Przeczytaj

bg‑yellow

Klasyfikacja peptydów

Najczęściej podziału peptydów dokonuje się ze względu na liczbę budujących je aminokwasówaminokwasów. Cząsteczki peptydów, które są zbudowane z dwóch aminokwasów, nazywamy dipeptydami, a z trzech — tripeptydami itd.

Peptydy, o cząsteczkach zawierających mniej niż $10$ reszt aminokwasowych, są określane jako oligopeptydy, a zawierające do ok. $100$ reszt — jako polipeptydy. Związki, których cząsteczki są zbudowane z ponad $100$ reszt, są określane jako białkabiałkabiałka.

Najczęściej występujące peptydy to heteropeptydy. Są zbudowane z reszt różnych aminokwasów. Peptydy, które zawierają ciąg tych samych reszt aminokwasowych, nazywamy homopeptydami.

Innego podziału dokonuje się ze względu na kształt cząsteczki (peptydy liniowe oraz cykliczne).

bg‑yellow

Synteza polipeptydów

Peptydy powstają w wyniku reakcji kondensacji, podczas której między grupą karboksylową ( $— COOH$ ) i grupą aminową ( $— {NH}_{2}$ ) tworzy się wiązanie peptydowe. Produktem ubocznym tej reakcji jest cząsteczka wody. Ogólny schemat reakcji kondensacji przedstawiono poniżej.

R1abNVn5U9tdv1

Schemat ogólny reakcji kondensacji aminokwasów. Cząsteczka pierwszego aminokwasu zbudowana z grupy aminowej NH2 połączonej z grupą CH, która to łączy się z podstawnikiem R1 oraz z grupą karboksylową COOH. Dodać cząsteczkę drugiego aminokwasu zbudowaną z grupy aminowej NH2 połączonej z grupą CH, która to łączy się z podstawnikiem R2 oraz z grupą karboksylową COOH. Strzałka w prawo, strzałka w lewo, za strzałkami cząsteczka dipeptydu dodać cząsteczkę wody. Dipeptyd zbudowany jest z grupy aminowej NH2 stanowiącej N‑koniec peptydu. Grupa ta łączy się z grupą CH, która związana jest z podstawnikiem R1 oraz z atomem węgla połączonym za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązania pojedynczego z atomem azotu grupy NH. Grupa ta łączy się z grupą CH podstawioną grupą R2 oraz grupą karboksylową COOH stanowiącą C‑koniec. W cząsteczce zaznaczono również wiązanie peptydowe, które występuje pomiędzy atomem węgla związanym za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu, a atomem azotu grupy NH. — Ogólny schemat reakcji kondensacji aminokwasów
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Przykład kondensacji aminokwasów do dipeptydu:

RyP0Rxfi5mdt41

Ilustracja przedstawiająca równanie reakcji kondensacji pomiędzy cząsteczką alaniny i seryny. Cząsteczka alaniny zbudowana z grupy CH podstawionej grupą metylową CH3, grupą aminową NH2 oraz grupą karboksylową <math aria‑label="C O O H">COOH. Dodać cząsteczkę seryny zbudowaną z grupy CH podstawionej grupą aminową NH2, grupą karboksylową <math aria‑label="C O O H">COOH oraz grupą metylenową CH2, która to łączy się z grupą hydroksylową OH. Strzałka w prawo, strzałka w lewo, za strzałkami cząsteczka peptydu alaniloseryny, która to zbudowana jest z grupy metylowej CH3 związanej z grupą CH, która to podstawiona jest grupą aminową NH2 oraz związana z atomem węgla połączonym za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązania pojedynczego z grupą NH, która to łączy się z grupą CH podstawioną grupą karboksylową <math aria‑label="C O O H">COOH oraz grupą metylenową CH2, która to łączy się z grupą hydroksylową OH. Dodać cząsteczkę wody. Wiązanie peptydowe wraz z atomami w jego obrębie zaznaczono na niebiesko, to jest wiązanie pomiędzy atomem węgla połączonym za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązania pojedynczego z grupą NH. — Równanie reakcji kondensacji alaniny z seryną z zaznaczonym wiązaniem peptydowym i powstającą cząsteczką wody jako produktem ubocznym
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Przykład kondensacji aminokwasów do tripeptydu:

REMs6V59epXYH1

Ilustracja przedstawiająca równanie reakcji kondensacji aminokwasów do tripeptydu. Cząsteczka metioniny zbudowana z grupy CH podstawionej grupą aminową, grupą karboksylową oraz dwiema kolejno połączonymi grupami CH2, z których druga związana jest z atomem siarki S podstawionym grupą metylową CH3. Dodać cząsteczkę alaniny zbudowaną z grupy CH podstawionej grupą metylową CH3, grupą aminową NH2 oraz grupą karboksylową <math aria‑label="C O O H">COOH. Dodać cząsteczkę proliny zbudowanej z pięcioczłonowego, nasyconego pierścienia składającego się z czterech atomów węgla oraz grupy NH. Atom węgla budujący pierścień związany z grupą NH podstawiony jest grupą karboksylową. Strzałka w prawo, strzałka w lewo, za strzałkami cząsteczka tripeptydu zbudowanego z grupy aminowej połączonej z grupą CH podstawioną grupą CH2CH2SCH3 oraz atomem węgla połączonym za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązania pojedynczego z grupą NH. Grupa NH łączy się z grupą CH podstawioną grupą metylową i atomem węgla połączonym za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązania pojedynczego z atomem azotu wbudowanym w pięcioczłonowy pierścień proliny, w którym to sąsiadujący z atomem azotu atom węgla łączy się z grupą karboksylową COOH. Dodać dwie cząsteczki wody. Wiązania peptydowe zaznaczono na niebiesko. Są to wiązania pomiędzy atomem węgla połączonym za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązania pojedynczego z grupą NH bądź atomem azotu. — Równanie reakcji kondensacji aminokwasów do tripeptydu. W powyższym przykładzie w reakcji bierze udział metionina, alanina i prolina z zaznaczonymi wiązaniami peptydowymi i powstającymi dwiema cząsteczkami wody jako produktami ubocznymi.
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Ciekawostka

Pierwsza synteza peptydu

Glicyloglicyna jest dipeptydem, zbudowanym z reszt aminokwasowych dwóch glicyn. To najprostszy peptyd.

R13c0jdL2r2dk

Ilustracja przedstawiająca wzór cząsteczki glicyloglicyny zbudowanej z grupy NH2 połączonej z grupą metylenową CH2 związaną z atomem węgla wchodzącym w skład wiązania peptydowego i połączonym za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązania pojedynczego z atomem azotu podstawionym atomem wodoru oraz grupą metylenową CH2 połączoną z grupą karboksylową COOH. Po lewej stronie struktury zaznaczono grupę aminową pochodzącą od pierwszej cząsteczki aminokwasu i stanowiącą N‑koniec, po prawej stronie zaznaczono grupę karboksylową pochodzącą od drugiej cząsteczki aminokwasu i stanowiącą C‑koniec peptydu. — Wzór półstrukturalny glicyloglicyny (Gly‑Gly)
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Po raz pierwszy został zsyntezowany przez Emila Fischera i Ernesta Forneau w $1901$ roku badacze otrzymali ów peptyd, gotując $2$ , $5$ -diketopiperynazę (bezwodnik glicyny) z kwasem solnym.

Ciekawostka

Jak organizmy produkują peptydy?

Biosynteza białek to ogół procesów enzymatycznych, które zachodzą w żywych organizmach, co prowadzi do łączenia się aminokwasów w łańcuchy polipeptydowe o specyficznej sekwencji aminokwasów. Procesy te są uwarunkowane genetycznie. Za syntezę polipeptydów odpowiada proces translacji. Jest to drugi etap biosyntezy białek, podczas którego na podstawie informacji zapisanej w nici mRNA, syntezowany jest polipeptyd. Proces ten jest katalizowany przez rybosom obejmujący podjednostkami przesuwającą się nić mRNA.

Dla zainteresowanych

W laboratoriach synteza peptydów opiera się głównie na syntezie na nośniku stałym. Ma ona charakter wieloetapowy, przez co wymagana jest konieczność kontrolowania poszczególnych procesów.

Nośnikiem w tej metodzie mogą być żywice, do których przyłączone zostały grupy aminowe ( $— {NH}_{2}$ ). Następnie do naczynia wprowadza się odpowiedni rozpuszczalnik, aminokwasy z zablokowaną grupą aminową oraz zablokowanymi grupami bocznymi. Najczęściej jako grupy chroniące (blokujące) N-koniec stosuje się Boc (tert-butoksykarbonyl) oraz Fmoc ( $9$ -fluorenylometoksykarbonyl).

Potem wymywa się aminokwasy, które nie uległy przyłączeniu. Aby sprawdzić, czy zaszła reakcja między wolną (reaktywną) grupą aminową a C‑końcem wprowadzonego aminokwasu, należy wykonać test Kaisera. Kolejnym krokiem jest dodanie nowego rozpuszczalnika i usunięcie grupy blokującej N-koniec. Etapy te powtarza się aż do uzyskania oczekiwanej długości peptydu.

Powyższy sposób został zaproponowana w $1963$ roku przez R.B. Merrifield’a, późniejszego laureata Nagrody Nobla.

Słownik

białka

związki wielkocząsteczkowe zbudowane z reszt aminokwasowych (aminokwasy), połączonych wiązaniem peptydowym; występują we wszystkich żywych organizmach

aminokwasy (skrót aa lub AA, od ang. amino acids)

związki organiczne powszechnie występujące w organizmach żywych, które zawierają w cząsteczce co najmniej jedną grupę karboksylową ( $— COOH$ ) i co najmniej jedną grupę aminową ( $— {NH}_{2}$ ); występują powszechnie w organizmach zwierzęcych, w roślinach i drobnoustrojach

Bibliografia

Berg J. M., Stryer L., Tymoczko J. L., Gatto G. J., Biochemia, Warszawa 2018.

Wprowadzenie

Gra edukacyjna

Klasyfikacja peptydów

Synteza polipeptydów

Słownik

Bibliografia