Na ilustracji znajduje się cząsteczka pepsyny. Stanowią ją żółte wstęgi połączone czerwonymi liniami z różowymi, szerokimi spiralami. Gdzieniegdzie znajdują się również niebieskie linie, niekiedy połączone ze sobą w heksagony.
Na ilustracji znajduje się cząsteczka pepsyny. Stanowią ją żółte wstęgi połączone czerwonymi liniami z różowymi, szerokimi spiralami. Gdzieniegdzie znajdują się również niebieskie linie, niekiedy połączone ze sobą w heksagony.
Enzymy - katalizatory reakcji metabolicznych
Cząsteczka pepsyny składa się z dwóch części o podobnej strukturze, przedzielonych głęboką bruzdą, w której wiąże się substrat i jest miejsce aktywne, utworzone przez dwie reszty asparaginianu i znajdującą się między nimi cząsteczkę wody.
Źródło: Fujinaga, M., Chernaia, M.M., Tarasova, N., Mosimann, S.C., James, M.N.G.; visualization author: Astrojan, Wikimedia Commons, licencja: CC BY 4.0.
Enzymy w szlakach i cyklach metabolicznych
Twoje cele
Uzasadnisz konieczność kontroli aktywności enzymów.
Wyjaśnisz, na czym polega sprzężenie zwrotne.
Wyjaśnisz na czym polega aktywacja proteolityczna.
Porównasz wpływ fosforylacji i defosforylacji na aktywność enzymów.
W każdej komórce jednocześnie zachodzi wiele reakcji chemicznych – od setek do kilku tysięcy. Większość z nich katalizują enzymy, tworząc powiązane ze sobą szlaki i cykle metaboliczne, w których produkt jednej reakcji staje się substratem kolejnej. Aby cały układ działał sprawnie, aktywność enzymów musi być ściśle zsynchronizowana, enzymy muszą uruchamiać się tylko wtedy, gdy są potrzebne. W przeciwnym razie komórka marnowałaby energię i surowce, a także gromadziłaby toksyczne produkty uboczne. Co zatem odpowiada za tę regulację?
Sprzężenie zwrotne
Aktywność enzymu może być kontrolowana przez stężenie produktu końcowego katalizowanej reakcji. Wyróżnia się sprzężenie zwrotne ujemne i dodatnie.
Sprzężenie zwrotne ujemne zachodzi gdy wzrost stężenia produktu hamuje działanie enzymu uczestniczącego w reakcji na początku szlaku metabolicznego. Zapobiega to nagromadzeniu się zbyt dużej ilości produktu, nadmiernemu wykorzystaniu substratów oraz energii metabolicznej.
R1V8OTV9DHPUH
Ilustracja przedstawia schematycznie szlak metaboliczny złożony z trzech etapów, katalizowanych przez enzymy E1, E2 i E3, które są pokazane nad strzałkami skierowanymi w prawo. Za pomocą skierowanej w lewo strzałki przerywanej z napisem „Inhibicja” zaznaczono hamujący wpływ produktu końcowego szlaku na pierwszy etap, przeprowadzany przez enzym E1.
A to substrat, B i C to produkty pośrednie, D to produkt końcowy, a E1, E2 i E3 to enzymy. Kontrola aktywności enzymu na drodze sprzężenia zwrotnego polega na hamowaniu pierwszego enzymu szlaku metabolicznego przez produkt końcowy.
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
Z kolei sprzężenie zwrotne dodatnie polega na tym, że obecność pewnego związku (np. pośredniego lub końcowego) zwiększa aktywność enzymu, co nasila dalszy przebieg szlaku. Taki mechanizm jest rzadszy i zwykle występuje w procesach, które wymagają szybkiego i zdecydowanego uruchomienia, np. w krzepnięciu krwi.
Przyłączanie grup funkcyjnych
Zmiany struktury enzymu i związane z tym zmiany jego aktywności mogą być spowodowane przyłączaniem do białka enzymatycznego specyficznych aktywatorów lub inhibitorów (opisanych w „Czynniki wpływające na aktywność enzymów”) oraz dodatkowych grup funkcyjnych, np. fosforanowych (POIndeks dolny 44Indeks górny 3-3-) lub metylowych (-CHIndeks dolny 33).
R1V7THSZZJT3K
Schemat przedstawia cykl fosforylacji i defosforylacji. Strzałka prowadzi po kole od nieaktywnego enzymu przez kinazę do aktywnego enzymu i dalej od aktywnego enzymu przez fosfatazę do nieaktywnego enzymu. Przez kinazę przebiega strzałka zwrócona w przeciwną stronę, prowadząca od cząsteczki ATP do cząsteczki ADP, a przez fosfatazę strzałka prowadząca od ADP do ATP.
Schemat przedstawiający przebieg fosforylacji i defosforylacji.
Źródło: Englishsquare.pl sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
1
Ćwiczenie 1
Na podstawie powyższej grafiki opisz na czym polega fosforylacja i defosforylacja enzymu.
RT214KTZKOCAH
Przeanalizuj dokładnie grafikę zwracając uwagę na kierunek strzałek i oznaczenia reszty fosforanowej (P).
Fosforylacja to proces przyłączania reszty fosforanowej (P) do enzymu przez enzym - kinazę. W tym przypadku kinaza wykorzystuje ATP jako źródło grupy fosforanowej, przekształcając enzym nieaktywny w formę aktywną i jednocześnie rozkładając ATP do ADP.
Defosforylacja to proces odwrotny – fosfataza usuwa grupę fosforanową z enzymu, prowadząc do jego dezaktywacji (enzym ponownie staje się nieaktywny). Produktami są enzym nieaktywny i ATP, ponieważ reszta fosforanowa została dołączona do ADP.
Aktywacja proteolityczna
Niektóre enzymy aktywowane są dzięki nieodwracalnej hydrolizie wiązań peptydowych, czyli tzw. aktywacji proteolitycznej. Zachodzi ona wtedy, gdy enzym produkowany jest w formie nieaktywnej (proenzym), a jego aktywacja ma miejsce dopiero w miejscu działania. Przykładem takiego enzymu jest trypsyna, produkowana przez trzustkę jako proenzym – trypsynogen. Do aktywacji trypsyny dochodzi w jelicie cienkim pod wpływem działania innego enzymu – enteropeptydazy, która rozcina wiązania peptydowe w trypsynogenie przekształcając go w aktywną trypsynę. Mechanizm ten chroni komórki narządu, w którym wytwarzany jest proenzym przed działaniem jego aktywnej formy.
Dla zainteresowanych
Enzymy allosteryczne
W niektórych enzymach, nazywanych enzymami allosterycznymi występuje specjalne miejsce do przyłączania cząsteczek regulujących ich aktywność. Miejsce to, określane jako centrum allosteryczne znajduje się w innej części enzymu niż centrum aktywne. Cząsteczki wiążące się z centrum allosterycznym, czyli regulatory allosteryczne(efektory allosteryczne) zmieniają strukturę przestrzenną centrum aktywnego zwiększając jego powinowactwo do substratu (tzw. aktywatory) lub go zmniejszając (inhibitory). W rezultacie szybkość reakcji katalizowanej przez enzym zostaje zwiększona lub zmniejszona.
R1BJ5X9rcVWQB1
Schemat przedstawia allosteryczne hamowanie oraz allosteryczną aktywację. W allosterycznym hamowaniu po przyłączeniu inhibitora do centrum allosterycznego enzymu zmienia się kształt centrum aktywnego na niepasujący do substratu. W allosterycznej aktywacji początkowo centrum aktywne enzymu ma kształt niepasujący do substratu, a po przyłączeniu aktywatora centrum aktywne zmienia kształt na pasujący do kształtu substratu.
Schemat allosterycznego hamowania i allosterycznej aktywacji.
Źródło: Englishsquare.pl sp. z o. o., licencja: CC BY-SA 3.0.
Podsumowanie
Aktywność enzymów jest precyzyjnie regulowana różnorodnymi mechanizmami, aby zapewnić kontrolę nad przebiegiem reakcji metabolicznych w komórce.
Sprzężenie zwrotne polega na tym, że końcowy produkt szlaku metabolicznego hamuje aktywność enzymu działającego we wcześniejszym etapie (sprzężenie ujemne) lub ją wzmacnia (sprzężenie dodatnie), co pozwala utrzymać równowagę metaboliczną.
Aktywacja proteolityczna polega na przekształceniu nieaktywnego proenzymu w aktywny enzym poprzez odcięcie fragmentu jego cząsteczki – jest to proces nieodwracalny, typowy np. dla enzymów trawiennych.
Fosforylacja i defosforylacja to odwracalne procesy modyfikacji enzymów: kinazy dołączają do enzymów grupy fosforanowe (często aktywując je), a fosfatazy je usuwają (często dezaktywując).
Wymyśl pytanie na kartkówkę związane z tematem materiału.
Wymyśl pytanie na kartkówkę związane z tematem materiału.
11
Ćwiczenie 4
RO2XLC3A3FEPP
Ilustracja przedstawia dwa schemat: szlak metaboliczny złożony z trzech etapów, katalizowanych przez enzymy E1, E2 i E3. Za pomocą strzałki przerywanej z napisem „produkty” zaznaczono hamujący wpływ produktu końcowego szlaku na pierwszy etap, przeprowadzany przez enzym E1.
Elementy od E1 do E3 – enzymy; A – substrat, B i C – produkty pośrednie, D – produkt końcowy.
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
Na podstawie schematu opisz na czym polega sprzężenie zwrotne ujemne.
R115J8U8DX9K2
Przeanalizuj powyższe schematy i wyjaśnij różnicę pomiędzy inhibicją na drodze sprzężenia zwrotnego (I) a sekwencyjnego sprzężenia zwrotnego (II). (Uzupełnij).
Zwróć uwagę na to, w którym miejscu szlaku metabolicznego znajduje się enzym hamowany przez dany produkt.
Kontrola aktywności enzymu na drodze sprzężenia zwrotnego polega na hamowaniu przez końcowy produkt enzymu uczestniczącego na początku danego szlaku metabolicznego.
1
Ćwiczenie 4
R1F574FBJ4PRF
Przeanalizuj powyższe schematy i wyjaśnij różnicę pomiędzy inhibicją na drodze sprzężenia zwrotnego (I) a sekwencyjnego sprzężenia zwrotnego (II). (Uzupełnij).
Zwróć uwagę na to, w którym miejscu szlaku metabolicznego znajduje się enzym hamowany przez dany produkt.
Kontrola aktywności enzymu na drodze sprzężenia zwrotnego polega na hamowaniu przez końcowy produkt enzymu uczestniczącego na początku danego szlaku metabolicznego.
11
Ćwiczenie 5
Na poniższym schemacie przedstawiono jeden z mechanizmów regulacji aktywności enzymów w szlaku metabolicznym.
RS65JCXANCVOF
Schemat przedstawia cztery prostokąty. Na górze prostokąt z napisem: substrat. Od niego prowadzi strzałka w dół z napisem enzym1. Następny prostokąt z napisem: związek A, a od niego prowadził w dół strzałka z napisem: enzym 2. Prowadzi do kolejnego prostokąta z napisem: związek B, od którego ostatnia strzałka prowadzi do prostokąta z napisem: produkt. Wszystkie strzałki skierowane sa w dół. Od produktu do enzymu E1 poprowadzono skierowaną do góry strzałkę podpisaną „Nadmiar produktu” i „Hamowanie”.
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
R67BEV7uJQZUk
Przeanalizuj powyższy schemat, a następnie wyjaśnij, na czym polega przedstawiony proces. (Uzupełnij).
Zastanów się jakie znaczenie ma ograniczenie syntezy produktu, gdy jest on wytwarzany w nadmiarze
Na schemacie przedstawiono mechanizm sprzężenia zwrotnego ujemnego. Jego działanie polega na tym, że produkt końcowy hamuje działanie enzymu katalizującego pierwszy etap reakcji. Dzięki temu nie dochodzi do niepotrzebnego zużycia substratów, zmarnowania energii oraz gromadzenia sie produktów.
1
Ćwiczenie 5
Na podstawie opisu uzasadnij, jakie znaczenie w regulacji aktywności enzymów ma opisany mechanizm.
RNOVJLRM4OB9F
Przeanalizuj dokładnie schemat, zwróć uwagę na kierunek strzałek. Zastanów się, jaki skutek ma działanie przedstawionego mechanizmu regulacji aktywności enzymów.
Na schemacie przedstawiono mechanizm sprzężenia zwrotnego ujemnego. Jego działanie polega na tym, że produkt końcowy hamuje działanie enzymu katalizującego pierwszy etap reakcji. Dzięki temu nie dochodzi do niepotrzebnego zużycia substratów, zmarnowania energii oraz gromadzenia sie produktów.
Polecenie 1
Wróć do polecenia na stronie „Na dobry początek” i dopisz brakujące definicje. Pamiętaj, żeby nie kopiować słownika, ale wyjaśnić każde słowo kluczowe w miarę możliwości swoimi słowami.
