Przeczytaj
Priony fizjologiczne
Priony fizjologiczne (PrPIndeks górny CC, ang. cellular prion) są białkami naturalnie występującymi w organizmie człowieka i innych kręgowców, a nawet niektórych owadów i drożdży. Informacja na temat ich budowy kodowana jest w genie PRNP. Białko PrPIndeks górny CC występuje głównie na powierzchni neuronów, komórek glejowych oraz leukocytach. Ich obecność stwierdzono również w komórkach wielu narządów m.in. serca, płuc, trzustki i żołądka. W prawidłowych komórkach pełnią one różnorodne funkcje biologiczne. Białko prionowe może jednak zmienić konformację i wtedy przekształca się w patologiczną formę „Sc” (PrPIndeks górny ScSc).
Struktura drugorzędowa prionów
Budowa przestrzenna PrPIndeks górny ScSc (beta‑harmonijkabeta‑harmonijka) wpływa na jego właściwości. Liniowa struktura zwiększa odporność białka na działanie czynników fizykochemicznych m.in. uniemożliwia trawienie nieprawidłowo złożonego białka przez proteinazę K w lizosomach.
Struktura drugorzędowa PrPIndeks górny CC głównie przyjmuje formę alfa‑helisyalfa‑helisy, która przypomina zwiniętą wstążkę. W wyniku mutacji genu PRNP w komórkach somatycznych konformacjakonformacja tego białka ulega zmianie. Łańcuch aminokwasowy tworzy postać liniową, zwaną beta‑harmonijkąbeta‑harmonijką. Przewaga tej formy w budowie białka powoduje powstanie prionów patogennych (PrPIndeks górny ScSc, ang. scrapie prion).
Propagacja prionów
Rozwój chorób prionowych składa się z trzech faz.
I etap: Zakażenie i namnażanie
II etap: migracja do ośrodkowego układu nerwowego (OUN)
Namnożone PrPIndeks górny ScSc przedostają się do nerwów otaczających narządy i struktury układu limfatycznego, którymi docierają do mózgu i rdzenia kręgowego.
III etap: degeneracja układu nerwowego i śmierć organizmu.
Patogenne priony łączą się ze sobą tworząc agregaty w postaci włókien amyloidowych powodujących śmierć komórek nerwowych i rozwój choroby należącej do pasażowalnych encefalopatii gąbczastychpasażowalnych encefalopatii gąbczastych.
Istnieją doniesienia o możliwości przeniknięcia PrPIndeks górny ScSc przez skórę.
Układ odpornościowy w walce z prionami
W przypadku zakażeń prionowych nie obserwuje się indukcji swoistych przeciwciał. Brak skutecznej reakcji układu odpornościowego prawdopodobnie związany jest z wysoką homologią PrPIndeks górny ScSc w stosunku do PrPIndeks górny CC. Co więcej, stopień homologii genów PRNP pomiędzy gatunkami odzwierciedla prawdopodobieństwo przekroczenia barier gatunkowych.
Słownik
struktura drugorzędowa, w której grupa karbonylowa (C=O) jednego aminokwasu łączy się za pomocą wiązania wodorowego z wodorem grupy aminowej (N‑H) aminokwasu. Połączenie to następuje co cztery aminokwasy łańcucha polipeptydowego.
struktura drugorzędowa, w której dwie części łańcucha polipeptydowego ustawiają się równolegle do siebie, tworząc strukturę liniową, grupa karbonylowa (C=O) jednego aminokwasu łączy się za pomocą wiązania wodorowego wodorem grupy aminowej (N‑H) aminokwasu, a grupy R znajdują się poniżej i powyżej struktury.
układ przestrzenny atomów w cząsteczce chemicznej.
produkt pochodzenia zwierzęcego otrzymywany w wyniku spalania odpadów rzeźnych, stosowany jako dodatek do pasz zwierząt gospodarskich, nie jest przeznaczona do spożycia przez ludzi.
choroby prionowe ludzi i zwierząt, spowodowane są nagromadzeniem w komórkach nerwowych nieprawidłowo pofałdowanych prionów, np. u ludzi – choroba Creutzfeldta‑Jakoba, śmiertelna bezsenność; u bydła - gąbczasta encefalopatia bydła – BSE