1
Pokaż ćwiczenia:
RR2j2SLko8ChY1
Ćwiczenie 1
Który z wymienionych niżej procesów prowadzi do powstania aminokwasów? Możliwe odpowiedzi: 1. hydroliza białka, 2. denaturacja białka, 3. hydroliza amidów, 4. koagulacja białka
1
Ćwiczenie 2
R1cXIIokmDB2M
W wyniku hydrolizy związku powstają dwie cząsteczki glicyny i jedna alaniny. Przedstaw strukturę tego tripeptydu. Możliwe odpowiedzi: 1. Są możliwe wszystkie trzy podane struktury, 2. Gly-Ala-Gly, 3. Gly-Gly-Ala, 4. Ala-Gly-Gly
11
Ćwiczenie 3

Mając do dyspozycji glicynę (Gly, kwas aminooctowy) i serynę (Ser, kwas (S)-2‑amino‑3-hydroksypropanowy), zaproponuj cztery różne dipeptydy. Odpowiedź zapisz za pomocą trzyliterowych kodów aminokwasów.

RxR7Hig0nkj4z
Odpowiedź: (Uzupełnij).
21
Ćwiczenie 4

W wyniku hydrolizy dipeptydu otrzymano mieszaninę alaniny i glicyny. Czy można wskazać jeden konkretny dipeptyd, który poddano hydrolizie? Odpowiedz i uzasadnij, pisząc wzory trzyliterowe oraz pełne wzory strukturalne.

R12SGOaszuqT3
Odpowiedź zapisz w zeszycie do lekcji chemii, zrób zdjęcie, a następnie umieść je w wyznaczonym polu.
R1FhPsa8DjcCQ
(Uzupełnij).
2
Ćwiczenie 5

Zaklasyfikuj odpowiednio reakcję hydrolizy peptydów. Dokończ poniższe stwierdzenie.

RVa9RKH9xgj90
Hydroliza przebiega między wodą i rozpuszczoną w niej substancją. W jej wyniku powstają nowe związki chemiczne, jest to 1. reakcja podwójnej zamiany, 2. reakcja wymiany, 3. reakcja podwójnej wymiany.
21
Ćwiczenie 6

Odpowiedz, które struktury białek ulegają zniszczeniu podczas denaturacji, a które podczas hydrolizy.

RxR7Hig0nkj4z
Odpowiedź: (Uzupełnij).
21
Ćwiczenie 7

Po hydrolizie 1 mola peptydu masa otrzymanych aminokwasów była o 72 g większa od masy peptydu. Z ilu aminokwasów składał się ten peptyd? Odpowiedz i uzasadnij.

RxR7Hig0nkj4z
Odpowiedź: (Uzupełnij).
3
Ćwiczenie 8

Dziennik jednej ze studentek, prowadzącej badania białek, uległ zalaniu. Czy potrafisz zrekonstruować jego treść? Zapoznaj się z fragmentem raportu z badań laboratoryjnych i uzupełnij brakujące słowa.

R1WC0zBPoQx0b
Hydrolizę prowadziłam w dwóch porcjach z wyżej wymienionymi ilościami odtłuszczonego surowca przy użyciu technicznego kwasu solnego (ciężar właściwy 1,14-28%). Na 100 g piór stosowałam 300 cm3 kwasu, a więc na jedną porcję użyłam 1125 cm3 kwasu. Kolby ogrzewałam na łaźni piaskowej pod chłodnicą zwrotną w temperaturze łagodnego wrzenia (temperatura reakcji 108-110oC). Przebieg hydrolizy kontrolowałam 1. reakcją ksantoproteinową, 2. różowej, 3. reakcją biuretową, 4. dodatnią, 5. tlenku sodu, 6. wodorotlenku sodu, 7. żółtej, 8. niebieskiej, 9. czerwono-fiołkowej, 10. ujemną, 11. wodorotlenku azotu na obecność białka.

Do reakcji pobierałam około 3 cm3 hydrolizatu z kolby reakcyjnej do probówki za pomocą pipetki. Do przesączonej próbki cieczy, dodałam równą objętość 10% wodnego roztworu 1. reakcją ksantoproteinową, 2. różowej, 3. reakcją biuretową, 4. dodatnią, 5. tlenku sodu, 6. wodorotlenku sodu, 7. żółtej, 8. niebieskiej, 9. czerwono-fiołkowej, 10. ujemną, 11. wodorotlenku azotu i kilka kropel 1% wodnego roztworu siarczanu miedzi. Pojawienie się 1. reakcją ksantoproteinową, 2. różowej, 3. reakcją biuretową, 4. dodatnią, 5. tlenku sodu, 6. wodorotlenku sodu, 7. żółtej, 8. niebieskiej, 9. czerwono-fiołkowej, 10. ujemną, 11. wodorotlenku azotu barwy świadczyło o nieukończonym jeszcze procesie hydrolizy (obecność wiązań peptydowych w białkach). Hydrolizę uważałam za ukończoną od momentu, gdy badana próbka dawała 1. reakcją ksantoproteinową, 2. różowej, 3. reakcją biuretową, 4. dodatnią, 5. tlenku sodu, 6. wodorotlenku sodu, 7. żółtej, 8. niebieskiej, 9. czerwono-fiołkowej, 10. ujemną, 11. wodorotlenku azotu reakcję biuretową. Czas hydrolizy wynosił około 4 godzin.
Źródło: Sokołowska J., Badania nad poprawą wydajności cystyny i tyrozyny przez korektę niektórych parametrów procesu kwaśnej hydrolizy keratyn, UMCS, 1963.