Wróć do informacji o e-podręczniku Wydrukuj Pobierz materiał do PDF Pobierz materiał do EPUB Pobierz materiał do MOBI Zaloguj się, aby dodać do ulubionych Zaloguj się, aby skopiować i edytować materiał Zaloguj się, aby udostępnić materiał Zaloguj się, aby dodać całą stronę do teczki
RwMmwNoU9uzMR
Ilustracja przedstawia kolorowy model struktury przestrzennej enzymu alfa‑amylazy. Widoczne są domeny o strukturze alfa‑helisy oraz beta‑kartki. Mają postać szarych, niebieskich i czerwonych, skręconych wstęg ze splątanymi, nitkowatymi zakoczeniami. Pomiędzy wstęgami i nitkami widnieje żółta i zielona kula.

Czynniki wpływające na aktywność enzymów

Optymalna temperatura dla aktywności przedstawionej na modelu α‑amylazy (enzymu wchodzącego w skład ludzkiej śliny, który odpowiada za początkowy etap trawienia cukrów złożonych) wynosi ok. 40°C.
Źródło: Fvasconcellos, Wikimedia Commons, domena publiczna.

Szybkość reakcji enzymatycznej, a więc i aktywność enzymu, zależy od wielu czynników zarówno fizycznych, jak i chemicznych. Z niniejszego e‑materiału dowiesz się, jak czynniki fizykochemiczne wpływają na aktywność enzymów oraz jak badać ten wpływ w warunkach laboratoryjnych.

Twoje cele
  • Wyjaśnisz wpływ czynników fizykochemicznych, m.in. temperatury, pH i stężenia substratu, na przebieg katalizy enzymatycznej.

  • Zaplanujesz i przeprowadzisz doświadczenie badające wpływ temperatury oraz pH na aktywność enzymów.

  • Zaobserwujesz wpływ temperatury na aktywność enzymów.

  • Dowiesz się, co opisuje krzywa Michaelisa–Menten.