Grafika interaktywna dotyczy budowy białek. 1. Ilustracja główna przedstawia psa. Opis dotyczy KERATYNY. Na ilustracji jest model kulkowy keratyny. Zbudowany jest z trzech atomów azotu, czterech atomów węgla, dziewięciu atomów wodoru i dwóch tlenu. Opis wzoru od lewej strony: atom azotu łączy się z lewej strony z dwoma atomami wodoru, a z prawej z atomem węgla. Ten w dół łączy się z atomem azotu, który łączy się z atomem wodoru. Atom węgla w prawo łączy się z atomem azotu, który na górze łączy się z atomem węgla. Ten zaś łączy się z trzema atomami wodoru. Atom azotu po prawej stronie łączy się z atomem węgla – ten łączy się na dole z dwoma atomami wodoru. Atom węgla po prawej stronie łączy się z kolejnym atomem węgla, który na górze i po prawej stronie łączy się z dwoma atomami tlenu. Atom tlenu po prawej stronie od atomu węgla łączy się z atomem wodoru. Natomiast wzór strukturalny keratyny tworzą od lewej strony: grupa ${\mathrm{H}}_2\mathrm{N}$, który łączy się z atomem węgla. Ten na dole łączy się z grupą NH, a w prawo z atomem azotu. Atom azotu ma wiązanie pojedyncze w górę. Po prawej stronie łączy się z atomem węgla. Atom węgla łączy się z kolejnym atomem węgla, który na górze łączy się wiązaniem podwójnym z atomem tlenu, a po prawej stronie z grupą OH. Opisano: Jednym ze składników budulcowych zarówno sierści zwierząt, jak i ludzkich włosów jest keratyna (kwas β-metyloguanidynooctowy). Występuje również w mięśniach, ścięgnach i paznokciach (pazurach). Małe ilości tego białka można znaleźć w mózgu, wątrobie, nerkach oraz jądrach., 2. Na ilustracji głównej znajduje się model struktury białka – to splątane ze sobą helisy. Opisano: RZĘDOWOŚĆ STRUKTURY BIAŁEK. Strukturę białka można opisać na czterech poziomach: struktura pierwszorzędowa, struktura drugorzędowa, struktura trzeciorzędowa, struktura czwartorzędowa. a. Struktura pierwszorzędowa. Określana jest jako kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. W tej strukturze występują wyłącznie wiązania peptydowe. Sekwencja białka jest projektowana za pomocą DNA genu kodującego białko, a przekształcenie w sekwencji DNA genu może prowadzić do przeobrażenia sekwencji aminokwasów w białku. Zmiana nawet tylko jednego aminokwasu w kolejności białka może wpłynąć na jego ogólną strukturę oraz pełnioną funkcję. Na ilustracji znajduje się schemat łączenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Zaznaczono grupę aminową - atom azotu połączony z dwoma atomami wodoru; grupę R1 i R2 - łączą się z atomami węgla, wiązanie peptydowe - to wiązanie pomiędzy atomem węgla i tlenu oraz atomem azotu i wodoru. Grupa karboksylowa to atom węgla połączony z dwoma atomami tlenu i jednym atomem wodoru. b. Struktura drugorzędowa. Odnosi się ona do lokalnych zagięć w strukturze, które tworzą się w polipeptydzie. Rodzajami struktur drugorzędowych są helisa alfa, harmonijka beta i beta zakręt. Z kolei te struktury stabilizowane są przez wiązania wodorowe, które tworzą się pomiędzy atomem tlenu grupy karbonylowej jednego aminokwasu a atomem wodoru grupy aminowej drugiego aminokwasu. Przedstawicielem białka, zawierającego strukturę drugorzędową, jest keratyna, zbudowana z alfa-helisowej domeny centralnej oraz globularnych domen terminalnych N- i C-. Jej funkcja polega na wsparciu strukturalnym i budulcowym (na przykład włosów, paznokci). Ilustracja przedstawia strukturę alfa-helisa. Ma kształt prawoskrętnie skręconej sprężyny. Zaznaczono w niej wiązania peptydowe i wodorowe. Wiązanie wodorowe jest pomiędzy grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową drugiego. Kolejna ilustracja przedstawia strukturę beta-harmonijki. Ułożenie aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym przypomina wyglądem kartkę papieru pofałdowaną w harmonijkę. Kształt harmonijki stabilizowany jest przez wiązania wodorowe występujące pomiędzy sąsiednimi łańcuchami. Wiązania peptydowe łączą grupę aminową jednego aminokwasu z grupą karboksylową drugiego aminokwasu.  c. Struktura trzeciorzędowa. Określa wzajemne położenie struktur drugorzędowych i stabilizowana jest: wiązaniami dwusiarczkowymi, oddziaływaniami jonowymi, oddziaływaniami hydrofobowymi, oddziaływaniami van der Waalsa. Przykładem białka o strukturze trzeciorzędowej jest mioglobina, która magazynuje tlen w mięśniach (funkcja magazynowania). Ilustracja przedstawia model struktury trzeciorzędowej z zaznaczonymi oddziaływaniami. Struktura ma kształt falującej spirali. Występują oddziaływania hydrofobowe. Zaznaczono wiązania jonowe, wodorowe i mostek disiarczkowy. d. Struktura czwartorzędowa. Określa wzajemne położenie łańcuchów polipeptydowych oraz grup prostetycznych. Stabilizowana jest przez oddziaływania jonowe, oddziaływania hydrofobowe, oddziaływania van der Waalsa, wiązania jonowe. Reprezentantem białka o strukturze czwartorzędowej jest hemoglobina, odpowiedzialna za transport tlenu (funkcja transportowa). Ilustracja prezentuje model struktury czwartorzędowej. To liczne spirale, przypominające chaotycznie splątaną strukturę., 3. Na ilustracji głównej jest fragment modelu cząsteczki białka. To kulki różnego koloru, tworzące zwartą strukturę. Kulki mają kolory: czarny, czerwony, ciemnoniebieski, jasnoniebieski i żółty. Opisano: a. Białka to wielocząsteczkowe związki naturalne, występujące w organizmach. Mogą powstawać z 20 różnych aminokwasów, zwanych aminokwasami białkowymi. Budowa cząsteczek białek jest różnorodna i bardzo skomplikowana. Zależy od aminokwasów, które wchodzą w ich skład. b. Funkcje białek. Białka pełnią wiele ważnych funkcji, takich jak: katalityczna, na przykład enzymy; strukturalna, na przykład kolagen, elastyna, keratyna; ochronna, na przykład immunoglobuliny; skurczowa, na przykład aktyna, miozyna; transportowa, na przykład albumina (kwasy tłuszczowe), hemoglobina (tlen), transferyna (żelazo); regulacja hormonalna, na przykład insulina; regulacja genowa, na przykład histony., 4. Ilustracja przedstawia model wiązania peptydowego, występującego między aminokwasami tworzącymi peptydy i białka. To kilka połączonych ze sobą kulek różnego koloru: atom węgla łączy się z atomem tlenu oraz z atomem azotu. Atom azotu łączy się z atomem wodoru. Opisano: a. AMINOKWASY. Zawierają w swojej strukturze co najmniej dwie grupy funkcyjne: karboksylową (-COOH) oraz aminową (-${\mathrm{N}\mathrm{H}}_2$). Mogą być zbudowane z atomów: węgla, tlenu, azotu, wodoru, siarki i fosforu. Aminokwasy dzielimy na białkowe (budujące białka organizmów – jest ich 20) i niebiałkowe (pełniące inne funkcje niż budulcowe – jest ich ponad 300). Na ilustracji jest schemat aminokwasu na przykładzie leucyny. Łańcuch główny biegnie pionowo. Po lewej stronie znajduje się grupa aminowa zbudowana z atomu azotu i dwóch atomów wodoru. Po prawej stronie jest grupa karboksylowa COOH. Łańcuch główny jest zbudowany z pięciu atomów węgla i dziesięciu atomów wodoru. b. Połączenia aminokwasów. Reszty aminokwasów są połączone wiązaniem peptydowym (wiązaniem amidowym, które występuje między aminokwasami peptydów i białek). Wiązanie to składa się z atomów: węgla, azotu, tlenu i wodoru, a powstaje poprzez połączenie grupy α-aminowej jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu. Ilustracja przedstawia wiązanie peptydowe. Zaznaczono jest pomiędzy zieloną i niebieską kulką. c. Skład pierwiastkowy białek: węgiel 50–55%, tlen 19–24%, azot 15–18%, wodór 6–8%, siarka 0,3–3%, fosfor do 0,5%.