Wykrywanie białek

bg‑gold

Reakcja biuretowa

R1JKuEKwC0zSL1

Zdjęcie przedstawiające probówkę zawierającą fioletowy, klarowny roztwór, który świadczy o pozytywnym wyniku reakcji biuretowej z produktem kondensacji mocznika, czyli z biuretem. — Pozytywny wynik reakcji biuretowej z produktem kondensacji mocznika – biuretem
Źródło: Philip Evans, dostępny w internecie: www.pl.wikipedia.org, licencja: CC BY 3.0.

Polega na reakcji jonów ${Cu}^{2 +}$ w środowisku zasadowym z roztworem białkabiałkobiałka, w wyniku czego tworzą się związki, które barwią roztwór na kolor fioletowy.

Pozytywny wynik reakcji biuretowej świadczy o obecności w badanej próbce co najmniej dwóch wiązań peptydowych, które występują bezpośrednio obok siebie lub przedzielonych maksymalnie jednym atomem węgla.

Reakcja ksantoproteinowa

Polega na działaniu stężonym ${HNO}_{3}$ na białko. Pod wpływem tego kwasu tworzą się pochodne, które mają żółte zabarwienie.

Rqo3ivXoXC1WV

Zdjęcie przedstawiające białko potraktowane stężonym kwasem azotowym(<math aria‑label="pięc">V), które jest ścięte i przybrało zabarwienie intensywnie żółte, co jest wynikiem pozytywnej reakcji ksantoproteinowej. — Pozytywny efekt reakcji ksantoproteinowej
Źródło: Robin Müller, dostępny w internecie: www.pl.wikipedia.org, licencja: CC BY 3.0.

Pozytywny wynik reakcji ksantoproteinowej dają białka, które posiadają w swojej cząsteczce reszty aminokwasów aromatycznych (fenyloalaniny, tryptofanu, tyrozyny). Podczas reakcji dochodzi do nitrowania aromatycznych reszt aminokwasowych, co prowadzi z kolei do powstania żółtego zabarwienia.

RqTzsFVBAqruf1

Ilustracja przedstawiająca równanie reakcji ksantoproteinowej na przykładzie tyrozyny. Cząsteczka tyrozyny zbudowanej z grupy karboksylowej połączonej z grupą C H, która to związana jest z grupą aminową i metylenową, która to z kolei podstawiona jest pierścieniem fenylowym z grupą hydroksylową w pozycji czwartej. Dodać cząsteczkę HNO3. Strzałka w prawo, za strzałką cząsteczka aminokwasu, która uległa nitrowaniu w pierścieniu fenylowym, zatem produkt posiada w swej strukturze w pozycji trzeciej pierścienia fenylowego dodatkową grupę NO2. Dodać cząsteczkę wody H2O. — Równanie reakcji ksantoproteinowej na przykładzie aminokwasu – tyrozyny
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Dla zainteresowanych

Reakcja cystynowa

Test ten polega na wykrywaniu w białkach reszt aminokwasowych, które zawierają siarkę (reszt cystyny i cysteiny), w reakcji z azotanem( $V$ ) ołowiu( $II$ ) lub etanianem (octanem) ołowiu( $II$ ), po wcześniejszym przeprowadzeniu siarki z grupy tiolowej $S^{2 -}$ .

R1OwY3H2Y5BIv1

Ilustracja przedstawiająca równanie reakcji chemicznej pomiędzy cysteiną a wodorotlenkiem sodu. Cząsteczka cysteiny zbudowanej z grupy karboksylowej połączonej z grupą CH związaną z grupą aminową oraz grupą metylenową, która to podstawiona jest grupą tiolową SH. Dodać dwie cząsteczki wodorotlenku sodu NaOH. Strzałka w prawo, za strzałką cząsteczka seryny zbudowanej z grupy karboksylowej połączonej z grupą CH związaną z grupą aminową oraz z grupą metylenową, która to podstawiona jest grupą hydroksylową OH. Dodać cząsteczkę wody. Dodać cząsteczkę siarczku sodu Na2S. — Reakcja cysteiny z wodorotlenkiem sodu
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

W wyniku powyższej reakcji otrzymujemy siarczek sodu, który reaguje z jonami ołowiu( $II$ ), powodując wytrącenie się czarnego osadu siarczku ołowiu( $II$ ).

ROjXduAq0sZV01

Wzór reakcji: pe be indeks górny dwa plus dodać es indeks górny dwa minus strzałka w prawo w prawo pe be es strzałka w dół, czyli kation ołowiowy dodać anion siarczkowy strzałka w prawo jedna cząsteczka siarczku ołowiu strzałka w dół. — Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Reqb1DlS5GkHR

Zdjęcie przedstawiające probówkę z niebieską nakrętką, w której znajduje się czarna, drobnokrystaliczna substancja - siarczek ołowiu. Probówka jest opisana PbS. Obok probówki leży plastikowa łyżeczka, na której jest pewna ilość siarczku ołowiu. — Osad siarczku ołowiu $PbS$
Źródło: dostępny w internecie: commons.wikimedia.org, domena publiczna.

Reakcja ninhydrynowa

Próba ninhydrynowa polega na wykrywaniu wolnych grup aminowych w aminokwasach, ale także peptydach i białkach w reakcji z ninhydryną. W efekcie otrzymujemy roztwór o barwie niebieskofioletowej. Związek odpowiedzialny za tę barwę nazywamy „purpurą Ruhemanna”. Pozytywny wynik tego testu można otrzymać, badając również sole amonowe, aminocukry i amoniak.

R1d7cQsRTqPyB1

Ilustracja przedstawiająca równanie reakcji ninhydrynowej. Dwie cząsteczki ninhydryny zbudowanej z dwóch skondensowanych pierścieni - sześcioczłonowego pierścienia aromatycznego oraz pięcioczłonowego pierścienia nasyconego. Pierścienie te posiadają dwa atomy mostkowe, są one wspólne dla obu z nich. Pierścień pięcioczłonowy składa się z sąsiadujących ze sobą dwóch mostkowych atomów węgla. Każdy z nich łączy się z atomem węgla połączonym za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu. Wspomniane atomy węgla łączą się z tym samym atomem węgla podstawionym dwiema grupami hydroksylowymi, co zamyka pierścień pięcioczłonowy. Dodać cząsteczkę aminokwasu zbudowaną z grupy CH, do której przyłączone są łańcuch boczny R, grupa aminowa NH2 oraz grupa karboksylanowa COO-. Strzałka w prawo, pod strzałką minus cząsteczka tlenku węgla(<math aria‑label="cztery">IV), minus trzy cząsteczki wody, minus cząsteczka aldehydu zbudowanego z atomu węgla połączonego za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązań pojedynczych z podstawnikiem R oraz z atomem wodoru. Za strzałką cząsteczka powstałego kompleksu zbudowanego z fragmentu pochodzącego od jednej cząsteczki ninhydryny, który to stanowi sześcioczłonowy pierścień aromatyczny, skondensowany z nim pierścień pięcioczłonowy, w którym jeden z dwóch związanych ze sobą atomów mostkowych łączy się z atomem węgla połączonym za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązania pojedynczego z atomem węgla, od którego odchodzi wiązanie pojedyncze poza pierścień wiążące go z atomem azotu oraz wiązanie podwójne wbudowane w pierścień i łączące go z atomem węgla, który wiążąc się z drugim atomem mostkowym, zamyka pierścień, a także podstawiony jest atomem tlenu obdarzonym ładunkiem ujemnym. Wspomniany wcześniej atom azotu łączy się za pomocą wiązania podwójnego z atomem węgla należącym do pięcioczłonowego pierścienia pochodzącego od drugiej cząsteczki ninhydryny. Atom ten związany jest z dwoma atomami węgla, z których każdy łączy się za pomocą wiązania podwójnego z jednym atomem tlenu oraz z jednym atomem mostkowym pierścienia. Atomy mostkowe łącza się ze sobą, budując jednocześnie fragment przyległego sześcioczłonowego pierścienia aromatycznego. — Schemat reakcji ninhydrynowej
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Polecenie 1

Zapoznaj się z poniższym filmem, a następnie wypełnij dokumentację doświadczenia.

R1KqvLWhsTUkA

Film pt. Wykrywanie obecności białka w produktach spożywczych
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

R1TlkBHloqu4w

Problem badawczy: W których produktach spożywczych występuje białko?

Hipoteza: Produkty spożywcze zawierają białka wykrywalne za pomocą próby ksantoproteinowej.

Odczynniki:

stężony kwas azotowy( $V$ ) ${HNO}_{3}$

Produkty spożywcze:

jogurt;
polędwica;
białko jaja kurzego;
ziemniak;
banan;
chleb;
twaróg;
jabłko.

Sprzęt laboratoryjny: osiem szalek Petriego, pipeta szklana/plastikowa.

Opis doświadczenia: Na szalkach Petriego umieszczamy po jednym z produktów spożywczych. Na każdy produkt spożywczy dodajemy po kilka kropel stężonego kwasu azotowego( $V$ ).

Obserwacje: Pod wpływem stężonego kwasu azotowego( $V$ ), na produktach spożywczych pojawiło się żółte zabarwienie.

Wnioski: Reakcja ta pozwoliła wykryć obecność białek w produktach spożywyczych. Jest ona nazywana reakcją ksantoproteinową.

Następnie w sekcji praktycznej należy wykonać eksperymenty w wirtualnym laboratorium dotyczące wykrywania białek. Zbadaj obecność charakterystycznych elementów ich struktury, potwierdzając w ten sposób obecność białek lub aminokwasów w badanych próbach.

Laboratorium 1

Czy wiesz, jakie grupy funkcyjne znajdują się w cząsteczkach aminokwasów? Wykonaj eksperyment w laboratorium chemicznym, w którym przeprowadzisz wybrane reakcje dla dostępnych aminokwasów. Rozwiąż problemy badawcze i zweryfikuj postawione hipotezy. Zapisz odpowiednie informacje w dziennikach, a następnie sformułuj wnioski.

R1cxjQHtMnGOB1

Wirtualne laboratorium pt. „Jakie grupy funkcyjne zawierają aminokwasy?”
Źródło: GroMar Sp. z o.o., Kamila Piec, licencja: CC BY-SA 3.0.

RdPr0qSdtBJ44

RMLGnOa1V1VWL

RkVxhfb3JG7If

Czy wiesz, jakie grupy funkcyjne znajdują się w cząsteczkach aminokwasów? Zapoznaj się z opisem eksperymentu w laboratorium chemicznym, w którym przeprowadzono wybrane reakcje dla dostępnych aminokwasów. Rozwiązano problemy badawcze i zweryfikowano postawione hipotezy. Zapisano odpowiednie informacje w dziennikach, a następnie sformułowano wnioski.

RuT1joIs6LICn

Eksperyment 1 Analiza eksperymentu: Identyfikacja aminokwasów w reakcji z ninhydryną. Problem badawczy: Czy wszystkie aminokwasy dają ten sam wynik w reakcji z ninhydryną?. Hipoteza: Aminokwasy w wyniku reakcji z ninhydryną dają granatowy roztwór świadczący o obecności wolnej grupy aminowej. Sprzęt laboratoryjny:probówka laboratoryjna;pipeta automatyczna;łaźnia wodna. Odczynniki chemiczne:ninhydryna w mieszaninie w mieszaninie woda‑etanol (1:1) 0,1%;prolina;seryna;tryptofan;walina;alanina;cysteina;glicyna;metionina. Przebieg eksperymentu: Wybierz jeden aminokwas i odmierz wybraną objętość do probówki przy pomocy pipety automatycznej.Przy pomocy pipety automatycznej odmierz wybraną ilość ninhydryny do probówki z aminokwasem.Umieść probówkę w łaźni wodnej.Obserwacje: Po dodaniu roztworu ninhydryny do dowolnego aminokwasu zawartość probówki przyjmuje żółtą barwę. Po ogrzaniu probówek zawierających aminokwasy takie jak: glicyna, alanina, walina, cysteina, tryptofan, metionina i seryna roztwór zmienia zabarwienie na fioletowe. Roztwór ninhydryny z proliną pozostaje żółty. Po zmieszaniu dwóch dowolnych aminokwasów roztwór pozostaje bezbarwny.Wyniki: W wyniku reakcji przedstawionych aminokwasów z ninhydryną (z wyjątkiem proliny) otrzymuje się związki dające fioletowe zabarwienie roztworu.Wnioski:Nie wszystkie aminokwasy ulegają reakcji z roztworem ninhydryny. Reakcja ta pozwala odróżnić prolinę od pozostałych aminokwasów. Wyjaśnienie: Reakcja z ninhydryną pozwala m.in. na wykrycie aminokwasów, które w swoich cząsteczkach posiadają I‑rzędowe grupy aminowe (-NH2). Optymalne pH do przeprowadzenia próby ninhydrynowej zawiera się w przedziale 5,0‑5,5, dlatego też często, przed przystąpieniem do wykonania oznaczenia, próbkę należy zakwasić. W czasie ogrzewania mieszaniny analizowanego aminokwasu (zawierającego w cząsteczkach I‑rzędowe grupy aminowe) z ninhydryną, aminokwas ten ulega deaminacji i dekarboksylacji (w czasie reakcji powstają zatem m.in. amoniak i tlenek węgla(IV)). Cząsteczki powstającego w reakcji amoniaku łączą się z cząsteczkami ninhydryny (w odpowiedniej utlenionej i zredukowanej formie), tworząc kompleks o charakterystycznym, fioletowym zabarwieniu. Poniżej zapisano uproszczony schemat reakcji dowolnego aminokwasu (zawierającego I‑rzędową grupę aminową) z ninhydryną (jako R oznaczono łańcuch boczny cząsteczki aminokwasu). Pamiętaj jednak, że mechanizm tej reakcji jest nieco bardziej złożony. Równanie reakcji: Dwie cząsteczki ninhydryny zbudowanej z dwóch skondensowanych pierścieni - sześcioczłonowego pierścienia aromatycznego oraz pięcioczłonowego pierścienia nasyconego. Pierścienie te posiadają dwa atomy mostkowe, są one wspólne dla obu z nich. Pierścień pięcioczłonowy składa się z sąsiadujących ze sobą dwóch mostkowych atomów węgla. Każdy z nich łączy się z atomem węgla połączonym za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu. Wspomniane atomy węgla łączą się z tym samym atomem węgla podstawionym dwiema grupami hydroksylowymi, co zamyka pierścień pięcioczłonowy. Dodać cząsteczkę aminokwasu zbudowaną z grupy CH, do której przyłączone są łańcuch boczny R, grupa aminowa NH2 oraz grupa karboksylanowa COO-. Strzałka w prawo, nad strzałką zapis ogrzewanie. Za strzałką cząsteczka powstałego kompleksu zbudowanego z fragmentu pochodzącego od jednej cząsteczki ninhydryny, który to stanowi sześcioczłonowy pierścień aromatyczny, skondensowany z nim pierścień pięcioczłonowy, w którym jeden z dwóch związanych ze sobą atomów mostkowych łączy się z atomem węgla połączonym za pomocą wiązania podwójnego z atomem tlenu oraz za pomocą wiązania pojedynczego z atomem węgla, od którego odchodzi wiązanie pojedyncze poza pierścień wiążące go z atomem azotu oraz wiązanie podwójne wbudowane w pierścień i łączące go z atomem węgla, który wiążąc się z atomem mostkowym, zamyka pierścień, a także podstawiony jest atomem tlenu obdarzonym ładunkiem ujemnym. Wspomniany wcześniej atom azotu łączy się za pomocą wiązania podwójnego z atomem węgla należącym do pięcioczłonowego pierścienia pochodzącego od drugiej cząsteczki ninhydryny. Atom ten związany jest z dwoma atomami węgla, z których każdy łączy się za pomocą wiązania podwójnego z jednym atomem tlenu oraz z jednym atomem mostkowym pierścienia. Atomy mostkowe łącza się ze sobą, budując jednocześnie fragment przyległego sześcioczłonowego pierścienia aromatycznego. Eksperyment 2 – Reakcja cystynowa Analiza eksperymentu: Identyfikacja aminokwasów. Problem badawczy: Czy wszystkie aminokwasy dają biały osad z octanem ołowiu(II)?. Hipoteza: Jedynie aminokwasy zawierające siarkę dają osad koloru czarnego. Sprzęt laboratoryjny:probówka laboratoryjna;pipeta automatyczna;łaźnia wodna. Odczynniki chemiczne:20% roztwór wodorotlenku sodu;prolina;seryna;tryptofan;walina;alanina;cysteina;glicyna;metionina,1% roztwór octanu ołowiu(II). Przebieg eksperymentu: Wybierz dowolny aminokwas i za pomocą pipety automatycznej odmierz wybraną objętość roztworu do probówki.Przy pomocy pipety automatycznej odmierz dowolną objętość roztworu wodorotlenku sodu i umieść w probówce z aminokwasem.Przy pomocy pipety automatycznej odmierz dowolną objętość octanu ołowiu(II) i dodaj do probówki.Ogrzej probówkę w łaźnie wodnej.Obserwacje: Po dodaniu roztworu wodorotlenku sodu oraz octanu ołowiu(II) w stosunku (1:1:1) do aminokwasów takich jak: glicyna, alanina, walina, tryptofan, metionina, seryna, prolina obserwuje się powstawanie białego osadu, który był widoczny po podgrzaniu. W przypadku, gdy dodano nadmiar roztworu wodorotlenku sodu, osad uległ roztworzeniu. Po dodaniu roztworów wodorotlenku sodu i octanu ołowiu(II) do roztworu cysteiny wytrącił się biały osad. Po ogrzaniu probówki w łaźni wodnej roztwór zmienił zabarwienie na czarno‑szary. Wyniki:Po przeprowadzeniu reakcji z octanem ołowiu(II) w obecności roztworu wodorotlenku sodu wszystkie aminokwasy (z wyjątkiem cysteiny) dały produkty w postaci białego osadu.Wnioski:Próba cystynowa umożliwia odróżnienie cysteiny od innych aminokwasów. Wyjaśnienie Reakcja cystynowa służy m.in. do wykrywania aminokwasów, które w swoich cząsteczkach posiadają grupę tiolową (-SH). Do aminokwasów tych należy cysteina. Cysteina ogrzana w środowisku silnie zasadowym ulega odpowiednim przemianom, w wyniku których powstają m.in. aniony siarczkowe (S2-). Aniony te reagują z jonami ołowiu(II) (Pb2+), pochodzącymi z dysocjacji octanu ołowiu(II). S2-+Pb2+→PbS↓ Produktem opisanej reakcji jest siarczek ołowiu(II) (PbS) – wytrącający się w postaci czarnego osadu. Biały osad obserwowany w czasie wykonywania próby cystynowej, dla innych niż cysteina aminokwasów, to wodorotlenek ołowiu(II) (PbOH2). Związek ten powstaje w wyniku reakcji jonów ołowiu(II) (pochodzących z dysocjacji octanu ołowiu(II)) z jonami wodorotlenkowymi (pochodzącymi z dysocjacji wodorotlenku sodu, którego wodny roztwór użyto w doświadczeniu). Pb2++2 OH-→PbOH2↓. Eksperyment 3 – Reakcja ksantoproteinowa Analiza eksperymentu: Identyfikacja aminokwasów. Problem badawczy: Czy wszystkie aminokwasy dają ten sam wynik w reakcji ze stężonym kwasem azotowym(V)?. Hipoteza: Aminokwasy zawierające grupy aromatyczne dają pozytywny wynik próby. Sprzęt laboratoryjny:probówka laboratoryjna;pipeta automatyczna;łaźnia wodna. Odczynniki chemiczne:stężony kwas azotowy(V);prolina;seryna;tryptofan;walina;alanina;cysteina;glicyna;metionina,6 moldm3 roztwór wodorotlenku sodu. Przebieg eksperymentu: Wybierz dowolny aminokwas i za pomocą pipety automatycznej odmierz wybraną objętość do probówki.Za pomocą pipety automatycznej odmierz dowolną objętość stężonego kwasu azotowego(V) i umieść w probówce z aminokwasem.Podgrzej probówkę w łaźni wodnej.Wykorzystując pipetę automatyczną odmierz roztwór wodorotlenku sodu o stężeniu 6 moldm3 i umieść w probówce.Obserwacje: W reakcji aminokwasów takich jak: alanina, cysteina, glicyna, prolina, seryna, metionina ze stężonym kwasem azotowym(V) otrzymuje się bezbarwny roztwór. Po podgrzaniu probówki roztwór również nie zmienia barwy. W wyniku reakcji tryptofanu i tyrozyny otrzymuje się klarowny, żółty roztwór. Po podgrzaniu probówki w łaźni wodnej otrzymuje się bardziej intensywną, żółtą barwę. Po dodaniu roztworu wodorotlenku sodu, o stężeniu 6 moldm3, roztwór przyjmuje pomarańczowe zabarwienie.Wyniki:W wyniku reakcji ksantoproteinowej dla aminokwasów takich jak: tryptofan i tyrozyna otrzymano roztwory o żółtym zabarwieniu.Wnioski:Reakcja ksantoproteinowa pozwala odróżnić tyrozynę oraz tryptofan od pozostałych aminokwasów ze względu na obecność pierścienia aromatycznego. Wyjaśnienie Pozytywny wynik próby ksantoproteinowej (pojawienie się żółtego zabarwienia) obserwuje się w przypadku aminokwasów, które w swoich cząsteczkach posiadają ugrupowania aromatyczne. Stężony kwas azotowy(V) powoduje nitrowanie pierścienia aromatycznego w cząsteczkach danego aminokwasu, czego produktem są związki nitrowe o żółtym zabarwieniu. Poniżej zapisano uproszczony schemat reakcji nitrowania tyrozyny. Równanie reakcji:Cząsteczka tyrozyny zbudowana z grupy CH podstawionej grupą aminową, grupą karboksylową oraz łańcuchem bocznym składającym się z grupy metylenowej CH2 połączonej z pierścieniem fenylowym podstawionym w pozycji czwartej grupą hydroksylową. Strzałka w prawo, nad strzałką stężony HNO3. Za strzałką cząsteczka zbudowana z grupy CH podstawionej grupą aminową, grupą karboksylową oraz łańcuchem bocznym składającym się z grupy metylenowej CH2 połączonej z pierścieniem fenylowym podstawionym w pozycji trzeciej grupą nitrową, a w czwartej grupą hydroksylową. Dodanie stężonego wodnego roztworu wodorotlenku sodu do oziębionej mieszaniny produktów powyższej reakcji prowadzi do utworzenia odpowiedniej soli, czego skutkiem jest zwiększenie intensywności żółtego zabarwienia mieszaniny lub jego zmiana na pomarańczowe.

Laboratorium 2

Czy zastanawiasz się, w jakich produktach spożywczych, z których korzystasz w życiu codziennym, znajdują się wiązania peptydowe? Przeprowadź doświadczenie w laboratorium. Rozwiąż problem badawczy i zweryfikuj hipotezę. W formularzu zapisz swoje obserwacje i wyniki, a następnie sformułuj wnioski. Spróbuj wykonać doświadczenie samodzielnie. Jeśli jednak będziesz mieć problemy, możesz skorzystać z instrukcji, która znajduje się pod znakiem zapytania w prawym górnym rogu.

RdrGI9d4NXfGY

Wirtualne laboratorium pt. Jakie produkty spożywcze zawierają białka?
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Podpowiedźgreenwhite

R1ROCMaaZpqSQ

Czy zastanawiasz się, w jakich produktach spożywczych, z których korzystasz w życiu codziennym, znajdują się wiązania peptydowe? Zapoznaj się z opisem doświadczenia, a następnie rozwiąż zadania.

Analiza doświadczenia: Wykrywanie obecności wiązań peptydowych w cząsteczkach białek.

Problem badawczy: Jakie produkty spożywcze zawierają białka?

Hipoteza: Wszystkie produkty spożywcze zawierają białka.

Sprzęt laboratoryjny:

sześć zlewek – naczynie szklane o kształcie cylindrycznym, stosowane do przeprowadzania prostych reakcji chemicznych;
szalki Petriego – szklany spodek do przeprowadzania prostych reakcji chemicznych;
szklane bagietki – sprzęt laboratoryjny o kształcie prostego pręta szklanego, czasami zakończonego z jednej strony małą rączką, a z drugiej małą łopatką.

Odczynniki:

skrobia ziemniaczana;
białko jaja kurzego;
ser biały;
olej roślinny;
cukier;
$20 %$ roztwór wodorotlenku sodu;
$1 %$ roztwór siarczanu( $VI$ ) miedzi( $II$ ).

Przebieg doświadczenia:

Każdy produkt (cukier, skrobię, białko jaja kurzego, odrobinę sera białego oraz olej roślinny) włożono do osobnej zlewki.
Przygotowano próbę kontrolną – do zlewki nalano $1 ml$ $20 %$ roztworu wodorotlenku sodu oraz $1 ml$ $1 %$ roztworu siarczanu( $VI$ ) miedzi( $II$ ). Całość wymieszano szklaną bagietką.
Do zlewek zawierających produkty spożywcze dodano po $1 ml$ $20 %$ roztworu wodorotlenku sodu i $1 %$ siarczanu( $VI$ ) miedzi( $II$ ). Wymieszano bagietką.

Obserwacje:

Podczas próby kontrolnej w jednej zlewce wytrącił się niebieski, galaretowaty osad. Natomiast w drugiej roztwór zmienił zabarwienie na kolor fioletowy.

W probówce z białkiem jaja kurzego i serem białym mieszanina zabarwiła się na fioletowo. W pozostałych probówkach kolor pozostał jasnoniebieski.

Wyniki:

Wiązania peptydowe zostały wykryte w białku jaja kurzego i w serze białym. W cukrze, skrobi ziemniaczanej oraz oleju roślinnym nie wykryto wiązań peptydowych.

Wnioski:

Ser biały i białko jaja kurzego zawierają białka. Pozostałe produkty spożywcze (olej roślinny, skrobia ziemniaczana i cukier) nie wykazały obecności wiązań peptydowych. Hipoteza została odrzucona.

Ćwiczenie 1

R4PTGVFWL283Q

Ćwiczenie 2

R1GvqyrUPW5KL

bg‑blue

Notatnik

R17TY7A3VUjRk

Źródło: Gromar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Denaturacja i wysalanie białek

Słownik

Wykrywanie białek