizmu, żyjące w warunkach dużej lub wystarczającej ilości tlenu, m.in. pierwotniaki, gąbki i parzydełkowce, nie mają barwników oddechowych. Jednak u większości bezkręgowców białka te występują, głównie w postaci rozpuszczonej w osoczu lub hemolimfie, rzadziej zamknięte w komórkach. Najbardziej rozpowszechnionymi barwnikami u bezkręgowców są hemoglobinahemoglobina (Hb)hemoglobina i hemocyjaninahemocyjaninahemocyjanina. Oprócz tego występują chlorokruorynachlorokruorynachlorokruoryna, hemerytrynahemerytrynahemerytryna (hemoerytryna) i erytrokruorynaerytrokruorynaerytrokruoryna. Niektóre gatunki mogą mieć jednocześnie dwa lub trzy różne barwniki oddechowe.

Cechy barwników oddechowych występujących u bezkręgowców zostały przedstawione w poniższej tabeli.

Barwnik oddechowy	Cechy budowy	Barwa	Występowanie
Hemoglobina	Zawiera jony FeIndeks górny 2+ w układzie porfirynowym.	Czerwona	Rozpuszczona w osoczu krwi. Skąposzczety, pijawki, mięczaki.
Hemocyjanina	Nie ma układu porfirynowego hemu, zawiera jony miedzi CuIndeks górny 2+, łączące się z podjednostkami białkowymi.	Postać odtlenowana – bezbarwna; postać utlenowana – niebieska	Rozpuszczona w osoczu. Mięczaki, skorupiaki (homary, kraby), pajęczaki, głowonogi (ośmiornice, kałamarnice).
Chlorokruoryna	Zawiera jony żelaza FeIndeks górny 2+ w układzie porfirynowym	Zielona	Rozpuszczona w osoczu. Niektóre wieloszczety morskie, pijawki i rozgwiazdy.
Hemerytryna	Nie ma układu porfirynowego hemu, zawiera jony żelaza FeIndeks górny 2+.	Postać odtlenowana – bezbarwna; postać utlenowana – fioletoworóżowa	Zamknięta w komórkach. Niektóre wieloszczety i pierścienice morskie.
Erytrokruoryna	Zawiera jony FeIndeks górny 2+, budową zbliżona do mioglobiny.	Czerwony	Rozpuszczona w osoczu. Skorupiaki, pierścienice.

bg‑red

Inne funkcje barwników oddechowych

Oprócz transportowania i magazynowania tlenu barwniki oddechowe pełnią również inne funkcje – wszystkie zostały uwzględnione na poniższym schemacie.

RcApPUXPLGERA1

Funkcje barwników oddechowych
- Transportują gazy oddechowe: tlen i dwutlenek węgla.
- Jako białka tkanek ciała i płynów ustrojowych stanowią rezerwuar tlenu i wyznaczają pojemność tlenową tkanek organizmu.
- Są magazynem hemu i żelaza.
- Wykazują właściwości enzymatyczne, uczestnicząc w utlenianiu siarki i redukcji nadtlenku wodoru.

Funkcje barwników oddechowych.

Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Ciekawostka

Występujące w glebie bakterie brodawkowe mogą wchodzić w interakcję o charakterze symbiozy z korzeniami roślin bobowatych (takich jak groch, soja, łubin). Powodują one powstawanie na korzeniach tych roślin brodawek korzeniowych, w których stwierdzono obecność białka o budowie podobnej do hemoglobiny – leghemoglobiny. Jej część niebiałkowa, zawierająca żelazo, jest syntezowana w komórkach roślinnych, natomiast część białkowa (globina) powstaje w komórkach bakterii brodawkowych. Wiążąc tlen, leghemoglobina umożliwia pobieranie azotu atmosferycznego przez beztlenowe bakterie korzeniowe.

RYDgKYWo0OA1O

Na ilustracji przedstawiony jest korzeń rośliny z wypustkami. Wypustki mają odcień czerwony. — Brodawki korzeniowe u rośliny bobowatej.
Źródło: Wikimedia Commons, licencja: CC BY-SA 3.0.

Słownik

chlorokruoryna

zielony barwnik oddechowy niektórych bezkręgowców, zawierający żelazo FeIndeks górny 2+ i zdolny do nietrwałego wiązania się z tlenem

ciśnienie parcjalne

ciśnienie cząsteczkowe wywierane na ścianki naczynia przez każdy z gazów w mieszaninie, np. ciśnienie wywierane przez tlen w atmosferze

dysocjacja tlenu

odłączanie tlenu od cząsteczki, np. hemoglobiny

efekt Bohra

efekt wzrostu prawdopodobieństwa dysocjacji tlenu z oksyhemoglobiny wraz ze wzrostem stężenia COIndeks dolny 2

erytrokruoryna

czerwony białkowy barwnik oddechowy rozpuszczony w osoczu u niektórych bezkręgowców, zawierający żelazo FeIndeks górny 2+

ferrylohemoglobina

ferryloHb; forma hemoglobiny, która powstaje w wyniku utleniania deoksyhemoglobiny z udziałem nadtlenku wodoru HIndeks dolny 2OIndeks dolny 2

grupa aminowa

organiczna grupa funkcyjna NHIndeks dolny 2, nadająca związkowi charakter zasadowy; występuje m.in. w aminokwasach

grupa prostetyczna

część niebiałkowa enzymu – białka złożonego, trwale z nim związana, obecna w jego centrum aktywnym i decydująca o rodzaju przyłączanego substratu

hem

barwnik zwierzęcy, zbudowany z czterech pierścieni pirolowych (połączonych grupami =CH–) i żelaza (FeIndeks górny 2+) przyłączonego do atomów azotu

hemerytryna

fioletoworóżowy barwnik oddechowy zawarty w komórkach niektórych wieloszczetów i morskich pierścienic, zawierający w swojej budowie żelazo FeIndeks górny 2+

hemocyjanina

niebieski białkowy barwnik oddechowy rozpuszczony w osoczu u niektórych zwierząt bezkręgowych, zawierający miedź CuIndeks górny 2+

hemoglobina (Hb)

czerwony białkowy barwnik oddechowy, zawierający żelazo FeIndeks górny 2+; wiąże się nietrwale z tlenem; występuje u kręgowców w postaci zamkniętej w komórkach krwi – erytrocytach lub w postaci rozpuszczonej w osoczu u niektórych bezkręgowców

hemoglobina płodowa (HbF)

białkowy barwnik oddechowy transportujący tlen u płodu, wykazujący większe powinowactwo do tlenu niż hemoglobina dorosłego człowieka; występuje u większości gatunków zwierząt kręgowych w okresie życia płodowego; u ludzi zanika niemal całkowicie do 6. miesiąca życia (w organizmie dorosłego człowieka pozostaje ok. 1% jej pierwotnego stężenia)

karboksyhemoglobina (HbCO)

trwałe połączenie hemoglobiny z tlenkiem węgla (CO), blokujące hemoglobinę i uniemożliwiające jej wiązanie się z tlenem

karbaminohemoglobina (HbCO)

nietrwałe połączenie hemoglobiny z dwutlenkiem węgla (COIndeks dolny 2)

metaloproteiny

białka złożone zbudowane z grupy białkowej i niebiałkowej – grupy prostetycznej, którą stanowią jony lub atomy metali

methemoglobina (MetHb)

utleniona postać hemoglobiny, w której żelazo tworzy z tlenem trwałe wiązanie, wynikające ze zmiany stopnia jego utlenienia z FeIndeks górny 2+ na FeIndeks górny 3+

oksyhemoglobina

utlenowana forma hemoglobiny, nietrwale związana z tlenem transportowanym z płuc do tkanek

pierścień pirolowy

pierścień pięcioczłonowy zawierający jeden atom azotu, stanowiący podstawową jednostkę pierścienia porfirynowego

pierścień porfirynowy

pierścień zbudowany z czterech pierścieni pirolowych połączonych ze sobą mostkami metinowymi =CH-, budujący między innymi cząsteczki hemoglobiny i chlorofilu

Wprowadzenie

Animacja

Hemoglobina

Karbaminohemoglobina

Karboksyhemoglobina

Mioglobina

Barwniki oddechowe u zwierząt bezkręgowych

Inne funkcje barwników oddechowych

Słownik