Białka

Białka należą do najbardziej zróżnicowanych cząsteczek w organizmach żywych. Są niezbędne do prawidłowego funkcjonowania wszystkich komórek, tkanek i narządów. Białka zbudowane są z aminokwasów, które łączą się ze sobą w różnorodne sekwencje, tworząc unikalne struktury. Dzięki tej różnorodności białka pełnią szereg kluczowych funkcji w organizmach, takich jak kataliza reakcji chemicznych, transport substancji, czy obrona przed patogenami.

Aminokwasy - budowa i właściwości

Aminokwasy to związki organiczne występujące powszechnie we wszystkich organizmach żywych. Spośród ponad 300 poznanych aminokwasów wyróżnia się 20 będących składnikami białek. Pozostałe występują w komórkach w stanie wolnym w tzw. puli aminokwasowej, różnej dla poszczególnych tkanek i organizmów.

Cząsteczka aminokwasu zawiera centralnie umieszczony atom węgla, wokół którego rozmieszczone są cztery różne podstawniki:

• grupa aminowa (–NHIndeks dolny 2₂)

• grupa karboksylowa   (–COOH)

• atom wodoru

• łańcuch boczny  (-R)

R7N7L4PC9M9BN

Ilustracja przedstawia ogólny wzór strukturalny aminokwasu w modelu kulkowo‑pręcikowym. Atomy węgla zaznaczono jako szare kulki, atomy wodoru jako żółte mniejsze, tlenu jako większe czerwone i atom azotu jako średnią kulkę niebiską. Podstawnik R reprezentujący łańcuch boczny zaznaczono w postaci szarego prostokąta. Wiązania reprezentowane są przez pojedyncze lub podwójne pręciki łączące poszczególne atomy, w zależności od krotności wiązań. Cząsteczka zbudowana jest grupy aminowej utworzonej przez atom azotu podstawiony dwoma atomami wodoru. Grupa ta łączy się z atomem węgla związanym z atomem wodoru, łańcuchem bocznym R oraz grupą karboksylową, którą stanowi atom węgla połączony za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązania pojedynczego z drugim atomem tlenu podstawionym atomem wodoru.

Rodzaj łańcucha bocznego decyduje o właściwościach fizycznych i chemicznych aminokwasów.

Tworzenie wiązań peptydowych

W cząsteczkach białek aminokwasy połączone są ze sobą wiązaniami peptydowymi, które powstają między grupą karboksylową jednego aminokwasu, a grupą aminową drugiego. Reakcja prowadząca do wytworzenia wiązania peptydowego jest reakcją kondensacji, a jej produktem ubocznym jest woda.

RRV5ZFRE57AAC

Ilustracja przedstawia powstawanie wiązania peptydowego. Aminokwasy, tutaj w formie jonów obojnaczych, ulegają kondensacji. Cząsteczka pierwszego aminokwasu zbudowana z grupy N H indeks dolny, trzy, koniec indeksu dolnego, indeks górny, plus, koniec indeksu górnego połączonej z grupą C H, która to związana jest z podstawnikiem R indeks dolny, 1, koniec indeksu dolnego oraz z grupą karboksylanową składającą się z atomu węgla połączonego za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązania pojedynczego z drugim atomem węgla obdarzonym ładunkiem ujemnym. Dodać cząsteczkę drugiego aminokwasu zbudowaną z grupy N H indeks dolny, trzy, koniec indeksu dolnego, indeks górny, plus, koniec indeksu górnego połączonej z grupą C H, która to łączy się z podstawnikiem R indeks dolny, 2, koniec indeksu dolnego oraz z grupą karboksylanową składającą się z atomu węgla połączonego za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązania pojedynczego z drugim atomem tlenu obdarzonym ładunkiem ujemnym i zaznaczonym na żółto. Strzałka, od strzałki odchodzi cząsteczka wody powstająca w reakcji, za strzałką znajduje się cząsteczka dipeptydu zbudowanego z grupy N H indeks dolny, trzy, koniec indeksu dolnego, indeks górny, plus, koniec indeksu górnego stanowiącej N‑koniec peptydu, w którym to zaznaczono na żółto dwa atomy wodoru. Grupa ta łączy się z grupą C H, która związana jest z podstawnikiem R indeks dolny, 1, koniec indeksu dolnego oraz z atomem węgla połączonym za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązania pojedynczego z atomem azotu grupy N H. Grupa ta łączy się z grupą C H związaną z podstawnikiem R indeks dolny, 2, koniec indeksu dolnego oraz grupą karboksylanową karboksylanową składającą się z atomu węgla połączonego za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązania pojedynczego z drugim atomem tlenu obdarzonym ładunkiem ujemnym. Grupa ta stanowi C‑koniec dipeptydu. W cząsteczce zaznaczono również wiązanie peptydowe, które występuje pomiędzy atomem węgla związanym za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu, a atomem azotu grupy N H.

Peptydy i białka

W rezultacie połączenia się aminokwasów przez wiązanie peptydowe powstaje peptyd. Jeśli łączą się dwa aminokwasy, produktem jest dipeptyd,  przyłączenie kolejnego aminokwasu tworzy tripeptyd, a następnego - tetrapeptyd. W ten sposób powstają oligopeptydy, czyli krótkie łańcuchy zbudowane z 2 do 10 reszt aminokwasowych. Te utworzone z od 11 do 100 reszt aminokwasowych nazywa się polipeptydami. Łańcuchy aminokwasów utworzone z co najmniej 101 reszt aminokwasów nazywane są białkami. Na jednym końcu każdego łańcucha peptydowego znajduje się wolna grupa aminowa (N‑koniec), a na drugim wolna grupa karboksylowa (C‑koniec).

Białka w organizmie powstają z udziałem 20. aminokwasów. Łączą się one ze sobą w różnych kombinacjach, dzięki czemu tworzą różnorodne białka.

Podział białek

Ze względu na skład białka dzieli się na proste i złożone.

Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów, natomiast białka złożone zawierają w składzie dodatkowe, nieaminokwasowe składniki. Nieaminokwasowy składnik, zwany grupą prostetyczną, może być związkiem organicznym, metalem lub połączeniem obu tych elementów.

Rodzaje białek złożonych

Ze względu na kształt białka dzieli się na globularne i fibrylarne.

Białka globularne mają kształt kulisty lub sferoidalny. Zbudowane są z silnie pofałdowanych lub pozwijanych łańcuchów peptydowych. Są rozpuszczalne w wodzie lub wodnych roztworach kwasów, zasad i soli; w roztworach często tworzą koloidy. Stanowią większość białek występujących w organizmach, pełniąc różne funkcje. Do białek globularnych należą albuminyalbuminyalbuminy, globulinyglobulinyglobuliny oraz histonyhistonyhistony.

Białka fibrylarne charakteryzują się wydłużoną, włóknistą strukturą, co nadaje im dużą wytrzymałość mechaniczną i sprężystość. Są praktycznie nierozpuszczalne w wodzie i roztworach soli i odporne na działanie kwasów i zasad. Białka fibrylarne występują w dużych ilościach w tkance łącznej, np. keratyna - główny budulec wytworów rogowych naskórka (włosów, paznokci) oraz elastyna i kolagen nadające m.in. elastyczność i wytrzymałość skórze oraz ścięgnom.

Właściwości fizykochemiczne białek

Koagulacja białek

Koagulacja polega na łączeniu cząstek, naturalnie występujących w stanie rozproszonym, w większe skupienia - agregaty. Jest to proces przejścia od rozproszonego stanu koloidalnego (wodnego roztworu białek nazywanego zolemzolzolem) do stabilniejszej i bardziej zwartej struktury nazywanej żelemżelżelem.

Proces ten zachodzi pod wpływem: dodania elektrolitów, środków odwadniających (np. aceton), działań mechanicznych (np. wstrząsanie, mielenie, ucieranie), wysalaniawysalaniewysalania przez soli metali lekkich lub odparowywania.

Proces odwrotny do koagulacji to peptyzacja. Polega on na rozpuszczeniu żelu w wodzie i powstaniu zolu (roztworu koloidalnego).

R1Z9LJ68PVX8R

Zdjęcie przedstawia majonez w misce. Majonez jest mieszany za pomocą metalowej trzepaczki wykonanej ze stali nierdzewnej w postaci połączonych ze sobą, wychodzących z rączki metalowych prętów. Majonez ma konsystencję emulsji.

Denaturacja białek

Denaturacja białka to zaburzenie struktury łańcuchów polipeptydowych. Proces ten zachodzi pod wpływem różnych czynników fizycznych i chemicznych – zostały one wyszczególnione na poniższym schemacie.

Denaturacja to proces powodujący zmianę nie tylko struktury białka, ale także jego właściwości biologicznych (np. utratę aktywności enzymatycznej) i fizykochemicznych (zmniejszenie rozpuszczalności i wytrącenie z roztworu, rozpad na mniejsze podjednostki).

Znaczenie biologiczne białek

Podsumowanie

Aminokwasy

• Aminokwasy to związki organiczne zbudowane z grupy aminowej (-NH2), grupy karboksylowej (-COOH), atomu wodoru oraz specyficznego łańcucha bocznego  (-R).

Budowa białek

• Białka są związkami organicznymi zbudowanymi z aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi (-CO‑NH-).

• Rodzaj i kolejność aminokwasów decydują o strukturze, właściwościach fizykochemicznych i biologicznych białka.

Podział białek

• Białka proste – zbudowane wyłącznie z aminokwasów (np. albuminy, histony).

• Białka złożone – zawierają dodatkowe grupy niebiałkowe, np. cukry (glikoproteiny), metale (metaloproteiny) lub lipidy (lipoproteiny).  

Wpływ czynników fizykochemicznych na białka

• 1. Koagulacja – przejściowa zmiana struktury białka pod wpływem soli (np. wysalanie albumin).

  2. Denaturacja – zmiana struktury białka pod wpływem wysokiej temperatury, kwasów, zasad, alkoholi, promieniowania UV itp.

Biologiczne znaczenie białek

• Albuminy – transport substancji we krwi, regulacja ciśnienia osmotycznego.

• Globuliny – funkcja odpornościowa (przeciwciała).

• Histony – białka zasadowe połączone z DNA w jądrze komórkowym.

• Kolagen – składnik tkanki łącznej, zapewnia wytrzymałość skóry i ścięgien.

• Keratyna – buduje włosy, paznokcie, skórę.

• Hemoglobina – transport tlenu w erytrocytach.

• Mioglobina – magazynuje tlen w mięśniach.

Ćwiczenia utrwalające