Białka to ogromne i złożone cząsteczki. Ich masy molowe mieszczą się w granicach od około 10000 do kilku mln gramów/mol. Białka pełnią wiele znaczących funkcji w przyrodzie, są kwintesencją życia, bez nich nie istnieją żadne znane ludzkości organizmy żywe.

Ciekawostka

Białka budują przeciwciała, które biorą udział w procesach immunologicznych oraz chronią nasz organizm przed chorobami, np. immunoglobuliny z rodzaju G biorą udział w odpowiedzi wtórnej organizmu. Enzymy, aktywujące liczne procesy zachodzące w naszym ciele, również zbudowane są z białek. Hydroksylaza fenyloalaninowa jest enzymem odpowiedzialnym za przekształcenie aminokwasu fenyloalaniny w tyroksynę. Mutacja w genie kodującym ten enzym, prowadząca do dezaktywacji jego działania, powoduje chorobę zwaną fenyloketonurią. Jak można się domyślić, cała maszyneria ludzkiego ciała jest oparta na występowaniu białek w odpowiednich miejscach i o odpowiednim czasie. Jedną z ich ważniejszych cech jest również prawidłowa budowa, umożliwiająca ich pełnienie roli w organizmie.

bg‑azure

Budowa białek

Białka zbudowane są z reszt aminokwasówaminokwasaminokwasów – związków organicznych, posiadających co najmniej dwie grupy funkcyjnegrupa funkcyjnagrupy funkcyjne: COOHNH2. Przykładem najprostszego aminokwasu występującego w przyrodzie jest leucyna. Model kulkowy leucyny wygląda następująco:

R17P3acBG30Hj
Model aminokwasu na przykładzie leucyny. Na modelu zostały zaznaczone grupy funkcyjne dipeptydu: aminowa i karboksylowa.
Źródło: GroMar Sp. z o. o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Reszty aminokwasów łączą się ze sobą za pomocą wiązań peptydowychwiązania peptydowewiązań peptydowych, które powstają między grupą karboksylową pierwszego aminokwasu a grupą aminową drugiego aminokwasu. Można to zobrazować w następujący sposób:

RfJjtGjus80wt
Schemat wiązania się dwóch reszt aminokwasowych przez wiązanie peptydowe, pomiędzy resztą karboksylową pierwszego aminokwasu a resztą aminową drugiego aminokwasu
Źródło: GroMar Sp. z o. o., licencja: CC BY-SA 3.0.

W ten sposób aminokwasy łączą się ze sobą i dzięki temu powstają sekwencje, które nazywamy białkami. Budowa struktur białkowych wykazuje pewną hierarchię, którą określa się rzędowością struktur białkowych. Wyróżnia się cztery rodzaje rzędowości:

  • pierwszorzędowa;

  • drugorzędowa;

  • trzeciorzędowa;

  • czwartorzędowa.

bg‑cyan

Struktura pierwszorzędowa

Jest wyznaczona poprzez kolejność aminokwasów w białku, które łączą się ze sobą za pomocą wiązań peptydowych. Żeby móc to sobie zobrazować, popatrzmy na kolejność liter w słowie:

R1e12pjuzwpTA1
Wybierz jedno nowe słowo poznane podczas dzisiejszej lekcji i ułóż z nim zdanie.
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
bg‑cyan

Struktura drugorzędowa

Powstaje na skutek tworzenia się wiązań wodorowychwiązania wodorowewiązań wodorowych pomiędzy aminokwasami oddalonymi od siebie w szeregu aminokwasowym. Dochodzi wtedy do miejscowego fałdowania i zawijania się sznura aminokwasów. Do zobrazowania tego zagadnienia popatrzmy ponownie na nasze słowo:

Rfyu1vL4Vi0wi
Fałdowanie struktury pierwszorzędowej prowadzi do powstania pomiędzy resztami aminokwasowymi wiązań wodorowych. Tak tworzą się struktury drugorzędowe.
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

W przypadku tej struktury, wyróżnia się dwa główne jej rodzaje: alfa helisę i beta kartkę.

Alfa helisa

Struktura α-helisy wygląda jak zwinięta sprężyna. Wiązania wodorowe łączą co czwarty aminokwas. Powstaje wiązanie pomiędzy grupą C=O pierwszego aminokwasu a grupą NH czwartego aminokwasu.

Rhv04QPIa5VQ5
Schemat struktury alfa helisy
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
Beta kartka

Struktura β-kartki wyglądem przypomina kartkę papieru zwiniętą w harmonijkę. Wiązania wodorowe powstają pomiędzy aminokwasami występującymi w sąsiadujących ze sobą częściach sznurka aminokwasów. Jest on zwinięty w taki sposób, że mimo dużej odległości w sekwencji, aminokwasy mogą się połączyć.

Rq2XuuOQ7nysB
Schemat struktury beta kartki
Źródło: GroMar Sp. z o. o., licencja: CC BY-SA 3.0.
bg‑cyan

Struktura trzeciorzędowa

Ten rodzaj struktury występuje, gdy kilka struktur drugorzędowych (alfa helisa i beta kartka) zacznie oddziaływać ze sobą nawzajem. Ich ułożenie w przestrzeni jest determinowane poprzez oddziaływania hydrofoboweoddziaływania hydrofoboweoddziaływania hydrofobowe, mostki disiarczkowemostki disiarczkowemostki disiarczkowe, wiązania jonowe lub siły van der Waalsasiły van der Waalsasiły van der Waalsa

RMB6bWzaSlbfU
Przedstawienie oddziaływań determinujących kształt struktury białka
Źródło: GroMar Sp.z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
RNwUGG9fEDAly
Oddziaływania hydrofobowe, wiązania jonowe i siły van der Waalsa biorą udział w tworzeniu struktury trzeciorzędowej.
Źródło: GroMar Sp. z o. o., licencja: CC BY-SA 3.0.
Ciekawostka

Pierwszymi białkami, których strukturę poznano, jest hemoglobinamioglobina. Dokonali tego Max PerutzSir John Cowdery Kendrew1958 roku.

bg‑cyan

Struktura czwartorzędowa

Jest to wzajemny układ podjednostek białka w przestrzeni, czyli w momencie, gdy kilka struktur trzeciorzędowych połączy się razem, mamy do czynienia ze strukturą czwartorzędową. Podjednostki są osobnymi łańcuchami aminokwasowymi, posiadającymi już trzeciorzędową strukturę. Również ta struktura jest stabilizowana poprzez oddziaływania hydrofobowe, wiązania jonowe, siły van der Waalsa czy mostki disiarczkowe. Nie wszystkie jednak białka tworzą ten rodzaj struktury. Przykładem białka czwartorzędowego jest hemoglobina, która składa się aż z czterech podjednostek. Jej funkcją jest wiązanie tlenu i jego transport na duże odległości w organizmie.

R1JZxX12gmmIX
Przykładem struktury czwartorzędowej jest hemoglobina.
Źródło: Zephyris, licencja: CC BY-SA 3.0.
RPsv9jGmKZh6s
Białko jest polimerem. Jest zbudowane z reszt aminokwasów. Pełni wiele funkcji w ciele.
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

W ten sposób białka fałdują się i przybierają formy, dzięki którym mogą spełniać swoje funkcje. Zagadnienie rzędowości ich struktur jest bardzo istotne w celu zrozumienia, w jaki sposób budowa białek wpływa na ich działanie. W dużych i bardziej złożonych białkach, oprócz łańcuchów aminokwasowych, znajdują się także dodatkowe, niebiałkowe elementy, np. jony metali, reszty cukrowe, lipidy. Takie niebiałkowe składniki białek nazywane są inaczej grupą prostetyczną.

Słownik

DNA
DNA

kwas deoksyrybonukleinowy, nośnik informacji genetycznej

wiązania wodorowe
wiązania wodorowe

wiązania występujące pomiędzy atomem wodoru a elektroujemnym atomem sąsiedniej cząsteczki

wiązania peptydowe
wiązania peptydowe

wiązania występujące pomiędzy grupą aminową NH2 a grupą karbonylową COOH białkach

siły van der Waalsa
siły van der Waalsa

oddziaływania między dipolami, cząsteczkami naładowanymi

oddziaływania hydrofobowe
oddziaływania hydrofobowe

oddziaływanie, które polega na łączeniu się grup hydrofobowych i odpychaniu cząsteczek wody

mostki disiarczkowe
mostki disiarczkowe

wiązania pomiędzy dwoma atomami siarki, wchodzącymi w skład reszt cysteinowych

aminokwas
aminokwas

związek organiczny, posiadający co najmniej dwie grupy funkcyjne: COOHNH2

grupa funkcyjna
grupa funkcyjna

grupa atomów wpływająca na specyficzne właściwości

Bibliografia

Doonan S., Zawadzki Z., Białka i peptydy, Warszawa 2008.

Stryer L., Berg J. M.; John L. Tymoczko J. L., Molekularny wzór życia. Część 1. Biochemia, Warszawa 2009, wyd. 4.