R4LC65CK5T47P
Ilustracja przedstawia zapis fragmentu kodu genetycznego. W połączonych ze sobą prostokątach jest zapis: Ala (1), Arg (2), Asp (3), Asn (4), Cys (5). Nad Ala jest napis GCA, nad Arg - AGA, nad Asp - GAT, nad Asn - AAT, nad Cys TGT.

Genetyka molekularna 

Kod genetyczny to niezmienny szyfr, według którego sekwencja nukleotydów jest „tłumaczona” na sekwencję aminokwasów budujących białka.
Źródło: Wikimedia Commons, domena publiczna.

Ekspresja informacji genetycznej

Twoje cele
  • Wyjaśnisz, czym jest kod genetyczny i przedstawicz jego cechy.

  • Opiszesz proces transkrypcji, z uwzględnieniem roli polimerazy RNA.

  • Opiszesz proces obróbki potranskrypcyjnej u organizmów eukariotycznych.

  • Opiszesz proces translacji i przedstawisz znaczenie modyfikacji potranslacyjnej białek.

Ekspresja informacji genetycznej (ekspresja genów) to szereg procesów umożliwiających odczytanie „instrukcji” budowy białka zapisanej w DNA. Rozpoczyna się od transkrypcji (czyli „przepisania”) informacji genetycznej w jądrze komórkowym na mRNA. Następnie informacja genetyczna w postaci mRNA zostaje przeniesiona do cytoplazmy, gdzie na rybosomach na jej podstawie zachodzi translacja, czyli biosynteza białka.  

Kod genetyczny

Kod genetyczny określa rodzaj i kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. 

Rodzaj i kolejność aminokwasów są wyznaczane przez sekwencję nukleotydów w DNA, na podstawie którego syntetyzowana jest nić mRNA. Synteza mRNA, czyli transkrypcja odbywa się na zasadzie komplementarności: cytozyna (C) jest komplementarna do guaniny (G), a adenina (A) do uracylu (U). Następnie na podstawie RNA syntetyzowany jest łańcuch polipeptydowy.

RGPEGNOL7RRVH
Na podstawie DNA syntetyzowane jest mRNA, a następnie aminokwasy budujące trójpeptyd
Źródło: Dariusz Adryan, licencja: CC BY-SA 3.0.

Kod genetyczny jest zapisany w postaci trójek nukleotydów RNA, zwanych kodonami. Zależności między kodonami i aminokwasami, które one kodują zestawione są w tabelach kodu genetycznego. W większości z nich aminokwasy zapisywane są skrótami jedno- lub trójliterowymi. Na przykład alanina może być w skrócie zapisana jako Ala lub A, a arginina jako Arg lub R.

1
Kwadratowa tabela kodu genetycznego10

Składa się ona z poziomych i pionowych kolumn. Odczytywanie zaczyna się zawsze od lewej strony, w pozycji „1 nukleotyd”. Występują tu cztery wiersze oznaczone: U (uracyl), C (cytozyna), A (adenina), G (guanina) – są to pierwsze litery kodonu odpowiadającego za dany aminokwas.

Drugi nukleotyd w kodonie znajduje się w górnej osi tabeli, oznaczonej jako „2 nukleotyd”. Wiersze z kolumny „1 nukleotyd” przecinają się z kolumnami zawierającymi drugi nukleotyd uszeregowanymi w kolejności: U, C, A, G, tworząc duży kwadrat z czterema różnymi sekwencjami.

Trzeci nukleotyd odczytywany jest z kolumny „3 nukleotyd”, gdzie nukleotydy ułożone są w kolejności U, C, A, G. Znalezienie trzeciego nukleotydu pozwala na skompletowanie wszystkich nukleotydów w kodonie i odczytanie przypisanego do danego kodonu aminokwasu bądź też sygnału START (wyznaczającego pierwszy kodon, od którego zaczyna się synteza każdego łańcucha polipeptydowego) lub STOP (które nie kodują żadnego aminokwasu, a przez to oznaczają koniec syntezy danego łańcucha polipeptydowego).

1
Kwadratowa tabela kodu genetycznego

1 nukleotyd

2 nukleotyd

3 nukleotyd

U

C

A

G

U

UUU

(Phe/F) fenyloalanina

UCU

(Ser/S) seryna

UAU

(Tyr/Y) tyrozyna

UGU

(Cys/C) cysteina

U

UUC

UCC

UAC

UGC

C

UUA

(Leu/L) leucyna

UCA

UAA

STOP

UGA

STOP

A

UUG

UCG

UAG

STOP

UGG

(Trp/W) tryptofan

G

C

CUU

CCU

(Pro/P) prolina

CAU

(His/H) histydyna

CGU

(Arg/R) arginina

U

CUC

CCC

CAC

CGC

C

CUA

CCA

CAA

(Gln/Q) glutamina

CGA

A

CUG

CCG

CAG

CGG

G

A

AUU

(Ile/I) izoleucyna

ACU

(Thr/T) treonina

AAU

(Asn/N) asparagina

AGU

(Ser/S) seryna

U

AUC

ACC

AAC

AGC

C

AUA

ACA

AAA

(Lys/K) lizyna

AGA

(Arg/R) arginina

A

AUG

(Met/M) metionina

ACG

AAG

AGG

G

G

GUU

(Val/V) walina

GCU

(Ala/A) alanina

GAU

(Asp/D) kwas asparaginowy

GGU

(Gly/G) glicyna

U

GUC

GCC

GAC

GGC

C

GUA

GCA

GAA

(Glu/E) kwas glutaminowy

GGA

A

GUG

GCG

GAG

GGG

G

Kolista tabela kodu genetycznego40

Ilustruje ona wszystkie możliwe kombinacje w kodonie oraz przypisane im aminokwasy. Cała struktura podzielona jest na cztery ćwiartki i zawiera cztery pierścienie współśrodkowe. Trzy pierścienie (zaczynając od środka) zawierają symbole nukleotydów, a czwarty pierścień zawiera symbole aminokwasów.

Kolistą tabelę kodu genetycznego odczytuje się od najbardziej wewnętrznego pierścienia, w którym znajdują się cztery nukleotydy: G, U, A i C. Kolejnym krokiem jest odczytanie drugiego nukleotydu w kodonie, umieszczonego na drugim pierścieniu. Do każdego pierwszego nukleotydu można dopasować jeden z czterech nukleotydów, ułożonych w kolejności: U, C, A, G. Trzeci nukleotyd odczytywany jest z najbardziej zewnętrznego pierścienia koła zawierającego nukleotydy. Do drugiego nukleotydu w kodonie można dopasować także jeden z czterech nukleotydów uszeregowanych w takiej kolejności jak nukleotydy w poprzednim pierścieniu. Aby ułatwić odczytywanie kolejnych nukleotydów kodonu zostały one zapisane czcionką o różnej wielkości: od największej przy nukleotydzie pierwszym do najmniejszej dla ostatniego nukleotydu z kodonu.

Dodatkowym ułatwieniem jest oznakowanie nukleotydów kolorami, co ułatwia szybką lokalizację nukleotydów, zwłaszcza w pozycji trzeciej.

Każdemu z 61 kodonów (trójek nukleotydów) przyporządkowano jeden aminokwas, którego symbol lub nazwę umieszczono na ostatnim, zewnętrznym pierścieniu koła. Trzy kodony to kodony STOP.

Kodon START oznaczony jest jako trójkąt, opatrzony także opisem „Met (M)”, ponieważ koduje aminokwas metioninę. Jest on pierwszym z aminokwasów w tworzonej sekwencji białka. Trzy z kodonów oznaczono za pomocą kwadratów. Są to kodony STOP i nie mają one przypisanych aminokwasów, gdyż stanowią sygnał dla zakończenia syntezy łańcucha polipeptydowego. 

Odczytywanie kodonów na mRNA podczas syntezy łańcucha polipeptydowego rozpoczyna się od zlokalizowania kodonu START. Na podstawie kolejnych kodonów są dołączane odpowiednie aminokwasy. Synteza białka trwa do odczytania kodonu STOP. Odczytywanie kodonów w mRNA odbywa się od końca 5′ do końca 3′, które warunkują kolejność aminokwasów w polipeptydzie od N‑końca pierwszego aminokwasu (metioniny) do C‑końca ostatniego. Koniec N polipeptydu stanowi aminokwas z wolną grupą aminową, a koniec C – aminokwas z wolną grupą karboksylową.

RAF5F6SERA9CH
Kolista tabela kodu genetycznego z oznaczeniami: G (niebieski) - nukleotyd z guaniną, C (żółty) - nukleotyd z cytozyną, A (różowy) - nukleotyd z adeniną oraz U (zielony) - nukleotyd z uracylem.
Źródło: Mouagip, Wikimedia Commons, domena publiczna.

Zapoznaj się z audiobookiem „Złamanie kodu genetycznego”, a następnie wykonaj polecenia.

ROJRB416VVFLP
Audiobook pod tytułem: "Złamanie kodu genetycznego".
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o. o., Grażyna Beściak, licencja: CC BY-SA 3.0.
Polecenie 1
R1GFR5LHNKHOV
Na podstawie (Uzupełnij).
Polecenie 2
RLJ4Q1GFT1UZU
{duzepole@Wyjaśnij dlaczego zdanie " Naukowcy odkryli kod genetyczny człowieka" jest błędne. Dokonaj jego korekty. }.
bg‑red

Cechy kodu genetycznego

Kod genetyczny posiada charakterystyczne cechy. Jest: trójkowy, jednoznaczny, zdegenerowany, bezprzecinkowy, uniwersalny oraz kolineralny

RSFJNG5RHCD6F
Wybierz jedno nowe słowo poznane podczas dzisiejszej lekcji i ułóż z nim zdanie.
bg‑azure

Sprawdź się w multimedialnej symulacji

1
1
Symulacja 1

Znajdź kodon START, aby przeprowadzić transkrypcję, a następnie, przy użyciu tabeli kodu genetycznego, poznać sekwencję zakodowanego w DNA peptydu.

RUQTBT8AR7Z2R
Symulacja przedstawia dwie nici kodujące DNA, należy na nich zaznaczyć kodo START, aby przejść dalej. Następnie wyświetlana jest animacja polimerazy RNA. Na kolejnym ekranie wyświetla się nam tabela kodu genetycznego, z którego należy odczytać i zapisać sekwencję peptydu zakodowanego przez podane mRNA: AUGUACCAACACGGCAAGUGA.
Tabela kodu genetycznego i jej odczytywanie.
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
Symulacja 1
Przykład 1
R12GORHV2AP6A
Wymyśl pytanie na kartkówkę związane z tematem materiału.
Kwadratowa tabela kodu genetycznego

1 nukleotyd

2 nukleotyd

3 nukleotyd

U

C

A

G

U

UUU

(Phe/F) fenyloalanina

UCU

(Ser/S) seryna

UAU

(Tyr/Y) tyrozyna

UGU

(Cys/C) cysteina

U

UUC

UCC

UAC

UGC

C

UUA

(Leu/L) leucyna

UCA

UAA

STOP

UGA

STOP

A

UUG

UCG

UAG

STOP

UGG

(Trp/W) tryptofan

G

C

CUU

CCU

(Pro/P) prolina

CAU

(His/H) histydyna

CGU

(Arg/R) arginina

U

CUC

CCC

CAC

CGC

C

CUA

CCA

CAA

(Gln/Q) glutamina

CGA

A

CUG

CCG

CAG

CGG

G

A

AUU

(Ile/I) izoleucyna

ACU

(Thr/T) treonina

AAU

(Asn/N) asparagina

AGU

(Ser/S) seryna

U

AUC

ACC

AAC

AGC

C

AUA

ACA

AAA

(Lys/K) lizyna

AGA

(Arg/R) arginina

A

AUG

(Met/M) metionina

ACG

AAG

AGG

G

G

GUU

(Val/V) walina

GCU

(Ala/A) alanina

GAU

(Asp/D) kwas asparaginowy

GGU

(Gly/G) glicyna

U

GUC

GCC

GAC

GGC

C

GUA

GCA

GAA

(Glu/E) kwas glutaminowy

GGA

A

GUG

GCG

GAG

GGG

G

Przykład 2
RANS9X2OAFLNC
Korzystając z tabeli kodu genetycznego odczytaj i zapisz sekwencję peptydu zakodowanego przed podane mRNA:
AUG UAC CAA CAC GGC AAG UGA
Przykład 3
R1HMV1H8O4E4E
Korzystając z tabeli kodu genetycznego, zapisz wszystkie możliwe sekwencje nukleotydów w mRNA, które mogłyby kodować podany fragment łańcucha peptydowego: HDY. Wpisz sekwencje nukleotydów na nici mRNA. Zwróć uwagę na wielkość liter. Kodony rozdziel spacją. Tu uzupełnij Tu uzupełnij
Odpowiedź
bg‑red

Przebieg transkrypcji

Transkrypcja jest pierwszym etapem ekspresji genu. Polega na zsyntetyzowaniu cząsteczki RNA (np. mRNA, tRNA, rRNA) na podstawie informacji genetycznej zawartej w DNA. Proces ten zachodzi w jądrze komórkowym (u eukariontów) lub w cytoplazmie (u prokariontów) zgodnie z zasadą komplementarności.  

Podwójna helisa DNA składa się z dwóch nici komplementarnych względem siebie: nici kodującej i nici matrycowej. Nić matrycowa to nić transkrybowana. Nić kodująca nie ulega transkrypcji – jej sekwencja, podobnie jak sekwencja powstającego RNA, jest komplementarna do nici matrycowej, z tą różnicą, że w RNA zamiast nukleotydów zawierających tyminę występują nukleotydy z uracylem.

R35V8QKOUPPES
Synteza mRNA na bazie nici matrycowej DNA.
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Transkrypcji podlega odcinek DNA zawarty między promotorem a terminatorem lub sekwencją terminalną. Reakcję katalizuje enzym polimeraza RNA zależna od DNA, a substratami do budowy RNA są trójfosforany rybonukleozydów (ATP, GTP, CTP i UTP). 

Transkrypcja u eukariontów składa się z trzech etapów: inicjacji, elongacjiterminacji.

R1V9JBCA4JBF3
Inicjacja Treść

Proces inicjacji transkrypcji wymaga obecności specjalnych białek – tzw. czynników transkrypcyjnych.czynniki transkrypcyjneczynników transkrypcyjnych. To one lokalizują promotor i leżący za nim początek genu. Polimeraza przyłącza się dopiero po związaniu odpowiednich czynników transkrypcyjnych do DNA.

czynniki transkrypcyjne

Geny eukariontów są w większości genami nieciągłymi. Oznacza to, że sekwencje kodujące fragmenty białek – eksony – są poprzedzielane fragmentami niekodującymi – intronami. W procesie transkrypcji przepisywane są zarówno fragmenty kodujące jak i niekodujące, w wyniku czego powstaje pierwotny transkrypt - prekursorowy mRNA, (pre‑mRNApre‑mRNApre‑mRNA)

pre‑mRNA

Przed opuszczeniem jądra komórkowego pre‑mRNA podlega modyfikacjom potranksrypcyjnym, w wyniku czego powstaje mRNA. Modyfikacje potranskrypcyjne, nazywane również dojrzewaniem mRNA obejmują:

  • modyfikacje końców pre‑mRNA

  • składanie mRNA (ang. splicing)

Modyfikacje końców pre‑mRNA polegają na dołączeniu do końca  5’ tzw. czapeczki (ang. cap), będącej zmodyfikowanym nukleozydemnukleozydnukleozydem guanozyny, oraz na poliadenylacji końca 3’, czyli dołączeniu ogona poli(A) złożonego z licznych nukleotydów adenylowych. Obie te struktury stabilizują cząsteczkę, chroniąc ją przed rozkładem enzymatycznym w cytozolu.

nukleozyd
RAPVEEUXMV9PR1
Ilustracja interaktywna przedstawia modyfikacje potranskrypcyjne RNA. W górnej części ilustracji jest DNA, pod nim pre‑mRNA. W pre‑mRNA od lewej strony wyróżniono następujące odcinki: Egzon 1, Intron, Egzon 2, AAUAAAA opisany jako sygnał poliadenylacji. Na końcu po prawej stronie pre‑mRNA i DNA jest owal z napisem: Polimeraza RNA. Pod pre‑mRNA znajduje się mRNA. Po jego lewej stronie jest 5 prim, po prawej 3 prim. W mRNA od lewej strony są następujące odcinki: czapeczka, Egzon 1, Egzon 2, AAUAAAA, AAAAAAA ogon poli‑A. Od pre‑mRNA - jego lewego krańca jest strzałka w dół do mRNA z napisem: przyłączenie czapeczki. Od napisu: Intron na pre‑mRNA do odcinka poprzedzającego Egzon 2 w mRNA jest strzałka z napisem: Splicing. Od odcinka na pre‑mRNA tuż za AAUAAAA, czyli sygnałem poliadenylacji, do odcinka tuż za AAUAAAA na mRNA jest strzałka z napisem: poliadenylacja.
Modyfikacje potranskrypcyjne RNA.
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Składanie RNA polega na przecięciu pre‑mRNA na granicy poszczególnych eksonów i intronów, a następnie złożeniu nici mRNA bez intronów. 

bg‑red

Translacja - biosynteza białka na rybosomach

Translacjajest drugim etapem odczytywania informacji genetycznej, podczas którego – na podstawie informacji zapisanej w nici mRNA – syntetyzowany jest polipeptyd.

Proces translacji zachodzi na rybosomach, które zlokalizowane są w cytoplazmie lub na błonach siateczki śródplazmatycznej szorstkiej. Do prawidłowego przebiegu translacji oprócz rybosomów niezbędne są:

  • mRNA – matrycowe RNA, na podstawie którego odczytywana jest informacja o sekwencji aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym;

  • aminokwasy białkowe – 20 różnych aminokwasów wchodzących w skład białek;

  • tRNA – transportujący/transferowy RNA, czyli cząsteczki RNA, które mają za zadanie wiązanie wolnych aminokwasów w cytoplazmie i ich transport do rybosomów;

  • czynniki inicjacji, elongacji i terminacji translacji – białka lub kompleksy białkowe odpowiedzialne za procesy translacji na każdym z jej etapów;

  • GTPGTP (guanozyno‑5`-trifosforan)GTP – źródło energii, m.in. do przesuwania się rybosomu po mRNA.

GTP (guanozyno‑5`-trifosforan)
azure

Rola tRNA w procesie translacji

tRNA pełni w translacji dwie główne funkcje: 

  • rozpoznaje właściwy aminokwas na podstawie informacji zapisanej w kodzie genetycznym zawartym w mRNA, podczas interakcji tRNA oraz mRNA;

  • przenosi właściwy aminokwas do tworzonego na rybosomie łańcucha polipeptydowego.

Funkcje tRNA są ściśle związane z jego budową, w szczególności z występowaniem pętli antykodonowej i ramienia akceptorowego. Ramię akceptorowe zakończone jest wolnym końcem 3’, do którego przyłączany jest aminokwas, który tRNA transportuje do rybosomu.

RH192MQJQ1U681
Model struktury drugorzędowej tRNA z dołączonym aminokwasem.
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

W trakcie biosyntezy białka wykorzystywane są różne rodzaje tRNA, ponieważ każdy z nich przenosi wyłącznie jeden, swoisty aminokwas. Proces przyłączania aminokwasu do tRNA określa się mianem aminoacylacji, natomiast tRNA połączony z aminokwasem nazywany jest aminoacylo‑tRNA (aa‑tRNA). Energia do reakcji aminoacylacji pochodzi z hydrolizy ATP, a enzymem przeprowadzającym ten proces - syntaza aminoacytlo‑tRNA.  

Pętla antykodonowa tRNA zawiera trzy nukleotydy - tzw. antykodon, który jest komplementarny do kodonu w mRNA. Dzięki właściwemu dopasowaniu nukleotydów antykodonu i kodonu, do rybosomu przetransportowany zostaje odpowiedni aminoacylo‑tRNA.

Przebieg translacji 

W przebiegu translacji wyróżnia się trzy etapy: inicjacji, elongacji oraz terminacji. Do zajścia każdego z tych etapów potrzebna jest energia, której źródłem jest hydroliza GTP.

Inicjacja translacji

Inicjacja translacji polega na:

  • rozpoznaniu przez odpowiednie tRNA kodonu START na nici mRNA

  • utworzeniu rybosomu składającego się z dwóch podjednostek: mniejszej i większej. 

Proces inicjacji translacji u eukariontów rozpoczyna się od utworzenia kompleksu złożonego z mniejszej podjednostki rybosomu oraz inicjatorowego tRNA, który transportuje metioninę. Cząsteczka metionylo‑tRNA zajmuje specyficzne miejsce w rybosomie, zwane miejscem P. Tak przygotowany kompleks przyłącza się do końca 5' cząsteczki mRNA i przesuwa wzdłuż nici w poszukiwaniu sygnału do rozpoczęcia syntezy białka. Sygnałem tym jest kodon START (AUG). Gdy antykodon tRNA rozpozna go na zasadzie komplementarności, ruch podjednostki mniejszej zostaje zahamowany, po czym przyłącza się do niej podjednostka większa tworząc rybosom.

R1BH35E89EXRS
Przebieg inicjacji translacji.
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Z jedną cząsteczką mRNA łączy się zwykle więcej niż jeden rybosom. Taki zespół rybosomów syntetyzujących równocześnie białko na jednej matrycy mRNA określany jest jako polisom (polirybosom)

Elongacja

Elongacja polega na wydłużaniu łańcucha peptydowego i rozpoczyna się od przyłączenia w miejscu A rybosomu następnej cząsteczki aminoacylo‑tRNA, której antykodon odpowiada kolejnemu kodonowi w mRNA. Między metioniną a nowym aminokwasem tworzy się wówczas, przy udziale rRNA dużej jednostki rybosomu, wiązanie peptydowe, metionina odłącza się od tRNA, a rybosom przesuwa o trzy nukleotydy (o kodon). tRNA związany przynajmniej z dwoma aminokwasami nosi nazwę peptydylo‑tRNA.

W miejscu P znajduje się teraz nowo przyłączony peptydylo‑tRNA (z którym związany jest łańcuch dwóch aminokwasów). Cząsteczka tRNA, która jako pierwsza przyłączyła się do mRNA, zostaje przesunięta do miejsca E, z którego opuszcza rybosom. Do zwolnionego miejsca A przyłącza się natomiast kolejna cząsteczka aminoacylo‑tRNA i cały proces przebiega według poprzedniego schematu aż do końca translacji.

RDGJOXDULV1RT
Przebieg elongacji.
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
Terminacja translacji

Terminacja translacji rozpoczyna się w momencie rozpoznania w sekwencji mRNA kodonu STOP (UAA, UAG, UGA).  Kiedy miejsce A natrafi na kodon STOP (UAA, UAG lub UGA). Wówczas zamiast aminoacylo‑tRNA przyłącza się do niego białko zwane czynnikiem uwalniającym. Powoduje ono hydrolizę wiązania między powstałym polipeptydem a miejscem P rybosomu - polipeptyd odłącza się, a kompleks translacyjny rozpada. 

RJCMXXHQDL4TQ
Przebieg terminacji.
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
bg‑red

Modyfikacje potranslacyjne bialek

Białka wytworzone w procesie translacji, aby mogły pełnić swoje funkcje w komórce, wymagają dodatkowych zmian w budowie. Zmiany te zachodzą w cytozolu lub organellach, takich jak siateczka śródplazmatyczna i aparat Golgiego i określane są mianem modyfikacji potranslacyjnych. Obejmują one m.in.:

  • obróbkę proteolityczną,

  • dodawanie grup chemicznych.

Obróbka proteolityczna

Obróbka proteolityczna polega na usuwaniu z łańcucha peptydowego pojedynczych aminokwasów lub dłuższych fragmentów. 

Przykładem obróbki proteolitycznej jest usunięcie metioniny z N‑końca polipeptydu. Każde białko powstające w komórce posiada ten aminokwas na N‑końcu, co wynika z funkcji „START” kodującego metioninę kodonu AUG w procesie translacji. Większość białek nie potrzebuje jednak tego aminokwasu na końcu łańcucha, dlatego jest on usuwany przez odpowiednie enzymy -proteazy. Powstałe w komórce białko zostaje zdegradowane średnio po 8 godz. Do jednych z najszybciej degradowanych białek należy dekarboksylaza ornityny, której czas półtrwania to jedynie 11 min. Dłuższy czas półtrwania mają z kolei białka strukturalne, takie jak miozyna i aktyna (około miesiąca).

RP2R98KUNXERS
Ilustracja przedstawia fragment mRNA, który koduje trzy aminokwasy: metioninę (Met), kwas asparaginowy (Asp) i serotoninę (Ser), oraz strukturę przestrzenną metioniny kodowanej przed kodon start.
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Inny rodzajem obróbki proteolitycznej jest częściowa proteoliza, która polega na usunięciu fragmentu polipeptydu, co ułatwia białku przyjęcie odpowiedniej struktury przestrzennej (konformacji). Modyfikacji takiej podlega m.in. insulina: ze środka polipeptydu usuwanych jest 31 aminokwasów. Częściowa proteoliza jest charakterystyczną modyfikacją dla wielu hormonów i proteaz. 

RCSA7EGUFMBU5
Schemat przedstawiający przemianę proinsuliny w insulinę. Funkcjonalność insuliny zależy od proteolitycznego cięcia w obrębie łańcucha C. Odcięcie tego fragmentu białka skutkuje przyjęciem prawidłowej konformacji oraz aktywności przez insulinę.
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
Dodawanie grup chemicznych

Spośród modyfikacji polegających na dodawaniu grup chemicznych najczęściej spotyka się przyłączanie grupy fosforanowej (fosforylacjafosforylacjafosforylacja), grupy tiolowej (tiolacjatiolacjatiolacja) oraz reszty cukrowej (glikozylacjaglikozylacjaglikozylacja).  

fosforylacja
tiolacja
glikozylacja
bg‑azure

Zapoznaj się z symulacją „Modyfikacja potranslacyjna”, a następnie wykonaj polecenia.

1
Symulacja 2
R1H4FEZCJHJPH
Symulacja dotyczy modyfikacji potranslacyjnych białka. Czym są modyfikacje potranslacyjne? To zmiany w budowie białka nastepujące po jego translacji. Wpływają one na jego właściwości chemiczne i fizyczne, stabilność i aktywność, a zatem na jego funkcjonowanie. Struktura pierwszorzędowa warunkuje budowę białka, ale nie zawsze umożliwia jego aktywację. Fosforylacja białka. To proces, który polega przyłączeniu reszty fosforanowej do białka. Odbywa się to dzięki enzymom zwanym kinazami, które zużywają energię zgromadzoną w ATP. Fosforylacja białek umożliwia ich aktywację. Na ilustracji jest długi łańcuch zbudowany z szarych, niebieskich, pomarańczowych i żółtych odcinków. Część łańcucha białka zbudowana z żółtych odcinków połączonych z pomarańczowymi odcinkami to odcinek odpowiadający wzorowi: atom fosforu P łączy się z czterech stron z atomami tlenu - u góry wiązaniem podwójnym, a na dole oraz po lewej i prawej stronie z anionami tlenu. Tiolacja białka. To odwracalna, kowalencyjna modyfikacja białek polegająca na utworzeniu mostków disiarczkowych między grupami tiolowymi białek. Modyfikacja ta chroni grupy -SH przed nieodwracalnym utlenianiem i nieodwracalną utratą biologicznej aktywności. Na ilustracji jest łańcuch białka zbudowany z odcinków w kolorach szarym, niebieskim, czerwonym, żółtym. W jednym miejscu pokazano, jak stykają się ze sobą żółte odcinki. To mostek disiarczkowy. Pojawia się zapis: HS, obok którego jest zapis SH, poprowadzono od tych grup linie w dół do linii poziomej, strzałki w dwie strony, obok symbolu S jest linia pozioma do symbolu S - od nich linie w dół do linii poziomej. Glikozylacja białka. Polega na przyłączeniu reszty cukrowej do białka poprzez wiązanie N‑glikozydowe lub wiązanie O‑glikozydowe. N‑glikozylacja polega na przyłączeniu reszty cukru do atomu azotu łańcucha bocznego jednej z reszt aminokwasowych białka, a O‑glikozylacja na przyłączeniu reszty cukru do atomu tlenu łańcucha bocznego jednej z reszt aminokwasowych białka. Na ilustracji jest łańcuch białka zbudowany z odcinków szarych, niebieskich, czerwonych. W jednym miejscu do niebieskiego odcinka przyłącza się wzór chemiczny: od lewej strony jest grupa HO, łączy się wiązaniem pojedynczym z atomem węgla, ten łączy się z kolejnym atomem węgla. Ten u góry wiązaniem w kształcie klina łączy się z grupą OH, a w prawo z atomem węgla połączonym wiązaniem podwójnym z atomem tlenu. Wzór ten zamienia się w kolejny wzór, jest on pionowy: grupa CH łączy się po lewej stronie z grupą hydroksylową, na dole z grupą metylową, która łączy się atomem tlenu, natomiast na górze łączy się z grupą CH połączoną wiązaniem podwójnym z atomem tlenu.
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Symulacja dotyczy modyfikacji potranslacyjnych białka. Czym są modyfikacje potranslacyjne? To zmiany w budowie białka nastepujące po jego translacji. Wpływają one na jego właściwości chemiczne i fizyczne, stabilność i aktywność, a zatem na jego funkcjonowanie. Struktura pierwszorzędowa warunkuje budowę białka, ale nie zawsze umożliwia jego aktywację. Fosforylacja białka. To proces, który polega przyłączeniu reszty fosforanowej do białka. Odbywa się to dzięki enzymom zwanym kinazami, które zużywają energię zgromadzoną w ATP. Fosforylacja białek umożliwia ich aktywację. Na ilustracji jest długi łańcuch zbudowany z szarych, niebieskich, pomarańczowych i żółtych odcinków. Część łańcucha białka zbudowana z żółtych odcinków połączonych z pomarańczowymi odcinkami to odcinek odpowiadający wzorowi: atom fosforu P łączy się z czterech stron z atomami tlenu - u góry wiązaniem podwójnym, a na dole oraz po lewej i prawej stronie z anionami tlenu. Tiolacja białka. To odwracalna, kowalencyjna modyfikacja białek polegająca na utworzeniu mostków disiarczkowych między grupami tiolowymi białek. Modyfikacja ta chroni grupy -SH przed nieodwracalnym utlenianiem i nieodwracalną utratą biologicznej aktywności. Na ilustracji jest łańcuch białka zbudowany z odcinków w kolorach szarym, niebieskim, czerwonym, żółtym. W jednym miejscu pokazano, jak stykają się ze sobą żółte odcinki. To mostek disiarczkowy. Pojawia się zapis: HS, obok którego jest zapis SH, poprowadzono od tych grup linie w dół do linii poziomej, strzałki w dwie strony, obok symbolu S jest linia pozioma do symbolu S - od nich linie w dół do linii poziomej. Glikozylacja białka. Polega na przyłączeniu reszty cukrowej do białka poprzez wiązanie N‑glikozydowe lub wiązanie O‑glikozydowe. N‑glikozylacja polega na przyłączeniu reszty cukru do atomu azotu łańcucha bocznego jednej z reszt aminokwasowych białka, a O‑glikozylacja na przyłączeniu reszty cukru do atomu tlenu łańcucha bocznego jednej z reszt aminokwasowych białka. Na ilustracji jest łańcuch białka zbudowany z odcinków szarych, niebieskich, czerwonych. W jednym miejscu do niebieskiego odcinka przyłącza się wzór chemiczny: od lewej strony jest grupa HO, łączy się wiązaniem pojedynczym z atomem węgla, ten łączy się z kolejnym atomem węgla. Ten u góry wiązaniem w kształcie klina łączy się z grupą OH, a w prawo z atomem węgla połączonym wiązaniem podwójnym z atomem tlenu. Wzór ten zamienia się w kolejny wzór, jest on pionowy: grupa CH łączy się po lewej stronie z grupą hydroksylową, na dole z grupą metylową, która łączy się atomem tlenu, natomiast na górze łączy się z grupą CH połączoną wiązaniem podwójnym z atomem tlenu.

Polecenie 3
R12QMC4FOS3JL
Wymień etapy translacji z uwzględnieniem opisu mechanizmu pierwszego z nich. (Uzupełnij).
Polecenie 4
R1VFHX81854QX
(Uzupełnij).

Fosforylacja i tiolacja warunkują odpowiednią strukturę przestrzenną białka, co ma kluczowe znaczenie dla jego aktywności biologicznej. Np. fosforylacja i tiolacja białek enzymatycznych mogą powodować odsłonięcie lub zamaskowanie ich centrum aktywnego. Z kolei glikozylacja umożliwia specyficzne oznakowanie białek, co ułatwia ich segregację i prawidłową lokalizację w komórce.

Podsumowanie

  1. Ekspresja informacji genetycznej – najważniejsze informacje

  • Ekspresja genów to proces odczytywania informacji zapisanej w DNA i wytwarzania na jej podstawie białek (łańcuchów polipeptydowych).

  • Obejmuje dwa główne etapy: transkrypcję (synteza mRNA) i translację (synteza białka).

  1. Kod genetyczny

  • Jest sposobem zapisu informacji genetycznej i określa kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym (białku).

  • Informacja genetyczna zapisana jest w postaci kodonów (trójek nukleotydów w mRNA).

  • Cechy kodu: trójkowy, jednoznaczny, zdegenerowany, bezprzecinkowy, uniwersalny, kolineralny.

  1. Transkrypcja

  • Jest pierwszym etapem ekspresji informacji genetycznej.

  • Zachodzi w jądrze komórkowym (u eukariontów) lub cytoplazmie (u prokariontów) i obejmuje etapy: inicjacji, elongacji, terminacji.

  • Produktem transkrypcji u prokariontów jest policistronowy mRNA.

  • U eukariontów: geny są nieciągłe (eksony + introny), rezultatem transkrypcji jest pierwotny transkrypt, czyli pre‑mRNA, który podlega modyfikacjom potranskrypcyjnym (dojrzewaniu). 

  • 4. Translacja

  • Jest drugim etapem ekspresji informacji genetycznej, podczas którego na podstawie kodu genetycznego syntetyzowane są białka (łańcuchy polinukleotydowe).

  • Zachodzi na rybosomach w cytoplazmie lub na siateczce śródplazmatycznej szorstkiej (u eukariontów) i obejmuje etapy: inicjację, elongację (tworzenia wiązań peptydowych) oraz terminację.

  • Aminokwasy do rybosomu transportuje tRNA, który zawiera ramię akceptorowe (wiąże aminokwas) oraz pętlę antykodonową (rozpoznaje kodon mRNA).

  • Etapy translacji: inicjacja (rozpoznanie kodonu AUG - START na mRNA), elongacja (tworzenie wiązań peptydowych), terminacja (rozpoznanie kodonu STOP na mRNA – UAA, UAG, UGA).

  1. Modyfikacje potranslacyjne białek

  • Białka wytworzone na rybosomach wymagają modyfikacji, aby mogły pełnić swoje funkcje. Do najważniejszych należą: obróbka proteolityczna oraz dodawanie grup chemicznych, które prowadzą do uzyskania przez białko odpowiedniej struktury przestrzennej warunkującej jego funkcje.

  • Obróbka proteolityczna – usuwanie pojedynczych aminokwasów lub dłuższych fragmentów z łańcucha polipeptydowego (np. metioniny z N‑końca, częściowa proteoliza w insulinie).

  • Dodawanie grup chemicznych – fosforylacja (reszta fosforanowa), tiolacja (grupa tiolowa), glikozylacja (reszta cukrowa).

Ćwiczenia utrwalając

R68KT8PJJOXPK
Ćwiczenie 1
Zaznacz prawidłowe stwierdzenia dotyczące translacji białek. Możliwe odpowiedzi: 1. W skład kompleksu translacyjnego wchodzi mRNA, rybosomy i odpowiednie enzymy., 2. Rybosomy zbudowane są w trzech podjednostek., 3. Podjednostka większa rybosomu odpowiedzialna jest za wytwarzanie wiązania peptydowego., 4. Aminoacylacja do proces przyłączania aminokwasu do tRNA., 5. Każdy tRNA może transportować tylko jeden, swoisty dla siebie aminokwas., 6. Po zakończeniu translacji rybosom rozpada się na dwie podjednostki.
Ćwiczenie 2
R1XUNAO4JX5SB
Uporządkuj poniższe etapy w odpowiedniej kolejności w taki sposób, aby prawidłowo opisywały poszczególne fazy transkrypcji u organizmów eukariotycznych. Elementy do uszeregowania: 1. Uwolnienie nici RNA, 2. Odczytanie sekwencji terminalnych, 3. Odłączenie polimerazy RNA od DNA, 4. Rozplatanie nici DNA przez polimerazę RNA, 5. Lokalizacja promotora przez polimerazę RNA, 6. Wydłużanie pre‑mRNA, 7. Synteza pierwotnego transkryptu
R5Q415RQ2XUGS
Ćwiczenie 2
RM6DG8LFVL8LQ
Ćwiczenie 3
Wymyśl pytanie na kartkówkę związane z tematem materiału.
Źródło: Englishsquare.pl Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
R1612QGU1A7DB
Ćwiczenie 3
Zaznacz poprawnie przepisaną sekwencję nukleotydową na sekwencję aminokwasową.
Sekwencja nukleotydowa: G C U A C G G A G C U A G C U A G C U A G
Sekwencja aminokwasowa: Możliwe odpowiedzi: 1. Alanina - Treonina - Kwas glutaminowy - Leucyna - Alanina - Seryna - STOP, 2. Metionina - Treonina - Seryna - Leucyna - Alanina - Seryna - STOP, 3. Metionina - Treonina - Kwas glutaminowy - Leucyna - Alanina - Seryna - STOP, 4. Alanina - Treonina - Metionina - Leucyna - Alanina - Seryna - STOP
Ćwiczenie 4
R76Z7AMX2TZBE
Połącz cechy kodu genetycznego z odpowiednimi opisami. Trójkowy Możliwe odpowiedzi: 1. dany nukleotyd może występować tylko w jednym kodonie, 2. każdy nukleotyd musi być częścią kodonu, 3. kod genetyczny jest taki sam dla wszystkich organizmów, 4. dany aminokwas może być kodowany przez więcej niż jeden kodon, 5. dany aminokwas kodowany jest przez triplet nukleotydów, 6. dany triplet koduje jeden i tylko jeden aminokwas Jednoznaczny Możliwe odpowiedzi: 1. dany nukleotyd może występować tylko w jednym kodonie, 2. każdy nukleotyd musi być częścią kodonu, 3. kod genetyczny jest taki sam dla wszystkich organizmów, 4. dany aminokwas może być kodowany przez więcej niż jeden kodon, 5. dany aminokwas kodowany jest przez triplet nukleotydów, 6. dany triplet koduje jeden i tylko jeden aminokwas Niezachodzący Możliwe odpowiedzi: 1. dany nukleotyd może występować tylko w jednym kodonie, 2. każdy nukleotyd musi być częścią kodonu, 3. kod genetyczny jest taki sam dla wszystkich organizmów, 4. dany aminokwas może być kodowany przez więcej niż jeden kodon, 5. dany aminokwas kodowany jest przez triplet nukleotydów, 6. dany triplet koduje jeden i tylko jeden aminokwas Bezprzecinkowy Możliwe odpowiedzi: 1. dany nukleotyd może występować tylko w jednym kodonie, 2. każdy nukleotyd musi być częścią kodonu, 3. kod genetyczny jest taki sam dla wszystkich organizmów, 4. dany aminokwas może być kodowany przez więcej niż jeden kodon, 5. dany aminokwas kodowany jest przez triplet nukleotydów, 6. dany triplet koduje jeden i tylko jeden aminokwas Zdegenerowany Możliwe odpowiedzi: 1. dany nukleotyd może występować tylko w jednym kodonie, 2. każdy nukleotyd musi być częścią kodonu, 3. kod genetyczny jest taki sam dla wszystkich organizmów, 4. dany aminokwas może być kodowany przez więcej niż jeden kodon, 5. dany aminokwas kodowany jest przez triplet nukleotydów, 6. dany triplet koduje jeden i tylko jeden aminokwas Uniwersalny Możliwe odpowiedzi: 1. dany nukleotyd może występować tylko w jednym kodonie, 2. każdy nukleotyd musi być częścią kodonu, 3. kod genetyczny jest taki sam dla wszystkich organizmów, 4. dany aminokwas może być kodowany przez więcej niż jeden kodon, 5. dany aminokwas kodowany jest przez triplet nukleotydów, 6. dany triplet koduje jeden i tylko jeden aminokwas
R1F97C842PZXG
Ćwiczenie 4
Ćwiczenie 5
R1DQARUV95ZUC
Źródło: Englishsquare Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
R1844RKQZDH1F
Powyższy rysunek przedstawia translację, a strzałka – kierunek przemieszczania się rybosomu. Połącz oznaczenia cyfrowe z odpowiednimi określeniami. 1 Możliwe odpowiedzi: 1. Rybosom, 2. Aminokwas, 3. Antykodon, 4. Kodon, 5. Wiązanie peptydowe 2 Możliwe odpowiedzi: 1. Rybosom, 2. Aminokwas, 3. Antykodon, 4. Kodon, 5. Wiązanie peptydowe 3 Możliwe odpowiedzi: 1. Rybosom, 2. Aminokwas, 3. Antykodon, 4. Kodon, 5. Wiązanie peptydowe 4 Możliwe odpowiedzi: 1. Rybosom, 2. Aminokwas, 3. Antykodon, 4. Kodon, 5. Wiązanie peptydowe 5 Możliwe odpowiedzi: 1. Rybosom, 2. Aminokwas, 3. Antykodon, 4. Kodon, 5. Wiązanie peptydowe
R1R1K8HZ9T28N
Za pomocą liter A i B oznaczono na rysunku końce translatowanej cząsteczki mRNA. Połącz oznaczenie literowe z odpowiednim końcem. A Możliwe odpowiedzi: 1. 3’, 2. 5’ B Możliwe odpowiedzi: 1. 3’, 2. 5’
Ćwiczenie 5
R1PHJHOUT54GA
Zaznacz, czego dotyczy definicja. To trzy kolejne nukleotydy w sekwencji tRNA odpowiedzialne za rozpoznanie komplementarnej (zgodnie z komplementarnością zasad azotowych) sekwencji znajdującej się w kodonie w mRNA. Możliwe odpowiedzi: 1. antykodon
Ćwiczenie 6

3′ TAC TCA GAT TGT CAT AAC 5′

R186LFZMBTOJ2
Sekwencja mRNA: Tu uzupełnij Sekwencja aminokwasowa peptydu: Tu uzupełnij

3 prim TAC TCA GAT TGT CAT AAC 5 prim

R19E113514SDA
Polecenie 5

Wróć do polecenia na stronie „Na dobry początek” i dopisz brakujące definicje. Pamiętaj, żeby nie kopiować słownika, ale wyjaśnić każde słowo kluczowe w miarę możliwości swoimi słowami.