Przeczytaj

bg‑turquoise

Hydroliza peptydów

Peptydy powstają w wyniku reakcji kondensacji, podczas której między grupą $α$ -karboksylową ( $- COOH$ ) i grupą $α$ -aminową ( $- {NH}_{2}$ ) tworzy się połączenie zwane wiązaniem peptydowymwiązanie peptydowewiązaniem peptydowym. Produktem ubocznym jest cząsteczka wody.

Hydrolizahydroliza peptydówHydroliza jest reakcją odwrotną do reakcji kondensacji, czyli polega na rozerwaniu utworzonych wiązań peptydowych i odtworzeniu poszczególnych aminokwasów. Bierze w niej udział woda, której cząsteczki rozpadają się na jony hydroksylowe ${OH}^{-}$ i jony hydroniowe $H_{3} O^{+}$ , a następnie łączą się z uwolnionymi wiązaniami substancji wielkocząsteczkowej. Przemiany te można przedstawić uproszczonym schematem:

R1ICV9AXlv4xv

Na ilustracji jest równanie reakcji. Pierwszy substrat: wzór - R zaznaczony kolorem zielonym łączy się z prawej strony z C, a C w dół łączy się wiązaniem podwójnym z O. C po prawej stronie łączy się z N, a N u góry łączy się z H. N po prawej stronie łączy się z CH, które w dół łączy się z R zaznaczonym kolorem pomarańczowym. CH w prawo łączy się z COOH. Wzór drugiego substratu: grupa H 2 N łączy się po prawej stronie z grupą CH, która w dół łączy się z R zaznaczonym kolorem niebieskim. Ch w prawo łączy się z COOH. Po prawej stronie substratów są strzałki skierowane w przeciwnych kierunkach. Nad górną strzałką jest minus cząsteczka wody, pod dolną strzałką jest plus cząsteczka wody. Powstaje produkt o wzorze: opis od lewej strony do prawej - R zaznaczone kolorem zielonym łączy się po prawej stronie z C połączonym w dół wiązaniem podwójnym z O. C w prawo łączy się z N połączonym w górę z H. N łączy się w prawo z CH połączonym na dole z R zaznaczonym kolorem pomarańczowym. CH łączy się po prawej stronie z C połączonym w dół wiązaniem podwójnym z O. C w prawo łączy się z N połączony u góry z H. C, O, N oraz H są zapisane pogrubioną czcionką. N w prawo łączy się z CH. CH w dół łączy się z R zaznaczonym kolorem niebieskim, a w prawo łączy się z grupą COOH. — Schemat kondensacji i hydrolizy peptydów
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Ważne!

Peptydy, jak i białka, ulegają hydrolizie w środowisku wodnym i w podwyższonej temperaturze oraz w obecności stężonych kwasów nieorganicznych lub stężonych zasad.

W reakcji tej powstają odpowiednie aminokwasy. Analizując skład otrzymanych produktów hydrolizy, można ustalić, z jakich reszt aminokwasowych składał się dany peptyd.

Ćwiczenie 1

Przykładem peptydu, którego obecność stwierdzono w większości żywych komórek, jest glutation.

Ile i jakie aminokwasy powstaną w wyniku hydrolizy glutationu? Czy potrafisz zapisać tę reakcję?

RzYB7w1r6Kkzf

Na ilustracji jest wzór. Opis wzoru od lewej strony: grupa H 2 N łączy się po prawej stronie z grupą CH. Ta łączy się na dole z grupą metylenową, która łączy się w dół z kolejną grupą metylenową. Ta w prawo łączy się z grupą COOH. Grupa CH w prawo łączy się z C połączonym wiązaniem podwójnym u góry z O. C łączy się w prawo z N połączonym w dół z H. N w prawo łączy się z CH połączonym na dole z grupą metylenową. Grupa metylenowa łączy się po prawej stronie z SH. CH w prawo łączy się z C połączonym wiązaniem podwójnym u góry z O. C w prawo łączy się z N połączonym w dół z H. N w prawo łączy się z grupą metylenową, a ta łączy się z grupą karboksylową. — Struktura glutationu
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

R4wuqMl1A9AMR

Odpowiedź zapisz w zeszycie do lekcji chemii, zrób zdjęcie, a następnie umieść je w wyznaczonym polu.

RcwtdPkdYlnxo

bg‑turquoise

Sposoby przeprowadzania hydrolizy peptydów i białek

RhwyTRa6Pi8US

Hydroliza kwasowa
Polega na ogrzaniu białka w roztworze chlorowodoru HCl, o stężeniu 2 $\frac{mol}{{dm}^{3}}$ lub w roztworze 4 $\frac{mol}{{dm}^{3}}$ kwasu siarkowego(VI) H₂SO₄, który trwa od 18 do 24 h. Warunki te pozwalają na całkowity rozkład tryptofanu.

Hydroliza zasadowa
Ogrzewanie peptydu z wodorotlenkiem sodu, o stężeniu 2 $\frac{mol}{{dm}^{3}}$ (tej metody praktycznie w ogóle się nie stosuje, ponieważ całkowicie niszczy niektóre z aminokwasów, tj. treoninę, argininę oraz cysteinę).

Hydroliza enzymatyczna
Służy do określania sekwencji białek. Żaden z aminokwasów nie ulega zniszczeniu. Wadą tej metody jest powolność procesu.

Dla zainteresowanych

R1ZOfCN1MXvWq

Schemat hydrolizy białek w procesie trawienia. Wzór w nawiasie kwadratowym: N łączy się na górze z H, a po prawej stronie z CH połączonym na dole z R. CH w prawo łączy się z C połączonym w dół wiązaniem podwójnym z O. Wzór jest n razy wzięty. Strzałka w prawo - nad strzałką napis: pepsyna, pod strzałką napis: 37 stopni Celsjusza, pH=1. Strzałka prowadzi do napisu: polipeptydy, od których biegnie strzałka w dół. Po lewej stronie strzałki jest napis: trypsyna, chymotrypsyna, karboksypeptydaza. Po prawej stronie strzałki napis: 37 stopni Celsjusza, pH=7. Strzałka prowadzi do napisu: oligopeptydy. Od oligopeptydów jest strzałka w lewo - nad strzałką napis: aminopeptydaza, pod strzałką jest napis: 37 stopni Celsjusza, pH=7. Strzałka prowadzi do napisu: dipeptydy. Od dipeptydów jest strzałka z napisem: dipeptydaza, pod strzałką napis: 37 stopni Celsjusza, pH=7. Strzałka prowadzi do napisu: n aminokwasy. — Schemat hydrolizy białek w procesie trawienia
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

W organizmach żywych hydroliza wiązań peptydowych w peptydach katalizowana jest przez enzymyenzymyenzymy zwane proteazamiproteazyproteazami i odgrywa istotną rolę we wszystkich procesach fizjologicznych. Jest to reakcja nieodwracalna, regulowana na wielu poziomach (przez ekspresję genów kodujących proteazy oraz kontrolę aktywności proteaz wewnątrz i na zewnątrz komórek).

Proteoliza, zachodząca poza komórką (zewnątrzkomórkowa), jest często kontrolowana przez wyspecjalizowane białka inhibitorowe, które wiążą się z proteazami i blokują ich aktywność. Na przykład inhibitory proteaz stanowią 10% wszystkich białek w surowicy ssaków.

Ciekawostka

RY6tdZnJQrsNd

Ilustracja przedstawia aktywację enzymu poprzez hydrolizę specyficznych wiązań. Po lewej stronie ilustracji jest niebieska splątania nić. To nieaktywny prekursor. W górnej części nici zaznaczono strzałką miejsce aktywacji. Po prawej stronie obrazka jest strzałka skierowana w prawo. Nad strzałką jest napis: hydroliza specyficznych wiązań. Strzałka prowadzi do obrazka: przypomina splataną nić. To aktywny enzym. W górnej części nić jest przerwana. — Aktywacja enzymu poprzez hydrolizę specyficznych wiązań
Źródło: GroMar Sp. z o.o., dostępny w internecie: Na podstaiwe: http://scholaris.pl/, licencja: CC BY-SA 3.0.

Uproszczony schemat przedstawia aktywację nieaktywnego prekursora enzymu poprzez hydrolizę specyficznych wiązań peptydowych w obrębie katalizatora. Jest to sposób aktywacji charakterystyczny dla niektórych enzymów, np. trypsyny.

Słownik

wiązanie peptydowe

charakterystyczne ugrupowanie, które powstaje w reakcji kondensacji aminokwasów

struktura pierwszorzędowa białka

liniowa sekwencja kolejnych aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi

hydroliza peptydów

rozerwanie łańcucha polipeptydowego na poszczególne aminokwasy

enzymy

(z gr. ἔnuzetaupsilonmuomicronnu, od ἔnu en „w” i zetaύmueta dzýmē „zaczyn, (za)kwas”) wielkocząsteczkowe, w większości białkowe, katalizatory, które przyspieszają specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji

proteazy

podklasa enzymów z klasy hydrolaz katalizująca proteolizę, czyli hydrolizę wiązań peptydowych

proteoliza

rozkład wiązania peptydowego z udziałem proteaz; w efekcie z białek powstają peptydy i aminokwasy; proteoliza jest jednym z procesów zachodzących podczas trawienia

Bibliografia

Banaszkiewicz S., Zbiór zadań, Chemia organiczna, Warszawa 2004, s. 82‑89.

Czerwińska A., Jelińska‑Kazimierczuk M., Kuśmierczyk K., Chemia 2, Warszawa 2003, s. 284‑327.

Jakubke H‑D., Jeschkeit H., Aminokwasy, peptydy, białka, Warszawa 1989.

Żak I.,Polipeptydy i białka, [w:] Chemia medyczna, pod red. Iwony Żak, Katowice 2001, s. 244‑274.

Wprowadzenie

Audiobook

Hydroliza peptydów

Sposoby przeprowadzania hydrolizy peptydów i białek

Słownik

Bibliografia