Budowa i działanie enzymów

Enzymy przyspieszają reakcje chemiczne zachodzące w komórkach od kilku do kilku milionów razy. Jednym z najszybciej działających enzymów jest anhydraza węglanowa – występuje ona m.in. w erytrocytach, gdzie katalizuje reakcję uwodnienia dwutlenku węgla, w wyniku czego powstaje jon wodorowęglanowy. Reakcja katalizowana przez anhydrazę węglanową przebiega w tempie jednego miliona uwodnionych cząsteczek dwutlenku węgla w ciągu 1 sekundy. Ta sama niekatalizowana reakcja zachodzi spontanicznie w tempie jednej uwodnionej cząsteczki dwutlenku węgla w ciągu 10 sekund. Na czym polega tajemnica działania enzymów?

Budowa enzymów

Enzymy występują we wszystkich żywych komórkach. Większość z nich jest białkami.

RUBK39H25KD4X

Zdjęcie przedstawia model trójwymiarowy dehydrogenazy alkoholowej. To białko o charakterystycznej strukturze przestrzennej. Model przedstawia zielone wiązania i czerwone, spiralnie skręcone pierścienie cząsteczkowe. Kierunek wzajemnych wiązań został zaznaczony żółtymi strzałkami. Są one zwrócone w różne strony.

Pod względem chemicznym enzymy to przede wszystkim białka zbudowane z co najmniej kilkudziesięciu aminokwasów.

Wyróżnia się:

• enzymy proste - zbudowane wyłącznie z aminokwasów; należą do nich enzymy trawienne wydzielane w przewodzie pokarmowym i służące do rozkładu substancji odżywczych, np. pepsyna wytwarzana przez komórki żołądka;

• enzymy złożone (holoenzymy) - składają się z części białkowej - apoenzymu i części niebiałkowej, nazywanej kofaktorem; należy do nich większość znanych enzymów.

Kofaktory, które łączą się nietrwale z apoenzymem to koenzymy. Należą do nich np. witaminy lub pochodne nukleotydów (np. NADIndeks górny +⁺, FAD).

Kofaktorami łączącymi się trwale z apoenzymem za pomocą wiązań kowalencyjnych są jony metali (np. ZnIndeks górny 2+²⁺, MgIndeks górny 2+²⁺) lub drobne cząsteczki organiczne tzw. grupy prostetyczne – np. pochodne witamin.

Wspólną cechą budowy wszystkich enzymów, zarówno prostych jak i złożonych jest obecność tzw. centrum aktywnego. Jest to miejsce w części białkowej przez które enzym łączy się z substratem reakcji chemicznej. Centrum aktywne enzymu tworzone jest przez kilka grup funkcyjnych aminokwasów. Łączą się one z substratem za pomocą nietrwałych, słabych wiązań (m.in. wodorowych, jonowych, oddziaływań hydrofobowych).

RJXSYkTQiTF7E

Ilustracja przedstawia model struktury przestrzennej fragmentu cząsteczki anhydrazy węglanowej. Na środku widoczne jest centrum aktywne z jonem cynku przedstawionym w postaci szarej kuli, otoczonym przez zaznaczone na niebiesko i zielono trzy reszty histydyny oraz biało‑czerwoną grupę hydroksylową.

Dla zainteresowanych

W latach 80‑tych XX w. wykazano, że właściwości katalityczne posiadają niektóre cząsteczki RNA, które nazwano rybozymami.

ROLXRX46F56X3

Zdjęcie przedstawia cząsteczkę kwasu rybonukleinowego. To struktura trzeciorzędowa. Bardzo podobna do struktury przestrzennej enzymów. Przypomina splątane, wielokolorowe grzebienie. Czerwono, niebiesko, pomarańczowo, zielono, żółte. O spiralnym kształcie. Z nici cząsteczki wystają charakterystyczne, pozostające w niewielkiej odległości od siebie prostopadle ułożone linie. Tego rodzaju cząsteczka może katalizować reakcje biochemiczne. To biokatalizator przyśpieszający reakcje chemiczne.

Przykładem rybozymu jest transferaza peptydylowa – enzym wchodzący w skład rybosomów, który katalizuje tworzenie wiązania peptydowego pomiędzy kolejnymi aminokwasami w procesie translacji.

Właściwości enzymów

Wszystkie enzymy cechuje:

• swoistość substratowa

• swoistość katalizowanej reakcji

Swoistość substratowa polega na tym, że określony enzym wiąże się ściśle z określonym substratem. Na przykład enzym laktaza, wiąże się z cząsteczką laktozy, a sacharaza - z cząsteczką sacharozy. Swoistość substratowa wynika z konieczności dopasowania centrum aktywnego enzymu do kształtu substratu, co jest niezbędne do zapoczątkowania reakcji.

Swoistość katalizowanej reakcji polega na przeprowadzaniu przez dany enzym ściśle określonej reakcji chemicznej. Na przykład laktaza przeprowadza wyłącznie rozkład laktozy na glukozę i galaktozę, a nie jej utlenianie czy redukcję. O swoistości katalizowanej reakcji decyduje często rodzaj kofaktora związanego z apoenzymem.

Działanie enzymów

Działanie enzymu rozpoczyna się od przyłączaniu odpowiedniego substratu do centrum aktywnego.

Enzym łączy się z substratem zgodnie z modelem indukcyjnego dopasowania. W momencie zbliżania się substratu do enzymu następuje zmiana kształtu centrum aktywnego, które dopasowuje się do cząsteczki substratu. Po utworzeniu połączenia między substratem i enzymem powstaje krótkotrwały kompleks enzym‑substrat (E‑S).

W kompleksie E‑S dochodzi do zerwania określonych wiązań chemicznych w substracie i wytworzenia nowych, co skutkuje przekształceniem substratu do produktu lub produktów i powstaniem kompleksu enzym–produkt (E‑P). Ostatecznie produkt uwalnia się z kompleksu E‑P, a enzym staje się gotowy do przeprowadzenia kolejnej reakcji chemicznej.

R17CQF1E5CCDR

Schemat przedstawiający ideę modelu indukowanego dopasowania. Zakłada ona, że grupy aminokwasów, które tworzą centrum aktywne, podlegają ciągłej rearanżacji przestrzennej. W ten sposób dopasowują swoją pozycję do wiązanego substratu, co umożliwia proces katalizy. Enzym degraduje substrat. Dany związek zostaje rozłożony. Substrat łączy się z centrum aktywnym enzymu. Centrum aktywne to ta część cząsteczki enzymu, która jest bezpośrednio zaangażowana w reakcję chemiczną. Kształt substratu i miejsce aktywne enzymu pasują do siebie jak klucz do zamka. Oba kształty uważane są za sztywne i pasują do siebie idealnie. Substrat to substancja chemiczna ulegająca przekształceniu w czasie reakcji chemicznej, to połączone półkole i trójkąt koloru zielonego. Powstaje kompleks enzym substrat. Enzym nieznacznie zmienia kształt podczas wiązania substratu. Produkty opuszczają centrum aktywne enzymu. W tym nietrwałym stanie przejściowym następuje przekształcenie substratów i powstanie produktów reakcji. Na schemacie produkty reakcji to półkole i trójkąt. Centrum aktywne enzymu to część kolistej cząsteczki z pustym miejscem na półkole i trójkąt.

Mechanizm katalizy enzymatycznej

Przyspieszanie reakcji chemicznej przez enzym polega na obniżeniu jej energii aktywacji, czyli energii niezbędnej do jej zapoczątkowania. Można to porównać do obniżenia poprzeczki w skoku wzwyż: im niżej położona jest poprzeczka, tym więcej skoczków może ją pokonać.

Ponieważ sposób działania enzymów jest taki sam jak chemicznych katalizatorówkatalizatorkatalizatorów, są one nazywane - ze względu na powiązanie z układami biologicznymi - biokatalizatorami.

R1O4CJ42NOXPL

Wykres przedstawia różnicę w przebiegu reakcji katalizowanej i niekatalizowanej. Reakcja katalizowana, jest to reakcja przebiegająca przy udziale katalizatora. Dzięki udziałowi katalizatora, osiągnięcie stanu równowagi jest prostsze, a energia aktywacji reakcji z udziałem enzymu jest o połowę niższa niż w przypadku reakcji niekatalizowanej. To znaczy bez udziału enzymu. Reakcja katalizowana jest na wykresie oznaczona niebieską krzywą. Reakcja niekatalizowana krzywą czerwoną.

Zapoznaj się z treścią polecenia 1 i 2. Swoją odpowiedź zapisz w formularzu. Następnie obejrzyj film i sprawdź, czy twoje wyjaśnienie jest prawidłowe.

Polecenie 1

Na schemacie przedstawiono fragment cząsteczki białka o strukturze trzeciorzędowej oraz warunkujące tę strukturę różne oddziaływania występujące pomiędzy łańcuchami bocznymi aminokwasów: wiązania chemiczne oparte na przyciąganiu elektrostatycznym (1), wiązania kowalencyjne (2), interakcje hydrofobowe (3) i oddziaływania jonowe (4).

Ryl34fLn7OaUM

Na schemacie przedstawiono fragment cząsteczki białka o strukturze trzeciorzędowej oraz warunkujące tę strukturę różne oddziaływania występujące pomiędzy łańcuchami bocznymi aminokwasów: wiązania chemiczne oparte na przyciąganiu elektrostatycznym - na ilustracji to wiązanie pomiędzy grupą OH a atomem tlenu, wiązania kowalencyjne - to wiązanie pomiędzy dwoma atomami siarki, interakcje hydrofobowe - na ilustracji są dwa niepolarne łańcuchy boczne aminokwasów, to dwie cząsteczki o budowie: grupa metylowa łączy się w dół z grupa CH a ta w dół z kolejna grupą metylową. Dwie cząsteczki są naprzeciwko siebie w łańcuchu polipeptydowym. Znajdują się w niebieskim kwadracie. Kolejno zaznaczono oddziaływanie jonowe - Występuje ono w środkowej części wzoru cząsteczki i jest to NH indeks dolny 3 indeks górny plus O indeks górny minus. Łańcuch polipeptydowy ma pofałdowany, nieregularny kształt. Jest koloru niebieskiego.

RzcV0NiSito68

Wyjaśnij, w jaki sposób struktura przestrzenna białka warunkuje jego funkcję katalityczną. W odpowiedzi uwzględnij mechanizm działania enzymów białkowych. (Uzupełnij).

R1dGcoa4IZZ9c

Film nawiązujący do treści materiału pod tytułem: Kataliza enzymatyczna.

Film nawiązujący do treści materiału pod tytułem: Kataliza enzymatyczna.

Film dostępny pod adresem /preview/resource/R1dGcoa4IZZ9c

Film nawiązujący do treści materiału pod tytułem: Kataliza enzymatyczna.

Podsumowanie

• Enzymy to biologiczne katalizatory, które przyspieszają reakcje chemiczne.

• Wyróżnia się enzymy proste które są białkami prostymi oraz złożone.

• Enzymy złożone składają się z części białkowej – apoenzymu – oraz składnika niebiałkowego (kofaktora): koenzymu (luźno związanego) lub grupy prostetycznej (trwale związanego).

• Enzymy działają w sposób specyficzny, co oznacza, że każdy enzym katalizuje tylko jedną konkretną reakcję i działa na określony substrat.

• Kataliza enzymatyczna to proces, w którym enzym przyspiesza reakcję chemiczną przez obniżenie energii aktywacji.

• W reakcji enzymatycznej wyróżnia się kilka etapów: Enzym wiąże się z substratem w swoim centrum aktywnym, tworząc kompleks enzym–substrat, co ułatwia zajście reakcji. Po jej zakończeniu enzym pozostaje niezmieniony i może uczestniczyć w kolejnych reakcjach.

Ćwiczenia utrwalające