Wiązanie peptydowe to wiązanie między atomem węgla $\text{C}$ grupy $\alpha$-karboksylowej a atomem azotu $\text{N}$ grupy $\alpha$-aminowej ($\text{C}—\text{N}$).

Tak, ponieważ w cząsteczce opiorfiny jest więcej niż jedno wiązanie peptydowe.

Skorzystaj ze wzoru:

Obliczanie masy wodorotlenku sodu:

Obliczanie masy siarczanu($\text{VI}$) miedzi($\text{II}$):
Wyprowadzenie wzoru – analogicznie jak wyżej.

Aby otrzymać $500{\text{ cm}}^3$ $20\%$ roztworu wodorotlenku sodu należy rozpuścić $100 \text{g}$ tego związku w $400 {\text{cm}}^3$ wody destylowanej.
Aby otrzymać roztwór $1\%$ siarczanu($\text{VI}$) miedzi($\text{II}$), należy rozpuścić $5 \text{g}$ tego związku w $495 {\text{cm}}^3$ wody destylowanej.

Możesz wykonać reakcję ksantoproteinową.

Reakcja ksantoproteinowa – reakcja białek, które składają się z aminokwasów, posiadających w swojej strukturze pierścień aromatyczny. Pierścień ten w obecności stężonego kwasu azotowego($\text{V}$) może ulec reakcji „nitrowania”, dając w efekcie żółte zabarwienie roztworu. Reakcja ksantoproteinowa jest reakcją umożliwiającą wykrywanie białka np. w produktach spożywczych.

Zapoznaj się z filmami przedstawiającymi przebieg reakcji ksantoproteinowej

Tytuł: Badanie zachowania się białka w reakcji ksantoproteinowej

Instrukcja:

1. W probówce umieść białko jaja kurzego.

2. Do probówki dodawaj kroplami $3 \text{ml}$ stężonego roztworu kwasu azotowego($\text{V}$).

3. Obserwuj zmiany.

Obserwacje: Białko jaja kurzego ścięło się pod wpływem kwasu azotowego($\text{V}$) i zabarwiło na kolor żółty.

Wnioski: Białko jaja kurzego ulega reakcji ksantoproteinowej w wyniku działania kwasu azotowego($\text{V}$), czego objawem jest żółte zabarwienie białka w kontakcie z kwasem azotowym($\text{V}$).

$1 {\text{dm}}^3$ oraz cylinder miarowy o pojemności $100 {\text{cm}}^3$.

Do niezbędnych obliczeń skorzystaj ze wzoru:

Roztwór $1\%$ to roztwór o stężeniu $\mathrm{0,0625} \frac{\text{mola}}{{\text{dm}}^3}$. Ponieważ porządane stężenie jest niższe od stężenia roztworu dostępnego w laboratorium, $1 \frac{\text{mol}}{{\text{dm}}^3}$ roztwór należy rozcieńczyć. Należy do tego wykorzystać cylinder miarowy, w którym odmierza się $\mathrm{62,5} {\text{cm}}^3$ roztworu o stężeniu $1 \frac{\text{mol}}{{\text{dm}}^3}$. Następnie, roztwór należy przenieść do kolby miarowej o pojemnośći $1 {\text{dm}}^3$, którą uzupełnia się wodą do kreski.

Zastanów się, w jaki sposób wydzielisz z mleka kazeinę? Jak udowodnisz, że kazeina jest białkiem.

Odczynniki:
● 10% roztwór kwasu etanowego (octowego);
● roztwór $\text{NaOH}$;
● roztwór siarczanu($\text{VI}$) miedzi($\text{II}$);
● mleko.

Aby wytrącić kazeinę z mleka, należy próbkę mleka ogrzać w łaźni wodnej do temp. około $40°\text{C}$, a następnie dodawać porcjami $10\%$ roztwór kwasu do momentu zaobserwowania efektu koagulacji (“ścięcia się”) białka w roztworze. Efekt ten zachodzi przy pH około $\mathrm{4,6}$. (Można podczas dodawania kwasu monitorować odczyn pH‑metrem lub papierkiem uniwersalnym.) Mieszaninę należy pozostawić na kilka minut. Wytrącony osad to kazeina.

W celu wykazania, że uzyskany osad jest białkiem, należy próbkę osadu poddać próbie biuretowej. W tym celu do dwóch probówek dodajemy po ok. $3 {\text{cm}}^3$ $20\%$ roztworu $\text{NaOH}$ oraz kroplami roztwór siarczanu($\text{VI}$) miedzi($\text{II}$), aż do wytrącenia się galaretowatego osadu wodorotlenku miedzi($\text{II}$). Do jednej z probówek dodajemy około $3 \text{g}$ osadu, drugą pozostawiamy (próba kontrolna). Po zmieszaniu zawartości probówek obserwujemy zmiany. Fioletowe zabarwienie będzie świadczyło o obecności białka w uzyskanym z mleka osadzie.