RgHIduWtfrB7t1

Zdjęcie przedstawia wiązanie peptydowe. Wiązanie podwójne łączy cząsteczkę węgla (czarna kulka) z tlenem (zielona kulka). To grupa alfakarboksylowa jednego aminokwasu. Atomy azotu (niebieska kulka) i wodoru (czerwona kulka) łączą się wiązaniem pojedynczym. To grupa alfaaminowa drugiego z aminokwasów. Wiązanie łączące wszystkie cztery atomy jest wiązaniem peptydowym białka. Związki organiczne zbudowane z aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym to peptydy.

Białka, zwane też proteinami, to substancje o dużej masie cząsteczkowej, składające się wyłącznie lub w większości z aminokwasówaminokwasyaminokwasów. Przyjmuje się, że białka są biopolimerami o masach cząsteczkowych większych niż 10 tys. daltonówdaltondaltonów, co oznacza, że są zbudowane z co najmniej 90. aminokwasów. Związki zbudowane z mniejszej liczby aminokwasów są nazywane peptydamipeptydypeptydami. Podział ten ma charakter umowny. Aminokwasy w białkach i peptydach są ze sobą połączone za pomocą wiązań peptydowych.

Białka w organizmie powstają w procesie translacjitranslacjatranslacji z udziałem 20. aminokwasów. Są to: alanina, arginina, asparagina, cysteina, fenyloalanina, glicyna, glutamina, histydyna, izoleucyna, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy, leucyna, lizyna, metionina, prolina, seryna, treonina, tryptofan, tyrozyna i walina.

Białka zbudowane wyłącznie z aminokwasów nazywamy białkami prostymi, a zawierające dodatkowe, nieaminokwasowe składniki – białkami złożonymi. Nieaminokwasowy składnik, zwany grupą prostetycznągrupa prostetycznagrupą prostetyczną, może być niskocząsteczkowym związkiem organicznym, metalem lub połączeniem obu tych elementów. Aminokwasy łączą się ze sobą w różnych kombinacjach, dzięki czemu tworzą różnorodne białka.

Rozróżnia się strukturę pierwszorzędową, drugorzędową, trzeciorzędową i czwartorzędową.

Struktura pierwszorzędowa opisuje kolejność, w której aminokwasy są połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi (sekwencja aminokwasów).

Struktura drugorzędowa dotyczy zagięć w strukturze, które tworzą się w polipeptydzie w wyniku interakcji różnych aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym.

Najbardziej popularnymi rodzajami struktur drugorzędowych są helisa αalfa oraz harmonijka βbeta. Obydwie struktury są stabilizowane przez wiązania wodorowe, które tworzą się pomiędzy atomem tlenu (O) grupy karboksylowej jednego aminokwasu a atomem wodoru (H) grupy aminowej drugiego aminokwasu.

Struktura trzeciorzędowa określa kształt białka. Powstaje w wyniku pofałdowania łańcucha o strukturze drugorzędowej. Jest warunkowana różnymi wiązaniami chemicznymi: wiązaniami wodorowymi, oddziaływaniami hydrofobowymi,  i elektrostatycznymi, mostkami disiarczkowymi czy siłami van der Waalsa.

Strukturę czwartorzędową wytwarzają niektóre pofałdowane białka, mające cząsteczki złożone z dwóch lub więcej oddzielnych łańcuchów polipeptydowych (m.in. hemoglobina).

Więcej informacji na temat struktury przestrzennej białek znajdziesz tutaj.

Pod względem właściwości fizycznych białka dzieli się na globularne i fibrylarne.

Białko globularne ma kształt kulisty lub sferoidalny. Zbudowane jest z gęsto pofałdowanych lub pozwijanych łańcuchów peptydowych. Zwykle rozpuszcza się w wodzie, tworząc koloidykoloidkoloidy. Białka globularne to ogromna większość białek, m.in. albuminy i globuliny oraz wszystkie enzymy.

Białko fibrylarne to włókienkowe białko proste o wydłużonej, przeważnie uporządkowanej strukturze. Przykładem są skleroproteiny, np. kolagen i keratyna, praktycznie nierozpuszczalne w wodzie i roztworach soli. Biała fibrylarne występują w dużych ilościach w tkance łącznej.

Koagulacja polega na łączeniu cząstek, naturalnie występujących w stanie rozproszonym, w większe skupienia - agregaty. Jest to proces przejścia od rozproszonego stanu koloidalnego (wodnego roztworu białek nazywanego zolemzolzolem) do stabilniejszej i bardziej zwartej struktury nazywanej żelemżelżelem.

Proces ten zachodzi pod wpływem: dodania elektrolitów, promieniowania jonizującego, wysokiej temperatury, środków odwadniających (np. aceton), działań mechanicznych (np. wstrząsanie, mielenie, ucieranie), soli metali lekkich, wysalaniawysalanie białkawysalania lub odparowywania.

Proces odwrotny do koagulacji to peptyzacja. Polega on na rozpuszczeniu żelu w wodzie i powstaniu zolu (roztworu koloidalnego).

R10wlovXMO3fm

Zdjęcie przedstawia majonez w misce. Majonez jest mieszany za pomocą metalowej trzepaczki wykonanej ze stali nierdzewnej w postaci połączonych ze sobą, wychodzących z rączki metalowych prętów. Majonez ma konsystencję emulsji.

RBsCMiNqT9S3U1

Zdjęcie przedstawia smażone jajko na talerzu. Białko jest koloru białego. Pośrodku białka znajduje się okrągłe żółtko koloru żółtego. Okrągły talerz, na którym znajduje się jajko pokrywają czarne kropki.

Z kolei denaturacja białka to zaburzenie struktury cząsteczek białkowych wynikające z rozerwania wiązań chemicznych, przede wszystkim wodorowych, jonowych i mostków disiarczkowych, które stabilizują jego strukturę drugo-, trzecio- i czwartorzędową. Struktura pierwszorzędowa nie ulega zmianie.

Denaturacja białka zachodzi pod wpływem różnych czynników fizycznych i chemicznych – zostały one wyszczególnione na poniższym schemacie.

Denaturacja to proces powodujący zmianę właściwości biologicznych (np. utratę aktywności enzymatycznej) i fizykochemicznych białek (zmniejszenie rozpuszczalności i wytrącenie z roztworu, zmianę lepkości i skręcalności optycznejskręcalność optycznaskręcalności optycznej, rozpad na mniejsze podjednostki białek).

Odwrotnym procesem do denaturacji jest renaturacja polegająca na przywracaniu drugo- i trzeciorzędowej struktury białek. Proces ten zachodzi pod wpływem powolnego przywracania warunków sprzed denaturacji (np. poprzez ochładzanie). Jednak nie wszystkie białka ulegają renaturacji. Proces ten dotyczy m.in. enzymu rybonukleazy, biała osocza krwi – albuminy oraz obecnej w erytrocytach hemoglobiny.

Słownik