Wróć do informacji o e-podręczniku Wydrukuj Pobierz materiał do PDF Pobierz materiał do EPUB Pobierz materiał do MOBI Zaloguj się, aby dodać do ulubionych Zaloguj się, aby skopiować i edytować materiał Zaloguj się, aby udostępnić materiał Zaloguj się, aby dodać całą stronę do teczki
bg‑azure

Czym są białka?

Białka to substancje o dużej masie cząsteczkowej, składające się wyłącznie lub w większości z reszt aminokwasówaminokwasyaminokwasów. Przyjmuje się, że białka są biopolimerami o masach cząsteczkowych, większych od 10 tysięcy daltonówdalton, Dadaltonów, tj. zbudowane są z co najmniej 90 reszt aminokwasowych. Związki stworzone z mniejszej liczby reszt aminokwasowych nazywane są peptydami. Podział ten ma charakter umowny, a różnice między małymi białkami a dużymi peptydami nie są tak istotne. Reszty aminokwasowe w białkach są ze sobą połączone za pomocą wiązań peptydowych. Poniżej przedstawiono fragment białka z zaznaczonym na niebiesko ugrupowaniem peptydowym.

RTo0MhFp05Ahi
Fragment białka z zaznaczonym ugrupowaniem peptydowym
Źródło: dostępny w internecie: www.wikipedia.org, domena publiczna.
bg‑azure

Budowa

Ze względu na skład cząsteczki, białka można podzielić na:

  • białka proste – zbudowane tylko z reszt aminokwasowych, np. insulina, albumina, lizozym;

  • białka złożone – zbudowane z reszt aminokwasowych oraz części niebiałkowej, tzw. grupy prostetycznej (może nią być np. jon metalu, pierścień porfirynowy ze skoordynowanym jonem żelaza(II) lub magnezu, reszty cukrowe połączone wiązaniem kowalencyjnym z wybranymi aminokwasami, np. z treoniną).

R1M5V194a5S7f1
Schematyczny rysunek hemoglobiny
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Białka możemy podzielić ze względu na kształt cząsteczki. Właściwości wyodrębnionych w ten sposób typów białek zestawiono w poniższej tabeli.

Typ białka

Charakterystyka

Wybrane funkcje biologiczne

Przykłady

Białka globularne

▪ zwykle rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli nieorganicznych
▪ mają „kulisty” kształt

▪ enzymatyczne
▪ regulacja przepuszczalności błon komórkowych
▪ udział w mechanizmach odporności, udział w krzepnięciu krwi
▪ udział w przenoszeniu energii itp.

hemoglobina, immunoglobuliny, insulina

Białka fibrylarne

▪ zwykle nierozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli nieorganicznych
▪ odporne na działanie kwasów i zasad
▪ mają włóknisty, wydłużony kształt

▪ strukturalne
▪ ochraniające (w błonach komórkowych)
▪ enzymatyczne (kurczliwe białka mięśni)

kolagen, fibrynogen, keratyna

W celu zrozumienia kształtu lub konformacji białek, wprowadzono pojęcie rzędowości białka. Za pomocą tego terminu struktura białka jest opisywana na czterech poziomach:

1
Struktura pierwszorzędowa

Sekwencja, łańcuch aminokwasów, w którym reszty aminokwasowe połączone są ze sobą wiązaniami peptydowymi. Ta struktura jest najtrwalsza, ponieważ dopiero działanie enzymów lub kwasów może spowodować hydrolizęhydrolizahydrolizę wiązania peptydowego. Sekwencja aminokwasów w łańcuchu białkowym jest zapisana w genie kodującym dane białko.

R13zaowEdF2t7
Struktura pierwszorzędowa – kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, fibroiny
Źródło: Wikimedia Commons, domena publiczna.
Struktura drugorzędowa

Układ w łańcuchu białkowym, np. helis alfa lub/i arkuszy beta (beta‑harmonijka).

Opisuje przestrzenne ułożenie reszt aminokwasowych łańcucha polipeptydowego; odnosi się do tych fragmentów cząsteczki białka, w których wszystkie grupy –CO– i –NH– uczestniczą w tworzeniu wiązań wodorowychwiązanie wodorowewiązań wodorowych. Mogą one powstawać zarówno wewnątrz jednego łańcucha, jak i między wieloma łańcuchami polipeptydowymi, tworząc struktury regularne.

RE6wQ4Ki7zHet
Struktura α‑helisy i beta-harmonijki, zwana także strukturą pofałdowanej kartki
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
Struktura trzeciorzędowa

Ułożenie zwiniętego łańcucha peptydowego w przestrzeni, stabilizowanego przez wiązania wodorowe, mostki disiarczkowe i wiązania jonowe (tzw. mostki solne).

RPeSf0z5OZ0LR
Model wstążkowy cząsteczki mioglobiny to przykład struktury trzeciorzędowej
Źródło: Wikimedia Commons, domena publiczna.
Struktura czwartorzędowa

Asocjacja podjednostek białka o określonej strukturze trzeciorzędowej w większe agregaty. Struktura czwartorzędowa opisuje sposób wzajemnego dopasowania się poszczególnych łańcuchów z wytworzeniem agregatów, zawierających identyczne lub różne łańcuchy polipeptydowe, między którymi nie występują wiązania kowalencyjne. Przykładem białka, wytwarzającego strukturę czwartorzędową, jest hemoglobina, złożona z czterech prawie identycznych łańcuchów, upakowanych w formie tetraedru (czworościanu).

RLnpBX1OjH0pQ
Model hemoglobiny z zaznaczoną na zielono grupą prostetyczną (hemem) w każdym z czterech łańcuchów polipeptydowych. Struktura czwartorzędowa
Źródło: Wikimedia Commons, domena publiczna.

Słownik

dalton, Da
dalton, Da

w naukach biologicznych nazwa jednostki masy równoważnej; jednostka masy atomowej

aminokwasy
aminokwasy

związki organiczne powszechnie występujące w organizmach żywych, zawierające w cząsteczce co najmniej jedną grupę karboksylową (–COOH) i co najmniej jedną grupę aminową (–NHIndeks dolny 2)

hydroliza
hydroliza

(z gr. hýdōr „woda”, lýsis „rozłożenie”) rozkład substancji pod wpływem wody, reakcja podwójnej wymiany, zachodząca między wodą a substancją w niej rozpuszczoną, która prowadzi do powstania cząsteczek nowych związków chemicznych

wiązanie wodorowe
wiązanie wodorowe

rodzaj oddziaływania międzycząsteczkowego lub wewnątrzcząsteczkowego za pośrednictwem atomu wodoru

Bibliografia

Encyklopedia PWN

Krzeczkowska M., Loch J., Mizera A., Chemia. Repetytorium. Liceum - poziom podstawowy i rozszerzony, Warszawa – Bielsko‑Biała 2010.