Wróć do informacji o e-podręczniku Wydrukuj Pobierz materiał do PDF Pobierz materiał do EPUB Pobierz materiał do MOBI Zaloguj się, aby dodać do ulubionych Zaloguj się, aby skopiować i edytować materiał Zaloguj się, aby udostępnić materiał Zaloguj się, aby dodać całą stronę do teczki
bg‑azure

Czym są białka?

BiałkabiałkoBiałka pełnią wiele funkcji w świecie przyrody. Są składnikiem budulcowym organizmów, jak np. miozyna, która buduje mięśnie szkieletowe człowieka, czy keratyna, która jest głównym składnikiem ludzkiego włosa. Mogą również tworzyć hormony odpowiedzialne za prawidłowe funkcjonowanie organizmu ludzkiego, jak insulina utrzymująca odpowiedni dla całego ustroju poziom glukozy we krwi. Struktury białkowe są również enzymami, np. pepsyna ma za zadanie rozkład przyjmowanych do organizmu białek na prostsze związki, które mogą zostać wchłonięte w układzie pokarmowym. Dodatkowo mogą również transportować inne związki do dalszych części ciała jak hemoglobina, dostarczająca tlen do tkanek organizmu. Te wszystkie funkcje białek są możliwe dzięki ich strukturze. Na wet jej najmniejsza zmiana może doprowadzić do utraty pełnienia zadania przez określone białko.

Białka zbudowane są z aminokwasówaminokwasaminokwasów. Ich konstrukcję można scharakteryzować poprzez ich rzędowośćrzędowość białekrzędowość, czyli stopień zaawansowania budowy. Wyróżnia się cztery rodzaje struktur:

R11tKDKe9nSlI
1. Pierwszorzędowa. Struktura pierwszorzędowa jest wyznaczona przez sekwencję aminokwasów w białku. Aminokwasy to związki organiczne posiadające grupę karboksylową ce o o ha na jednym końcu i grupę aminową en ha dwa na drugim końcu. Na ilustracji model leucyny z wyodrębnioną grupą aminową i karboksylową. Każdy z aminokwasów łączy się z kolejnym aminokwasem za pomocą wiązania peptydowego zwanego również wiązaniem amidowym. Łączy ono grupę aminową jednego aminokwasu z grupą karboksylową drugiego aminokwasu. W wyniku tego wiązania powstaje woda. Na ilustracji jest model z zaznaczonym wiązaniem peptydowym, grupą aminową i karboksylową. Kolejność aminokwasów w białku jest determinowana poprzez informację genetyczną zawartą w DNA. Wiązanie peptydowe powstaje w procesie biosyntezy na rybosomach w komórce. Polega na uwspólnieniu elektronu pomiędzy węglem z grupy karboksylowej a azotem z grupy aminowej. Rozpad wiązania peptydowego może być spowodowany działalnością enzymów lub kwasów. Strukturę pierwszorzędową stabilizuje wiązanie peptydowe wyznaczone przez kolejność aminokwasów w białku., 2. Drugorzędowa. Struktura drugorzędowa to układ przestrzenny zajmowany przez łańcuchy polipeptydowe. Wiązanie peptydowe występujące pomiędzy aminokwasami jest wiązaniem sztywnym i nie może ulec żadnej rotacji, natomiast pozostałe wiązania występujące kolejno pomiędzy atomami węgla i innymi grupami mogą obracać się wokół swojej osi obrotu. Konsekwencją takiej sytuacji jest występowanie głównie dwóch struktur białkowych: alfa helisy i beta kartki. Te struktury są stabilizowane poprzez wiązania wodorowe. Wiązania te występują pomiędzy atomem wodoru a atomem elektroujemnym z wolnymi parami elektronowymi. W przypadku białek mamy do czynienia z wiązaniem pomiędzy wodorem z grupy aminowej en ha, a tlenem z grupy karboksylowej ce o. Obie wymienione powyżej struktury białkowe różnią się pomiędzy sobą jedynie elementami, które zostają połączone przez wiązania wodorowe. Na ilustracji jest helisa przypominająca sprężynę to alfa helisa i helisa w kształcie harmonijki, zwana beta kartką. Zaznaczono wiązania wodorowe. 3. Trzeciorzędowa. Struktura trzeciorzędowa polega na ułożeniu w przestrzeni struktur drugorzędowych. Ta charakterystyczna dla każdego białka struktura decyduje o jego właściwościach. Jest stabilizowana przez: wiązania jonowe, oddziaływania hydrofobowe, siły van der Waalsa i mostki disiarczkowe., 4. Czwartorzędowa. Struktura czwartorzędowa to układ w przestrzeni jaki zajmuje kilka podjednostek białka, czyli gotowych struktur trzeciorzędowych. Taka organizacja białka jest stabilizowana przez te same oddziaływania co struktura trzeciorzędowa, czyli: wiązania jonowe, siły van der Waalsa, oddziaływania hydrofobowe i mostki disiarczkowe.
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.
bg‑azure

Jake oddziaływania stabilizują struktury białkowe?

Każda z tych rzędowości jest stabilizowana przez różnego rodzaju oddziaływania. Teraz omówimy każdą z nich po kolei wraz z oddziaływaniami odpowiedzialnymi za stabilizację tej struktury.

Wiązania jonowe

Jest to oddziaływanie polegające na elektrostatycznym przyciąganiu się dwóch różnoimiennych jonów.

R1LBJvFFiqZJZ1
Powstanie wiązania jonowego na przykładzie chlorku sodu
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Atom sodu ( Na ) posiada jeden wolny elektron na swojej zewnętrznej powłoce elektronowej. Atom chloru ( Cl ) posiada 7 elektronów na swojej zewnętrznej powłoce elektronowej. Dla obu tych pierwiastków, taka sytuacja jest niekorzystna energetycznie i w momencie, kiedy zbliżają się do siebie, dochodzi do oddania jednego elektronu sodu dla chloru. Sód poprzez oddanie elektronu dostaje ładunek dodatni (+), a chlor po otrzymaniu elektronu posiada ładunek ujemny (-). Różnica elektrostatyczna która występuje sprawia, że oba jony przyciągają się do siebie.

W białkach występują najczęściej pomiędzy dodatnio naładowanymi grupami aminowymi a ujemnie naładowanymi grupami karboksylowymi.

R8UZbSRV9K9pd
Wiązanie jonowe w białkach
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Oddziaływania hydrofobowe

Oddziaływania te występują w cząsteczkach, które posiadają w swojej budowie regiony hydrofobowe i hydrofiloweregion hydrofilowyhydrofilowe. Regiony hydrofilowe to takie części cząsteczki, o których można powiedzieć, że „lubią” wodę, co naukowo znaczy – mają budowę polarną. Woda jest cząsteczką polarną, co oznacza, że w swojej cząsteczce ma ładunki elektryczne, rozłożone nierównomiernie. W myśl zasady: podobne rozpuszcza się w podobnym – w wodzie rozpuszczają się cząsteczki polarne. Na tomiast regiony hydrofobowe to takie części cząsteczki, które przeciwnie do regionów hydrofilowych „boją się wody”, czyli mają budowę niepolarną. Dzięki tej różnicy, występującej w związkach, może dochodzić do oddziaływań hydrofobowych. Polegają one na ograniczeniu dostępu do wody tym częściom cząsteczki, które są hydrofobowe. Jeżeli w jednej, dużej cząsteczce występują odpowiednio regiony hydrofobowe i hydrofilowe, to taka cząsteczka ulega zwijaniu i zmianom w położeniu do takiego stopnia, aby zmniejszyć kontakt z wodą odcinkom hydrofobowym. Używając obrazowego języka możemy stwierdzić, że cząsteczka na zewnątrz, czyli w kierunku cząsteczek wody, kieruje swoje hydrofilowe fragmenty, a fragmenty hydrofobowe chowa niejako do swojego wnętrza. Oddziaływania hydrofobowe zostały zaprezentowane na poniższym obrazku:

R1b27Aox7d38T1
Oddziaływania hydrofobowe są główną przyczyną prawidłowego fałdowania się białek. W długim łańcuchu polipeptydowym mogą występować liczne regiony hydrofobowe, które są oddzielone regionami hydrofilowymi. Taki układ sprzyja fałdowaniu białek – regiony hydrofobowe schowają się do “środka" białka, podczas gdy regiony hydrofilowe wystawią się na zewnątrz.
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Siły van der Waalsa

Są to bardzo słabe oddziaływania pomiędzy atomami występującymi blisko siebie. Większość części białka jest upakowanych, dzięki czemu siły van der WaalsaSiły van der Waalsasiły van der Waalsa mogą między nimi zachodzić. Mają bardzo duże znaczenie w przyrodzie, ponieważ to dzięki nim zachodzi wiele procesów fizykochemicznych. Odpowiedzialne za budowę białek czy adsorpcjęadsorpcjaadsorpcję, są powszechnie występującymi oddziaływaniami. Odgrywają ważną rolę w oddziaływaniach białko‑białko, gdzie dochodzi do dopasowania, jak klucza do zamku. Przykładem takiej sytuacji jest rozpoznawanie antygenuantygenantygenu przez przeciwciałoprzeciwciałoprzeciwciało.

Wyróżnia się kilka rodzajów sił van der Waalsa:

  • oddziaływanie dipoldipoldipol - dipol - dwie cząsteczki mające moment dipolowymoment dipolowymoment dipolowy przyciągają się,

  • oddziaływanie dipol - dipol indukowany - jedna cząsteczka z momentem dipolowym indukuje moment dipolowy u drugiej cząsteczki i dochodzi do ich przyciągania,

  • oddziaływanie dipol indukowany - dipol indukowany - obie cząsteczki nie posiadające momentu dipolowego uzyskują chwilowe momenty dipolowe i przyciągają się.

Wiązanie wodorowe

Jest rodzajem oddziaływania elektrostatycznego pomiędzy atomem wodoru a atomem elektroujemnym, który zawiera wolne pary elektronowe. W białkach wiązanie wodorowe powstaje pomiędzy grupą karbonylową jednego aminokwasu a grupą iminową drugiego aminokwasu. Rolą wiązania wodorowegowiązania wodorowewiązania wodorowego w białkach jest stabilizacja struktury alfa‑helisy i beta‑kartki.

RZSofMZz8MIY9
Oddziaływanie wodorowe w białku
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Mostki disiarczkowe

Te struktury powstają, gdy dwie grupy tiolowe (-SH) połączą się ze sobą. Grupy te mogą występować w dwóch różnych związkach albo w jednym. Odgrywają ważną rolę w fałdowaniu i stabilności wielu białek. Utrzymuje części białka razem stabilizując jego zwiniętą formę. Mostki disiarczkowe mogą również tworzyć centra hydrofobowe – regiony hydrofoboweregion hydrofobowyregiony hydrofobowe białka układają się wokół mostków disiarczkowych, tym samym ograniczając swój kontakt z wodą. Mostek disiarczkowy zaprezentowano na galerii poniżej.

bg‑azure

Podsumowanie

W ten sposób zostały scharakteryzowane wszystkie oddziaływania stabilizujące struktury białkowe. Niektóre z nich są charakterystyczne dla konkretnej rzędowości białka, podczas gdy inne występują w kilku przypadkach. Istotą ich funkcji jest utrzymywanie takiej struktury białkowej (czyli prościej mówiąc takiego jego kształtu), które umożliwia wykonywanie danej czynności białka. Zerwanie tych wiązań powoduje zaburzenie struktury - białko nie może pełnić swojej funkcji.

RiCXYa9iQGQyg1
Przedstawienie oddziaływań, stabilizujących strukturę białka
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Słownik

DNA
DNA

(ang. deoxyribonucleic acid „kwas deoksybonukleinowy”)  związek chemiczny, który koduje informację genetyczną organizmu

rybosomy
rybosomy

kompleksy białkowe, występujące w komórkach organizmów żywych i biorące udział w procesie syntezy materiału genetycznego

białko
białko

wielkocząsteczkowe związki zbudowane wyłącznie lub w dużej mierze z aminokwasów; stanowią największą część występujących w żywej komórce związków organicznych

aminokwas
aminokwas

(ang. amino acid „kwas aminowy”) związek organiczny, posiadający co najmniej dwie grupy funkcyjne: -COOH-NH2

rzędowość białek
rzędowość białek

hierarchia w budowie struktur białkowych, wyróżnia się cztery rodzaje: pierwszo-; drugo-; trzecio- i czwarto- rzędowa

wiązania peptydowe
wiązania peptydowe

wiązania występujące pomiędzy grupą aminową -NH2 a grupą karbonylową -COOH białkach. Łańcuchy polipeptydowe – aminokwasy połączone wiązaniami peptydowymi i tworzące długie ciągi

wiązania wodorowe
wiązania wodorowe

wiązania występujące pomiędzy atomem wodoru a elektroujemnym atomem sąsiedniej cząsteczki

region hydrofobowy
region hydrofobowy

(gr. hydros „woda”, phobos „strach”)regiony apolarne; nie rozpuszczają się w wodzie, tylko w rozpuszczalnikach apolarnych

region hydrofilowy
region hydrofilowy

(gr. hydros „woda”, philia „umiłowanie”) regiony polarne; rozpuszczają się w wodzie a nie rozpuszczają w rozpuszczalnikach apolarnych

cząsteczka apolarna
cząsteczka apolarna

cząsteczka posiadająca zerowy moment dipolowy

Siły van der Waalsa
Siły van der Waalsa

słabe oddziaływania pomiędzy atomami oddalonymi od siebie

adsorpcja
adsorpcja

(łac. ad- „przy”, sorbere „pochłaniać”) proces zachodzący na granicy dwóch faz, poprzez związanie cząstek jednej fazy przez cząstki drugiej fazy.

antygen
antygen

substancja, która, wprowadzona do organizmu, wywołuje u niego reakcję immunologiczną

przeciwciało
przeciwciało

glikoproteiny o zdolnościach swoistego wiązania antygenów

dipol
dipol

(gr. dipolos „dwa bieguny”) układ dwóch różnoimiennych ładunków, wytwarzających pole dipolowe i posiadających moment dipolowy

moment dipolowy
moment dipolowy

wielkość fizyczna charakteryzująca dipol

Bibliografia

Doonan S., Białka i peptydy, tłum. Z. Zawadzki, Warszawa 2008, wyd. 1.

Stryer L., Berg J. M., Tymoczko J. L., Biochemia. Część 1. Molekularny wzór życia, Warszawa 2009, wyd. 4.